¿Qué es la palmitoilación?
La palmitoilación es la unión covalente de ácidos grasos, como el ácido palmítico, a residuos de cisteína (S-palmitoilación) y, con menor frecuencia, a residuos de serina y treonina (O-palmitoilación) de proteínas, que suelen ser proteínas de membrana. La función precisa de la palmitoilación depende de la proteína concreta que se considere. La palmitoilación aumenta la hidrofobicidad de las proteínas y contribuye a su asociación de membrana. La palmitoilación también parece desempeñar un papel importante en el tráfico subcelular de proteínas entre compartimentos de membrana, así como en la modulación de las interacciones proteína-proteína. A diferencia de la prenilación y la miristoilación, la palmitoilación suele ser reversible (porque el enlace entre el ácido palmítico y la proteína suele ser un enlace tioéster). La reacción inversa en las células de mamíferos la catalizan las acil-proteínas tioesterasas (APT) en el citosol y las palmitoil-proteínas tioesterasas en los lisosomas. Como la palmitoilación es un proceso post-traduccional dinámico, se cree que la célula lo emplea para alterar la localización subcelular, las interacciones proteína-proteína o las capacidades de unión de una proteína.

Un ejemplo de proteína que sufre palmitoilación es la hemaglutinina, una glicoproteína de membrana utilizada por la gripe para unirse a los receptores de la célula huésped. En los últimos años se han caracterizado los ciclos de palmitoilación de una amplia gama de enzimas, como H-Ras, Gsα, el receptor β2-adrenérgico y la óxido nítrico sintasa endotelial (eNOS). En la transducción de señales a través de la proteína G, la palmitoilación de la subunidad α, la prenilación de la subunidad γ y la miristoilación intervienen en la fijación de la proteína G a la superficie interna de la membrana plasmática para que la proteína G pueda interactuar con su receptor.