el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el zh en en en en en tr en en en en en en en en en en en en en en en en tr en ro en en ceb en en en en en en en en en en tr en en en en ceb en en en en en en en ru el el en en en el en it el el el en en el en el en en it en el en el pt el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el el
| Name = RuBisCO large chain, catalytic domain
| OPM protein =
| CDD = cd08148
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1geh}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rba}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rus}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1tel}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|1ykw}}, {{PDB2|2cwx}}, {{PDB2|2cxe}}, {{PDB2|2d69}}, {{PDB2|2qyg}}, {{PDB2|2rus}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|5rub}}, {{PDB2|8ruc}}, {{PDB2|9rub}}
| Symbol = RuBisCO_large_N
| Name = RuBisCO, N-terminal domain
| Pfam = PF02788
| InterPro = IPR017444
| SCOP = 3rub
| OPM family =
| OPM protein =
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1geh}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rba}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rus}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1tel}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|1ykw}}, {{PDB2|2cwx}}, {{PDB2|2cxe}}, {{PDB2|2d69}}, {{PDB2|2qyg}}, {{PDB2|2rus}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|5rub}}, {{PDB2|8ruc}}, {{PDB2|9rub}}
| Symbol = RuBisCO_small
| Name = RuBisCO, small chain
| Pfam = PF00101
| InterPro = IPR000894
| SCOP = 3rub
| OPM family =
| OPM protein =
| CDD = cd03527
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rlc}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|8ruc}}
[[File:RuBisCO reaction CO2 or O2.svg|center|thumb|upright=2|Δύο κύριες αντιδράσεις του RuBisCo: CO 2  σταθεροποίηση και οξυγόνωση.]]
Η RuBisCO isείναι oneένα ofαπό manyτα enzymesπολλά inένζυμα theστον [[CalvinΚύκλος cycleτου Κάλβιν|κύκλο του Κάλβιν]]. WhenΌταν η Rubisco facilitatesδιευκολύνει theτην attackεπίθεση ofτου CO 2   atστον theάνθρακα C2 carbon ofτου RuBP andκαι subsequentτην bondεπακόλουθη cleavageδιάσπαση betweenδεσμών theμεταξύ του άνθρακα C3 andκαι C2 carbon, σχηματίζονται 2 moleculesμόρια of glycerate-3-phosphate areφωσφορικού formedγλυκερικού. TheΗ conversionμετατροπή involvesπεριλαμβάνει theseαυτά stepsτα στάδια: [[Keto-enol tautomerism|enolisation]]ενολοποίηση, [[carboxylationκαρβοξυλίωση]], [[Hydration reaction|hydration]]ενυδάτωση, διάσπαση δεσμού C-C bond cleavage, andκαι [[protonationπρωτονίωση]]. {{cite journal | vauthors = Andersson I | title = Catalysis and regulation in Rubisco | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 59 | issue = 7 | pages = 1555–68 | date = May 2008 | pmid = 18417482 | doi = 10.1093/jxb/ern091 | doi-access = free }}  {{cite journal | vauthors = Erb TJ, Zarzycki J | title = A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO 2  fixing enzyme | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 49 | pages = 100–107 | date = February 2018 | pmid = 28843191 | doi = 10.1016/j.copbio.2017.07.017 | pmc = 7610757 | doi-access = free }}  {{cite journal | vauthors = Lundqvist T, Schneider G | title = Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 19 | pages = 12604–11 | date = July 1991 | pmid = 1905726 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 | doi-access = free }} ▼
Two main reactions of RuBisCo: CO 2  fixation and oxygenation.]]
Το RuBisCO είναι ένα από τα πολλά ένζυμα στον [[κύκλο Calvin]]. Όταν το Rubisco διευκολύνει την επίθεση του CO   2   στον άνθρακα C2 του RuBP και την επακόλουθη διάσπαση δεσμών μεταξύ του άνθρακα C3 και C2, σχηματίζονται 2 μόρια γλυκερικού-3-φωσφορικού. Η μετατροπή περιλαμβάνει αυτά τα στάδια: [[Τατομερισμός κετο-ενόλης | ενοποίηση]], [[καρβοξυλίωση]], [[Αντίδραση ενυδάτωσης | ενυδάτωση]], διάσπαση δεσμού C-C και [[πρωτονίωση]].
▲RuBisCO is one of many enzymes in the [[Calvin cycle]]. When Rubisco facilitates the attack of CO 2  at the C2 carbon of RuBP and subsequent bond cleavage between the C3 and C2 carbon, 2 molecules of glycerate-3-phosphate are formed. The conversion involves these steps: [[Keto-enol tautomerism|enolisation]], [[carboxylation]], [[Hydration reaction|hydration]], C-C bond cleavage, and [[protonation]]. {{cite journal | vauthors = Andersson I | title = Catalysis and regulation in Rubisco | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 59 | issue = 7 | pages = 1555–68 | date = May 2008 | pmid = 18417482 | doi = 10.1093/jxb/ern091 | doi-access = free }}  {{cite journal | vauthors = Erb TJ, Zarzycki J | title = A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO 2  fixing enzyme | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 49 | pages = 100–107 | date = February 2018 | pmid = 28843191 | doi = 10.1016/j.copbio.2017.07.017 | pmc = 7610757 | doi-access = free }}  {{cite journal | vauthors = Lundqvist T, Schneider G | title = Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 19 | pages = 12604–11 | date = July 1991 | pmid = 1905726 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 | doi-access = free }}
[[Υπόστρωμα (χημεία) | Υποστρώματα]] για τη RuBisCO είναι η 1,5-διφωσφορική ριβουλόζη και το [[διοξείδιο του άνθρακα]] (διακριτά από το "ενεργοποιητικό" διοξείδιο του άνθρακα). The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.section.2785#2790 chemical reactions] catalyzed by RuBisCO are described in the online [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=stryer.TOC&depth=2 Biochemistry] textbook by Stryer et al.  Η RuBisCO καταλύει επίσης μια αντίδραση 1,5-διφωσφορικής ριβουλόζης και μοριακού [[Οξυγόνο|οξυγόνου]] ({{Chem | O | 2}}) αντί του διοξειδίου του άνθρακα. Η διάκριση μεταξύ των υποστρωμάτων CO 2   και O 2   αποδίδεται στις διαφορετικές αλληλεπιδράσεις των τετραπολικών ροπών του υποστρώματος και μιας υψηλής βαθμίδας [[Ηλεκτρικό πεδίο|ηλεκτροστατικού πεδίου]].  Αυτή η βαθμίδα καθορίζεται από τη διμερή μορφή της ελάχιστα ενεργής RuBisCO, η οποία με τα δύο συστατικά της παρέχει έναν συνδυασμό αντίθετα φορτισμένων τομέων που απαιτούνται για την αλληλεπίδραση του ενζύμου με το O 2   και το CO 2 . Αυτές οι συνθήκες βοηθούν στην εξήγηση του χαμηλού ποσοστού αντικατάστασης που βρέθηκε στη RuBisCO: Για να αυξηθεί η ισχύς του [[Ηλεκτρικό πεδίο|ηλεκτρικού πεδίου]] που απαιτείται για επαρκή αλληλεπίδραση με τις τετραπολικές ροπές των υποστρωμάτων, τα τερματικά τμήματα C και N του ενζύμου πρέπει να κλείσουν, επιτρέποντας την απομόνωση της δραστικής θέσης από τον διαλύτη και μειώνοντας τη [[διηλεκτρική σταθερά]]. {{cite journal | vauthors = Satagopan S, Spreitzer RJ | title = Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity | journal = BMC Plant Biology | volume = 8 | pages = 85 | date = July 2008 | pmid = 18664299 | pmc = 2527014 | doi = 10.1186/1471-2229-8-85 }}  Αυτή η απομόνωση έχει σημαντικό[[Εντροπία | εντροπικό]] κόστος και έχει ως αποτέλεσμα το χαμηλό ποσοστό αντικατάστασης.
[[Υπόστρωμα (χημεία) | Υπόστρωμα]] για το RuBisCO είναι [[ριβουλόζη-1,5-διφωσφορική]] και [[διοξείδιο του άνθρακα]] (διακριτά από το "ενεργοποιητικό" διοξείδιο του άνθρακα).
[[Substrate (chemistry)|Substrate]]s for RuBisCO are [[ribulose-1,5-bisphosphate]] and [[carbon dioxide]] (distinct from the "activating" carbon dioxide). The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.section.2785#2790 chemical reactions] catalyzed by RuBisCO are described in the online [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=stryer.TOC&depth=2 Biochemistry] textbook by Stryer et al.  Το RuBisCO καταλύει επίσης μια αντίδραση ριβουλόζης-1,5-διφωσφορικής και [[οξυγόνου | μοριακό οξυγόνο]] ({{Chem | O | 2}}) αντί του διοξειδίου του άνθρακα ({{CO2}}).
Η διάκριση μεταξύ των υποστρωμάτων CO   2   και O   2   αποδίδεται στις διαφορετικές αλληλεπιδράσεις των [[τετραπολικών στιγμών]] του υποστρώματος και ενός υψηλού [[ηλεκτροστατικού πεδίου]] [[ βαθμίδα]].
RuBisCO also catalyses a reaction of ribulose-1,5-bisphosphate and [[oxygen|molecular oxygen]] ({{Chem|O|2}}) instead of carbon dioxide ({{CO2}}).
Discriminating between the substrates CO 2  and O 2  is attributed to the differing interactions of the substrate's [[quadrupole moment]]s and a high [[electrostatic field]] [[gradient]].  Αυτή η κλίση καθορίζεται από τη μορφή [[Dimer (chemistry) | dimer]] του ελάχιστα ενεργού RuBisCO, το οποίο με τα δύο συστατικά του παρέχει έναν συνδυασμό αντίθετα φορτισμένων τομέων που απαιτούνται για την αλληλεπίδραση του ενζύμου με το O   2   και {{CO2}}. Αυτές οι συνθήκες βοηθούν στην εξήγηση του χαμηλού ποσοστού κύκλου εργασιών που βρέθηκε στο RuBisCO: Για να αυξηθεί η ισχύς του [[ηλεκτρικού πεδίου]] που απαιτείται για επαρκή αλληλεπίδραση με τα [[τετράπολα στιγμή]] των υποστρωμάτων, τα τερματικά C και N το ένζυμο πρέπει να κλείσει, επιτρέποντας την απομόνωση της δραστικής θέσης από τον διαλύτη και μείωση της [[διηλεκτρικής σταθεράς]].
This gradient is established by the [[Dimer (chemistry)|dimer]] form of the minimally active RuBisCO, which with its two components provides a combination of oppositely charged domains required for the enzyme's interaction with O 2  and {{CO2}}. These conditions help explain the low turnover rate found in RuBisCO: In order to increase the strength of the [[electric field]] necessary for sufficient interaction with the substrates’ [[quadrupole moment]]s, the C- and N- terminal segments of the enzyme must be closed off, allowing the active site to be isolated from the solvent and lowering the [[dielectric constant]]. {{cite journal | vauthors = Satagopan S, Spreitzer RJ | title = Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity | journal = BMC Plant Biology | volume = 8 | pages = 85 | date = July 2008 | pmid = 18664299 | pmc = 2527014 | doi = 10.1186/1471-2229-8-85 }}  Αυτή η απομόνωση έχει σημαντικό κόστος [[Εντροπία | εντροπική]] και έχει ως αποτέλεσμα το χαμηλό ποσοστό κύκλου εργασιών.