hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu en de en en en en en de hu hu hu hu hu hu hu hu hbs_lat hu hu sk hbs_lat hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu de hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu en nl ar az hbs_lat ca hbs_lat da de el eo es et eu fa fi fr de lt he hi hbs_lat hy id is it ja kk ko cs it lv ms nl nb fr pl pt ro ru hbs_lat en sk sl hbs_lat sv ta en fy uz vi zh zh hu hu hu hu hu hu hu hu hu hu
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Ez a közzétett változat, ellenőrizve: 2022. május 31.
Ugrás a navigációhoz Ugrás a kereséshez
Ptialin, azaz nyálamiláz negyedleges szerkezete. A kalciumion sárgával, a kloridion zölddel jelölve
Az amilázok a keményítő cukrokká bontását végző enzimcsalád. Egyaránt megtalálhatók növényekben és állatokban. Az ember szervezetében a nyálban és a hasnyálmirigy váladékában fordulnak elő. Ha keményítőtartalmú élelmiszert elég sokáig rágunk, akkor az az amiláz hatására enyhén megédesedik az ember szájában, ami az enzim működésének a következménye. 1833-ban a francia Anselme Payen fedezte fel árpamalátában, és a diasztáz nevet adta neki.[1] Ez volt az első enzim, amelyet felfedeztek. Ma már géntechnikával is készítenek a-amilázt.[2]
Mivel lebontja a poliszacharidokat, a glikozidázok közé sorolják, és mivel hidrolizál, a hidrolázok közé is tartozik. Fehérjeszerkezetük alapján az amilázok a glikozil hidrolázok 13-as, 14-es és 15-ös osztályába tartoznak.[3]
A metalloproteinek közé tartozó enzimcsalád (EC 3.2.1.1), amelynek tagjai csak kalciumion jelenlétében működőképesek. A keményítő a(1-4)-glikozidkötéseit hasítják, a végtermék amilóz esetén maltotrióz és maltóz, amilopektin esetén dextrin, maltóz és glükóz. A keményítőlánc tetszőleges pontját képes megtámadni, ezért gyorsabban bont a csak láncvégen dolgozó enzimeknél. Az állatvilág alapvető emésztőenzime, de előfordul növényekben, gombákban (tömlősgombák, bazídiumos gombák) és baktériumokban (Bacillus) is. Működésének optimális pH tartománya 6.7-7.0.[4] Emberben öt izoformája van, amiből három a nyálamilázban, a többi a hasnyálmirigy-amilázban lelhető fel. Az előbbieket az AMY1A, AMY1B és AMY1C, az utóbbiakat az AMY2A és az AMY2B gének kódolják. A nyálamilázoknak külön nevük van, ptialinnak hívják őket.
Növényekben, gombákban és baktériumokban előforduló enzimcsalád (EC 3.2.1.2), amely keményítő, glikogén és hasonló poliszacharidok lebontását végzi el. A lánc nem-redukáló végétől számolva a második a(1-4)-glikozidkötést hasítja el, azaz egy maltóz-egységet vág le a keményítőről. Az eredetileg a-konfigurációjú kötés invertálódik, a lehasadó maltóz B-konfigurációjú lesz. Működésének optimális pH tartománya 4,0-5,0.[5] Gyümölcs érése során pont ez a folyamat zajlik, az enzim az elraktározott keményítőt maltózzá bontja, a gyümölcs megédesedik.
Ez az enzimcsalád (EC 3.2.1.3) a lánc nem-redukáló végéről a-D-glükózt hasít le, amely a folyamat során B-D-glükózzá invertálódik, azaz a lehasadás itt is enantioszelektív, mint a B-amiláz esetében. Természetesen a közegre jellemző anomer egyensúlyi arány idővel beáll. Működésének optimális pH tartománya 3 körüli, ezzel ez a legsavasabb környezetre specializódott amiláz.
Ezek az enzimek a (EC 3.2.1.68) a glikogén, amilopektin és B-limit dextrinjeik a(1→6)-glikozidkötéseit hasogatják el, ezért oldalágtalanító enzimnek is nevezik. A maltóz a legkisebb egység, amit képes leválasztani. Baktériumokban, gombákban, növényekben, és állatokban egyaránt előfordul. Az ember szervezetében a hasnyálmirigy termeli.[6][7]
A gabonamagvakban és a gyümölcsökben az érési folyamat alatt amiláz képződik. Ez lebontja a keményítőt, így a gyümölcs édesebbé, a mag csíraképessé válik. Azért van rá szükség, mert így a vízoldhatatlan keményítőben tárolt szénhidrátok vízben oldódó mono- és diszacharidokká alakulnak. A csíranövény csak ebben a formában tudja hasznosítani, és tud új sejteket építeni.
Az a-amiláz a nyálmirigyekben és a hasnyálmirigyben termelődik. A rák felismerését segíti a tüdőben és a petefészekben kimutatott amiláz. Az amiláz legnagyobb része a bélrendszerben marad, csak kevés jut be a véráramba. Lehetővé teszi a szénhidrátok megemésztését.
Ahogy más enzimek, az amilázok is csak egy bizonyos pH-tartományban, 3,5–9 pH-n működnek. Az aktivitási optimum az amiláz eredetétől függ: a gombákból nyert amiláz optimuma 5,7 pH, az állati és a bakteriális amiláz optimuma a semleges vagy az enyhén lúgos tartományba esik.[8] Erősen savas közegben kicsapódnak, ezért a gyomorban nem működnek. Ugyanígy a gyümölcssavak is csökkentik aktivitását. A hőmérsékleti optimum 45 °C.[8]
Az amiláz megnövekedett aktivitása a vérben ezekre a betegségekre utalhat:
mumpsz, a nyálmirigyek vírusos gyulladása
akut hasnyálmirigy-gyulladás az amiláztermelő sejtek károsodása miatt
veseelégtelenség a kiválasztás hatékonyságának romlása miatt
Az amilázérték egyszerűen mérhető. A hasnyálmirigy-gyulladás fő tesztje volt, de a lipázaktivitás mérésével hátrányba szorult, azonban még mindig fontos mérőszám. A laborok vagy az összes amilázt, vagy a hasnyálmirigy-amilázt mérik. Az utóbbi esetben a nyálmirigyek megbetegedései azonban nem mutathatók ki.
Az egészséges emberre jellemző értékek a mérés módja szerint:
Alfa-amiláz, összesen 28–100 U/l
Alfa-amiláz, hasnyálmirigy 13–53 U/l
Alfa-amiláz, nyálmirigy < 47 U/l
Újszülött alfa-amiláza, összesen < 80 U/l
Vizelet (a mérés hőmérséklete 37 °C)
Spontán vizelet < 460 U/l
Gyűjtött vizelet < 270 U/l
A sörgyártásban a gabonában eleve jelenlevő amilázt hasznosítják. A csírázást először serkentik, majd gátolják. Csíráztatásakor a hőmérsékletet és a pH-t a gabonában levő amiláz működési optimumához igazítják, hogy a keményítőt mono- és diszacharidokra bontsa, amit az élesztő megerjeszthet, alkoholt és szén-dioxidot termelve.
A biotechnológiai módszerekkel baktériumokból és gombákból előállított amilázt a liszt feljavítására használják. Az amiláz által előállított mono- és diszacharidokból kelesztéskor alkohol és szén-dioxid lesz, ami felfújja a tésztát. Az így kezelt lisztből sütött termék jobban barnul sütéskor. Rozs esetén az amiláz hatása többek között a tészta savanyításával ellensúlyozható.
Alfa-amilázt tartalmazó tablettákkal többek között láztalan nyakfájást kezelnek.
↑ (1) Robert Hill and Joseph Needham, The Chemistry of Life: Eight Lectures on the History of Biochemistry (London, England: Cambridge University Press, 1970), page 17 ; (2) Richard B. Silverman, The Organic Chemistry of Enzyme-catalyzed Reactions, 2nd ed. (London, England: Academic Press, 2002), page 1 ; (3) Jochanan Stenesh, Biochemistry, vol. 2 (New York, New York: Plenum, 1998), page 83 ; (4) Robert A. Meyers, ed., Molecular Biology and Biotechnology: A Comprehensive Desk Reference (New York, New York: Wiley-VCH, 1995), page 296.
↑ Perspektiven der Grünen Gentechnik durch Forschung und Entwicklung
↑ Bernard Henrissat: Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries
↑ Effects of pH (Introduction to Enzymes)
↑ "Amylase, Alpha" , I.U.B.: 3.2.1.11,4-a-D-Glucan glucanohydrolase.
↑ http://www.ifcc.org/ifcc-communications-publications-division-%28cpd%29/ifcc-publications/ejifcc-%28journal%29/e-journal-volumes/vol-12-no-1/pancreatic-isoamylase-as-a-routine-test/[halott link] Pancreatic isoamylase as a routine test
↑ Clavé P, Guillaumes S, Blanco I, Nabau N, Mercé J, Farré A, Marruecos L, Lluís F., Amylase, lipase, pancreatic isoamylase, and phospholipase A in diagnosis of acute pancreatitis.,Clin Chem. 1995 Aug;41(8 Pt 1):1129-34.
↑ a b Ternes, Täufel, Tunger, Zobel: Lebensmittel-Lexikon, Behr’s Verlag, 4. Auflage 2005, ISBN 3-89947-165-2
Az emberi a-amiláz izotípusainak összehasonlítása
Az amilázok szerkezeti modellje
Laborwerte: áttekintés az amilázokról
Jennifer McDowall/Interpro: A hónap fehérjéje: a-amiláz.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Amiláz&oldid=24974809”
Minden szócikk halott külső hivatkozásokkal
Szócikkek halott külső hivatkozásokkal 2018 novemberéből
Hivatkozás erre a változatra
Hogyan hivatkozz erre a lapra?
A lap utolsó módosítása: 2022. május 31., 14:01
A lap szövege Creative Commons Nevezd meg! – Így add tovább! 3.0 licenc alatt van; egyes esetekben más módon is felhasználható. Részletekért lásd a felhasználási feltételeket.