b'\n_START_ARTICLE_\nRauta-rikkiproteiini\n_START_PARAGRAPH_\nRauta-rikkiproteiini on proteiini, johon on kiinnittynyt rautaioni, joka ei ole sitoutunut hemiryhm\xc3\xa4\xc3\xa4n. Sen sijaan rauta on sitoutunut joko kysteiiniaminohappoon tai kysteiinin lis\xc3\xa4ksi rikkiatomeihin muodostaen klustereita, joissa rautaan voi olla sitoutuneina muitakin ligandeja. Monet rauta-rikkiproteiinit osallistuvat eli\xc3\xb6iden aineenvaihdunnassa hapetus-pelkistysreaktioihin tai toimivat sensoreina tai proteiinin rakennetta tukevina yksik\xc3\xb6in\xc3\xa4.\n_START_SECTION_\nRauta-rikkiproteiinien rakenne\n_START_PARAGRAPH_\nRauta-rikkiproteiineille tunnusomaista on, ett\xc3\xa4 proteiinit ovat kovalenttisesti sitoutuneet yksik\xc3\xb6ihin, joissa on yksi, kaksi, nelj\xc3\xa4 tai kahdeksan rautaionia, rikkiatomeja ja mahdollisesti my\xc3\xb6s muita ligandeja. N\xc3\xa4iden proteiinin molekyylimassa vaihtelee v\xc3\xa4lill\xc3\xa4 6\xe2\x80\x9320 kDa. Rauta-rikkiproteiinit osallistuvat eli\xc3\xb6iden aineenvaihdunnassa hapetus-pelkistysreaktioihin, koska rauta on stabiili sek\xc3\xa4 hapetusluvuilla +II ett\xc3\xa4 + III.\n_START_SECTION_\nRubredoksiinit\n_START_PARAGRAPH_\nYksinkertaisimpia rauta-rikkiproteiineja ovat rubredoksiinit. Niiden rakenteessa rautaioni on sitoutunut joko nelj\xc3\xa4\xc3\xa4n kysteiiniamonihappoon tai kahteen kysteiiniin ja kahteen histidiiniaminohappoon niin kutsuttujen Riesken proteiinien tapauksessa.\n_START_SECTION_\n2Fe-2S-klusterit\n_START_PARAGRAPH_\nKahdesta rautaionista, joita yhdist\xc3\xa4\xc3\xa4 kahden sikkiatomin muodostama rikkisilta on yksinkertaisin rauta-rikkiproteiinien sis\xc3\xa4lt\xc3\xa4mist\xc3\xa4 klustereista. Ferredoksiineissa t\xc3\xa4m\xc3\xa4n klusterit rautaionit ovat koordinoituneet lis\xc3\xa4ksi proteiinissa nelj\xc3\xa4\xc3\xa4n kysteiiniaminohappoon ja niin kustutuissa Riesken proteiineissa rautoihin koordinoituvat kaksi kysteiini\xc3\xa4 ja kaksi histidiini\xc3\xa4. T\xc3\xa4llainen proteiini on my\xc3\xb6s eli\xc3\xb6iden hapetus-pelkistystasapainoa s\xc3\xa4\xc3\xa4telev\xc3\xa4 SoxR-proteiini.\n_START_SECTION_\n3Fe-4S-klusterit\n_START_PARAGRAPH_\n3Fe-4S-klusterit ovat harvinaisempia kuin 4Fe-4S-klusterit. T\xc3\xa4llainen on esimerkiksi inaktiivisessa muodossa oleva akonitaasi, joka aktivoituu raudan lis\xc3\xa4yksess\xc3\xa4 pelkistimen l\xc3\xa4sn\xc3\xa4 ollessa.\n_START_SECTION_\nMuita rauta-rikkiproteiineissa esiintyvi\xc3\xa4 klustereita\n_START_PARAGRAPH_\nNitrogenaaseissa on 4Fe-4S-klusterien lis\xc3\xa4ksi 8 rauta-atomista ja 7 rikkiatomista koostuva klusteri, jonka keskusatomina on hiiliatomi ja lis\xc3\xa4ksi kolmeen rikkiatomiin on koordinoitunut my\xc3\xb6s molybdeeni-ioni. Rauta-atomit ovat lis\xc3\xa4ksi koosrdinoituneet kysteiiniaminohappoihin ja molybdeeni-ioni on koordinoitunut histidiiniin ja homositruunahappoon. My\xc3\xb6s esimerkiksi hiilimonoksididehydrogenaasi sis\xc3\xa4lt\xc3\xa4\xc3\xa4 useista rauta- ja rikkiatomeista koostuvan klusterin.'