مولد الكيموتربسين
{{يتيمة|تاريخ =سبتمبر 2023}}
[[ملف:Chymotrypsinogen.jpg|تصغير|200بك|يسار]]

'''مولد الكيموتربسين''' هو انزيم محلل للبروتين<ref>Schwert G.W, Proteolytic Enzymes. Annual Review of Biochemistry. [online] 1955, 10.1146/annurev.bi.24.070155.000503 http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bi.24.070155.000503?journalCode=biochem (accessed Oct 10, 2012) {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200923151713/https://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bi.24.070155.000503?journalCode=biochem |date=23 سبتمبر 2020}}</ref> وطليعة (مولد الإنزيم) لإنزيم الهضم المعروف بال[[كيموتربسين]]. وهو سلسلة واحدة من [[ببتيد|عديد الببتيد]] تتكون من 245 بقايا الأحماض الأمينية. يتم تصنيعه في خلايا الخلايا العنيبية البنكرياسية وتخزينها داخل حبيبات يحدها غشاء على قمة الخلية العنيبية. ثم يتم تحفيز الخلية إما عن طريق إشارة هرمونية أو حافز عصبي,،ومحتويات الحبيبات تتسرب إلى القناة المؤدية إلى [[اثنا عشر|الاثني عشر]].<ref>Berg.M.J.,Tymoczko.L.J.,Stryer.L., Gatto Jr. J.G. ''Biochemistry'', 7th Ed.; Freeman: New York, 2012.</ref>

== التنشيط ==
يجب أن يكون مولد الكيموتربسين غير نشط حتى وصوله إلى الجهاز الهضمي. هذا يمنع تلف البنكرياس أو أي أجهزة أخرى. يتم تنشيطه إلى شكله النشط بواسطة انزيم آخر يسمى التربسين. ويسمى هذا النموذج النشط π-كيموتربسين، ويستخدم لإنشاء ألفا-كيموتربسين. يشطر التربسين الرابطة الببتيد في مولد الكيموتربسين بين أرجينين 15 وآيسولوسين-16. يؤدي ذلك إلى إنشاء اثنين من الببتيدات داخل جزيء π كيموتربسين يعقدان معا عن طريق رابطة ثنائي كبريتيد الكربون . إحدى أفعال π-كيموتربسين على الآخر كسر رابطة ليوسين وسيرين الببتيدية. المنشط π-كيموتربسين يتفاعل مع جزيئات أخرى من π-كيموتربسين ليلتصق بها اثنان من الببتيد الثنائي، وهي: سيرين-14- و أرجينين-15- و ثريونين-147- و أسباراجين -148.<ref>{{استشهاد بكتاب|عنوان=Biochemistry|الأخير=Garret|الأول=Reginald|ناشر=Mary Finch|سنة=2013|isbn=978-1-133-10629-6|مكان=Canada|صفحات=484}}</ref> هذا التفاعل يعطي ألفا-كيموتربسين.<ref>Dryer.J.W.,Neurath.H. ''The Activation of Chemotrypsinogen: ISOLATION AND IDENTIFICATION OF A PEPTIDE LIBERATED DURING ACTIVATION '' Department of Biochemistry, University of Washington [1955]https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)65918-6/pdf [accessed Oct. 10, 2012] {{استشهاد ويب |مسار=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)65918-6/pdf |عنوان=نسخة مؤرشفة |تاريخ الوصول=20 فبراير 2017 |تاريخ أرشيف=4 أبريل 2015 |مسار أرشيف=https://web.archive.org/web/20150404034912/http://www.jbc.org/content/217/2/527.full.pdf |url-status=bot: unknown }}</ref>

==مراجع==
{{مراجع}}
{{مصادر طبية}}
{{شريط بوابات|طب|الكيمياء الحيوية|علم الأحياء الخلوي والجزيئي}}

{{بذرة إنزيم}}

[[تصنيف:إنزيمات]]
[[تصنيف:مولدات إنزيم]]
مولد الكيموتربسين هو انزيم محلل للبروتينSchwert G.W, Proteolytic Enzymes. Annual Review of Biochemistry. [online] 1955, 10.1146/annurev.bi.24.070155.000503 http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bi.24.070155.000503?journalCode=biochem (accessed Oct 10, 2012)  وطليعة (مولد الإنزيم) لإنزيم الهضم المعروف بالكيموتربسين. وهو سلسلة واحدة من عديد الببتيد تتكون من 245 بقايا الأحماض الأمينية. يتم تصنيعه في خلايا الخلايا العنيبية البنكرياسية وتخزينها داخل حبيبات يحدها غشاء على قمة الخلية العنيبية. ثم يتم تحفيز الخلية إما عن طريق إشارة هرمونية أو حافز عصبي,،ومحتويات الحبيبات تتسرب إلى القناة المؤدية إلى الاثني عشر.Berg.M.J.,Tymoczko.L.J.,Stryer.L., Gatto Jr. J.G. Biochemistry, 7th Ed.; Freeman: New York, 2012.

 التنشيط 
يجب أن يكون مولد الكيموتربسين غير نشط حتى وصوله إلى الجهاز الهضمي. هذا يمنع تلف البنكرياس أو أي أجهزة أخرى. يتم تنشيطه إلى شكله النشط بواسطة انزيم آخر يسمى التربسين. ويسمى هذا النموذج النشط π-كيموتربسين، ويستخدم لإنشاء ألفا-كيموتربسين. يشطر التربسين الرابطة الببتيد في مولد الكيموتربسين بين أرجينين 15 وآيسولوسين-16. يؤدي ذلك إلى إنشاء اثنين من الببتيدات داخل جزيء π كيموتربسين يعقدان معا عن طريق رابطة ثنائي كبريتيد الكربون . إحدى أفعال π-كيموتربسين على الآخر كسر رابطة ليوسين وسيرين الببتيدية. المنشط π-كيموتربسين يتفاعل مع جزيئات أخرى من π-كيموتربسين ليلتصق بها اثنان من الببتيد الثنائي، وهي: سيرين-14- و أرجينين-15- و ثريونين-147- و أسباراجين -148. هذا التفاعل يعطي ألفا-كيموتربسين.Dryer.J.W.,Neurath.H. The Activation of Chemotrypsinogen: ISOLATION AND IDENTIFICATION OF A PEPTIDE LIBERATED DURING ACTIVATION  Department of Biochemistry, University of Washington [1955]https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)65918-6/pdf [accessed Oct. 10, 2012] 

مراجع

تصنيف:إنزيمات
تصنيف:مولدات إنزيم