b'\n_START_ARTICLE_\nActine\n_START_SECTION_\nPolymerisatie van actine-monomeren\n_START_PARAGRAPH_\nDe polymerisatie (het aaneenrijgen) van actine-monomeren tot actine-filamenten kan zeer dynamisch plaatsvinden, afhankelijk van wat nodig is._NEWLINE_G-actine bindt het nucleotide ATP (adenosinetrifosfaat). Dit monomeer kan zich nu aan andere actinemoleculen binden - polymeriseren, waarbij ATP onder afsplitsing (hydrolyse) van een fosfaatrest overgaat in ADP (adenosinedifosfaat). De gevormde keten van actinemonomeren vormen zo de filamenteusevorm van het actinefilament, ook F-actine genoemd. Het filament bestaat uit twee ketens gepolymeriseerde G-actine-monomeren, die zich helix-vormig met elkaar verstrengelen. De doorsnede bedraagt 7\xc2\xa0nm. In de cel zijn beide vormen in evenwicht, waarbij monomeren hoofdzakelijk in een complex met actine-bindenden prote\xc3\xafnen voorkomen._NEWLINE_Elk actinefilament heeft een (+)-eind en een (-)-eind. ATP-actine bindt bij voorkeur aan het (+)-eind waardoor het filament aan dit eind groeit. Het ATP wordt vervolgens tot ADP gehydrolyseerd, waardoor de bindingssterkte tot de naburige actinen minder wordt. Aan het (-)-eind verloopt de hydrolyse van ATP tot ADP sneller dan de aanhechting van een nieuw ATP-actine, zodat ADP-actine dissocieert en het filament aan deze kant korter wordt. Actinemonomeren binden echter ATP sterker dan ADP, wisselen daardoor het nucleotide uit en kunnen weer aan het (+)-eind aangehecht worden. Deze snelle kringloop is voor de beweging van de cel belangrijk._NEWLINE_Talrijke begeleidingsprote\xc3\xafnen sturen de polymerisatie- en afbraak. In spieren worden de filamenten bijvoorbeeld door het tropomyosine gestabiliseerd, dat zich aan de gehele lengte van een filament hecht._NEWLINE_Bepaalde prote\xc3\xafnen bedekken ook de einden van de filamenten en verhinderen of bevorderen zo de verlenging of de verdere afbraak. Andere prote\xc3\xafnen verhinderen of bevorderen de polymerisatie van G-actine of zorgen ervoor dat het F-actine wordt afgebroken. De prote\xc3\xafnen cofiline en ADF (actine depolymeriserende factor) bijvoorbeeld gaan aan het (-)-eind zitten en bevorderen hierdoor de dissociatie van actine. Het prote\xc3\xafne profiline daarentegen bevordert het vastmaken aan het (+)-eind. De binding van zowel cofiline als ook profiline wordt door het actinegebonden nucleotide bepaald._NEWLINE_Ook posttranslationele modificaties van actine nemen aan de polymerisering deel. Zo krijgt ieder vijfde actine-monomeer in fibroblasten een arginylering, waardoor een verhoogde stabiliteit van de actinefilamenten wordt verkregen. Hierbij krijgt b\xc3\xa8ta-actine voorrang. Bij de arginylering wordt het aminozuur arginine aan het N-terminale einde van prote\xc3\xafnen vastgemaakt.\n_START_SECTION_\nAanpassings- en verbindingsprote\xc3\xafnen\n_START_PARAGRAPH_\nEen grote groep van begeleidingsprote\xc3\xafnen, die ook als actinebindende prote\xc3\xafnen gekenmerkt worden, verknopen netvormig de actinefilamenten met elkaar en met andere prote\xc3\xafnen. Fimbrine, villine (binnengeraamte van de microvilli), filamine en espine vormen dwarsverbindingen, waardoor een mechanisch stijve bundel ontstaat. \xce\xb1-Actinine vormt ook een bundel, die met myosine verstijfd wordt. Het filamine vormt wederom een driedimensionaal net onder de celmembraan._NEWLINE_Actinefilamenten staan straalsgewijs in verbinding met twee celcontacten, de adhesie contact en het focale contact. Daarbij worden ze via adapterprote\xc3\xafnen aan de prote\xc3\xafnestructuren van de contacten verankerd. Verantwoordelijk daarvoor zijn onder andere weer het \xce\xb1-actinine, het vinculine en het taline. De prote\xc3\xafnen ezrine, radixine, moesine (ERM-prote\xc3\xafnen) maken voor korte tijd dynamische bindingen met het plasmamembraan, bijvoorbeeld bij verandering van de celvorm en bij actieve celbewegingen._NEWLINE_Bepaalde prote\xc3\xafnegroepen vormen een mechanisch stabiele verbinding tussen het onder de celmembraan liggend actinenet en het membraan. Deze wegens verscheidene erfelijke aandoeningen ook klinisch belangrijke prote\xc3\xafnen zijn dystrofine (o.\xc2\xa0a. in de spieren, bij mutaties van het dystrofine-complex ontstaat spierdystrofie) en spectrine (o.a. verantwoordelijk voor de vorm van erytrocyten, dat bij een defect leidt tot bijvoorbeeld congenitale sferocytose). Het betreffen lange, dunnere prote\xc3\xafnen die hun taken in complexen met talrijke andere prote\xc3\xafnen vervullen._NEWLINE_Myosine is het moleculair motorprote\xc3\xafne van actine. Het kopgedeelte van myosine bindt zich aan het actinefilament en gebruikt ATP-hydrolyse voor het verkrijgen van de benodigde energie om langs het filament te "lopen" richting het haakvormige (+)eind (met uitzondering van the myosine VI, dat zich beweegt naar het puntige (-)eind).\n_START_SECTION_\nSamentrekking van de spier\n_START_PARAGRAPH_\nHet hier beschreven voorbeeld toont de beweging in de spier van het conventionele myosine II, waarbij de actine- en myosinedraden in elkaar geschoven worden. Het verloop is bij de onconventionele myosinen in principe hetzelfde, behalve dat hierbij een myosine-dimeer met zijn vracht langs een actinedraad \xe2\x80\x9ewandelt\xe2\x80\x9c. Daarbij bindt een myosinekop afwisselend, zodanig dat het lijkt alsof \xe2\x80\x9eeen voet na de andere\xe2\x80\x9c naar voren verplaatst wordt. De beweging verloopt gericht daar myosine op de actinedraad slechts in \xc3\xa9\xc3\xa9n richting wandelen kan. In de regel loopt myosine in de richting van het plus-eind van een actinedraad. Een uitzondering hierop is het myosine VI, dat zich in tegengestelde richting beweegt. Verschillende onconventionele myosine-klassen kunnen in beide richtingen langs het actine bewegen.\n_START_SECTION_\nStabiliteit\n_START_PARAGRAPH_\nActine vormt als bestanddeel van het cytoskelet onder het plasma membraan een dicht, stijf, driedimensionaal corticaal (buitenste laag) net, dat door de boven genoemde verbindingsprote\xc3\xafnen tot een net gevormd is. Op bepaalde, specifieke celplaatsen is het netwerk versterkt, bijvoorbeeld bij de membraanuitstulpingen (microvilli, pseudopodi\xc3\xabn (schijnvoetjes) en synapsen) alsook bij bepaalde celcontacten (zonulae adhaerentes, zonulae occludentes) en dragen zo bij aan de vorm en stabiliteit van cellen en weefsels.\n_START_SECTION_\nVerankering en transportweg\n_START_PARAGRAPH_\nVele transmembraanprote\xc3\xafnen (kanalen, pompen, receptoren, celadhesieprote\xc3\xafnen) worden direct of indirect door het corticale netwerk op hun plaats gehouden. Functioneel bij elkaar horende prote\xc3\xafnen worden daardoor ook ruimtelijk dicht bij elkaar gehouden. Langs het actine net gaat ook het korte afstandtransport door myosine van vesikels naar het membraan, terwijl het lange afstandtransport van microtubuli door de motorprote\xc3\xafnen dyne\xc3\xafne en kinesine overgenomen wordt. Daarbij neemt myosine gedeeltelijk de aangeleverde vracht over van dyne\xc3\xafne/kinesine.'