b"\n_START_ARTICLE_\nL-Foto-Leucine\n_START_SECTION_\nStructuur\n_START_PARAGRAPH_\nZoals in de inleiding is aangegeven vormt foto-leucine een synthetisch derivaat van het standaard aminozuur leucine. De methylgroep die in leucine in de R-groep voorkomt, is in foto-leucine vervangen door een cyclopropeen-achtige ring waarbij de stikstofatomen de plaats hebben ingenomen van de alkeen-koolstofatomen._NEWLINE_Door de diazirinering is foto-leucine lichtgevoelig: onder invloed van UV-licht wordt stikstofgas afgesplitst. Het overblijvende koolstofatoom is een carbeen, een reactief intermediar dat snel met een naburig molecuul (de andere prote\xc3\xafneketen) zal reageren._NEWLINE_De rest van het aminozuurmolecuul komt overeen met elk aminozuur: een carbonzuurgroep, een aminogroep, een waterstofatoom en een R-groep aan wat meestal het \xce\xb1-koolstofatoom genoemd wordt. In de R-groep treffen we, naast twee extra koolstofatomen, de cyclopropeen-achtige ring aan._NEWLINE__NEWLINE_Alleen het S-isomeer van foto-leucine is interessant om te synthetiseren, omdat alle aminozuren in eiwitten dezelfde stereochemische structuur bezitten rond het \xce\xb1-koolstofatoom.\n_START_SECTION_\nSynthese van S-foto-leucine\n_START_PARAGRAPH_\nDe structuurformules hierboven en ook de systematische namen van leucine (2-amino-4-methylpentaanzuur) en foto-leucine (2-amino-4,4'-azipentaanzuur) geven aan dat foto-leucine in structuur erg op leucine lijkt. Toch vraagt de plaatsing van de diazinering toch een speciale benadering, die niet kan uitgaan van leucine zelf. Het omzetten van een methylgroep in de diazinering is chemisch geen rechttoe-rechtaanverhaal._NEWLINE_Voor foto-leucine wordt uitgegaan van 2-amino-4-oxopentaanzuur. Hierin wordt het keton op de 4-plaats vervangen door de diazinering.  Bromeren van 4,4'-azipentaanzuur geeft DL4,4'-azi-2-broompentaanzuur. De volgende stap bestaat uit een aminolyse, waarbij het broomatoom op de 2-plaats vervangen wordt dooreen aminogroep. Hierbij ontstaat DL2-amino-4,4'-azipentaanzuur.  Voor de chemicus is hiermee de synthese klaar, voor de biochemicus rest nog het probleem dat slechts de helft van het product de juiste ruimtelijke structuur heeft. Door het racemische foto-leucine te acetyleren, en vervolgens met behulp van een enzym dat alleen de L-vorm deacetyleert, wordt zuiver L-foto-leucine verkregen. Het nadeel van deze methode is dat de scheiding van de twee isomeren pas in de allerlaatste stap wordt gerealiseerd, waardoor 50% afval ontstaat._NEWLINE_De oorspronkelijke syntheseroute is sindsdien verbeterd.  Er wordt uitgegaan van een met behulp van BOC beschermd commercieel verkrijgbaar aminozuur dat al de juiste L-vorm heeft. Via ozonolyse, gevolgd door de introductie van de diazirinering volgens Church and Weiss en verwijdering van de BOC-groep wordt het L-Foto-Leucine verkregen.\n_START_SECTION_\nToepassingen van L-Foto-Leucine\n_START_PARAGRAPH_\nIn afwezigheid van het leucine wordt L-foto-leucine via het natuurlijke proces van eiwitsynthese ingebouwd in prote\xc3\xafnen.  Van deze eigenschap wordt dankbaar gebruik gemaakt in de studies van protein-protein interacties (PPIs), doordat foto-leucine een covalente binding realiseert tussen verschillende eiwitketens. Deze eigenschap maakt het mogelijk om stabiele, maar vooral tijdelijke, interacties tussen eiwitten te bestuderen, zonder de structuren waar de eiwitten deel van uitmaken te beschadigen met chemische cross-linkers. Een voorbeeld wordt gevormd door de lokalisatie van de cyclodepsipeptide inhibitor in ruw celmembraan._NEWLINE_De eiwit-eiwit-interactie is belangrijk omdat zij de sleutel is tot de cellulaire organisatie, zowel plaats als wat tijd betreft.  De interesse beperkt zich niet tot de fundamentele research maar richt zich ook op de processen die betrokken zijn bij de aanhechting van virussen of groeifactoren aan cellen. Daarmee lijkt een weg gevonden naar medicijnen tegen virusinfecties en kanker."