b'\n_START_ARTICLE_\nBetaflak\n_START_PARAGRAPH_\nEt \xce\xb2-flak er en sekund\xc3\xa6rstruktur i proteiner som best\xc3\xa5r av flere \xce\xb2-tr\xc3\xa5der. En \xce\xb2-tr\xc3\xa5d er en del av en proteinkjede hvor ryggraden er nesten helt utstrekt, og flaket dannes n\xc3\xa5r flere \xce\xb2-tr\xc3\xa5der danner hydrogenbindinger. Dersom tr\xc3\xa5dene g\xc3\xa5r i samme retning, kalles de parallelle, og hvis tr\xc3\xa5dene g\xc3\xa5r i motsatt retning kalles de antiparallelle. Et \xce\xb2-flak kan inneholde begge typer eller bare ha en type kobling mellom tr\xc3\xa5dene._NEWLINE_\xce\xb2-flaket er en noe mindre vanlig sekund\xc3\xa6rstruktur enn \xce\xb1-heliksen. Bildet til h\xc3\xb8yre viser et eksempel p\xc3\xa5 en \xce\xb2-t\xc3\xb8nne, hvor \xce\xb2-flaket danner en sirkul\xc3\xa6r, stabil struktur som utgj\xc3\xb8r hoveddelen av proteinet. Dette proteinet hjelper til med \xc3\xa5 transportere vitamin A i kroppen. Den vanligste formen av \xce\xb2-flak er ikke sirkul\xc3\xa6r, selv om flaket er fleksibelt og kan b\xc3\xb8ye seg i ulike retninger. Antall tr\xc3\xa5der i ett flak og hvor mange flak som finnes i proteinet varierer mye mellom ulike proteiner. Proteinene i edderkoppsilke best\xc3\xa5r stort sett av \xce\xb2-strukturer.\n_START_SECTION_\nStrukturelle egenskaper\n_START_PARAGRAPH_\nSom for \xce\xb1-heliksen er hovedkreftene som holder \xce\xb2-flaket sammen hydrogenbindinger mellom aminogruppene og karboksylgruppene p\xc3\xa5 ryggraden av proteinkjeden. En enkel \xce\xb2-tr\xc3\xa5d er ikke stabil siden det ikke finnes hydrogenbindinger eller andre krefter som stabiliserer den utstrekte tr\xc3\xa5den. F\xc3\xb8rst n\xc3\xa5r to eller flere tr\xc3\xa5der samles og danner et hydrogenbindingsnettverk blir strukturen stabil. Alle bindingene dannes mellom tr\xc3\xa5der som ligger ved siden av hverandre. Tr\xc3\xa5der som ligger i midten av flaket danner hydrogenbindinger med begge sine nabo-tr\xc3\xa5der._NEWLINE_I antiparallelle \xce\xb2-flak g\xc3\xa5r de ulike \xce\xb2-tr\xc3\xa5dene i motsatt retning. Hydrogenbindingene som dannes mellom tr\xc3\xa5dene st\xc3\xa5r omtrent vinkerett p\xc3\xa5 tr\xc3\xa5dens retning. Dette gir b\xc3\xa5de stabilitet og fleksibilitet i flaket. N\xc3\xa5r \xce\xb2-tr\xc3\xa5dene er parallelle er hydrogenbindingene antagelig noe svakere, siden vinkelen p\xc3\xa5 hydrogenbindingen ikke er like optimal som mellom antiparallelle tr\xc3\xa5der. Alle hydrogenbindingene g\xc3\xa5r i samme retning._NEWLINE__NEWLINE_Sidekjedene fra aminosyrene vil enten stikke opp fra eller ned fra planet som dannes av flaket. Annenhver sidekjede stikker opp, og den andre er rettet nedover. Sidekjedene langs samme tr\xc3\xa5d har derfor lite eller ingen interaksjoner med hverandre, siden avstanden mellom dem er stor. Sidekjeder i ulike tr\xc3\xa5der kan lettere ha interaksjoner, siden de ligger ganske n\xc3\xa6r hverandre. Tyrosin, fenylalanin, tryptofan, treonin, valin og isoleucin finnes ofte i midten av et \xce\xb2-flak, mens prolin gjerne finnes i tr\xc3\xa5dene p\xc3\xa5 i enden av flaket._NEWLINE_\xce\xb2-flak varierer langt mer i form enn \xce\xb1-heliksen. B\xc3\xa5de antall tr\xc3\xa5der og retningen p\xc3\xa5 tr\xc3\xa5dene varierer, men i tillegg kan hele flaket vri seg i ulik grad. I noen proteiner, som eksempelet overfor, er flaket vridd slik at det blir en t\xc3\xb8nne, mens i andre proteiner kan det v\xc3\xa6re nesten flatt. Flere \xce\xb2-flak kan ogs\xc3\xa5 finnes i samme protein, for eksempel ved at to flak ligger opp\xc3\xa5 hverandre.'