Ферменттер әдетте өз субстраттарына қатысты жоғары ерекшелік (субстраттық ерекшелік) көрсетеді. Бұл форманың, зарядтардың бөлінуінің және субстрат молекуласындағы гидрофобтық аймақтардың және ферменттегі субстратты байланыстыру орталығының ішінара комплементарлылығымен жүзеге асырылады. Ферменттер әдетте жоғары деңгейдегі стереоспецификті (өнім ретінде тек бір ғана ықтимал стереоизомерді құрайды немесе субстрат ретінде тек бір ғана стереоизомерді пайдаланады), региоселективті (химиялық байланысты тек бір ғана ықтимал субстрат жағдайында жасайды немесе бұзады) және хемоселективті (осы шарттар үшін бірнеше ықтимал жағдайлардың тек бір химиялық реакциясын катализдейді) көрсетеді. Жалпы жоғары ерекшелік деңгейіне қарамастан, ферменттердің субстраттық және реакциялық ерекшелік дәрежесі әртүрлі болуы мүмкін. Мысалы, трипсин эндопептидазасы пептидтік байланысты аргинин немесе лизиннен кейін ғана бұзады, егер олар пролиннен кейін болмаса, ал пепсин әлдеқайда аз ерекшеленеді және көптеген аминокислоталардан кейінгі пептидтік байланысты бұза алады.
Көптеген амин қышқылдарының артынан келетін пептидтік байланысты нені бұзуы мүмкін?
пепсин