<h1>초록</h1><p>이전 연구에서 저자들이 Glycoside hydrolase family 50 (GH-50)과 GH-118 \( \beta \)-agarase들의 발현과 특성을 보고한 Agarivorans sp. JA-1 균주로부터 신규의 GH-16 \( \beta \)-agarase를 보고하고자 한다. 본 유전자는 1,362 염기쌍으로 구성되어 있으며, 453 아미노산 잔기로 구성된 49,830 Da의 단백질을 암호화한다. 본 효소는Pseudoalteromonas sp. CY24 유래의 GH-16 \(\beta\)-agarase와 \( 98 \% \)의 염기서열 상동성과 \( 99 \% \)의 아미노산서열 상동성을 나타냈다. 신호서열을 제외한 429 아미노산으로 구성된 성숙단백질에 해당하는 유전자를 E. coli BL21 (DE3) 세포에서 재조합 발현시킨 후, 친화성 크로마토그래피로 효소를 정제하였다. 정제된 효소는 \( 40^{\circ} \mathrm{C} \)와 \( \mathrm{pH} 5.0 \)에서 \( 67.6 \mathrm{U} / \mathrm{mg} \)의 최적 활성을 보였다. 아가로스를 기질로 한 효소분해산물의 박막크로마토그래피 분석결과, neoagarohexaose와 neo-agarotetraose가 주산물로 생산되는 것을 알 수 있었다. 본 효소는 기능성 한천올리고당의 산업적 생산에 활용가능할 것으로 기대된다.</p>
본 연구에서 실험된 염기서열의 상동성은 각 각 몇 프로인가.
( 98 \% \)의 염기서열 상동성과 \( 99 \% \)의 아미노산서열 상동성