Un inibitore competitivo è una molecola che si lega al sito attivo di un enzima, impedendo al substrato di legarsi e quindi impedendo all'enzima di catalizzare la reazione. Un inibitore non competitivo si lega a un sito dell'enzima diverso dal sito attivo e cambia la forma dell'enzima in modo che il substrato non possa più legarsi ad esso, bloccando così anche l'attività dell'enzima. Sia gli inibitori competitivi che quelli non competitivi riducono l'attività dell'enzima, ma l'effetto di un inibitore competitivo può essere annullato da una maggiore concentrazione del substrato. Gli effetti di un inibitore non competitivo generalmente non sono reversibili.
Spiegare la differenza tra un inibitore competitivo e non competitivo.