Appliquée aux objets du vivant , cette technique n'est pourtant pas bienheureuse : les électrons dégradent les échantillons , d'autant qu'il est nécessaire de les colorer ou de les déshydrater au préalable . L'eau étant le principal constituant des biomolécules , la faire disparaître n'est donc pas ce qu'il y a de plus recommandé pour préserver leur intégrité . C'est ici qu'intervient la notion de " cryo " qui valut à nos trois chercheurs d'être récompensés : Jacques Dubochet et son équipe eurent l'idée de congeler très vite leurs échantillons à -190°C grâce à de l'éthane refroidi avec de l'azote liquide . En somme , de les figer dans leur état originel dans un processus appelé vitrification ( qui permet d'obtenir un échantillon ni gelé ni liquide , et donc non altéré par un changement d'état ) . Depuis 2013 , la cryo-microscopie électronique n'a cessé de faire des bonds de géant , notamment grâce au perfectionnement exponentiel des nanotechnologies et des logiciels d'analyse d'image . De quoi obtenir des structures protéiques plus nettes que jamais , à des résolutions presque aussi bonnes que celles offertes par la cristallographie par rayons X . Cette technique plus ancienne permet de déduire la structure des protéines en les étudiant , sous forme cristallisée , par diffraction des rayons X . Si aujourd'hui , elle reste majoritairement utilisée par les chercheurs pour visualiser le monde atomique , elle présente un inconvénient de taille : il faut des mois , voire parfois des années , pour faire cristalliser une protéine ! De surcroît , de nombreuses protéines stratégiques sur le plan médical sont incapables de former des cristaux exploitables . Pour pousser la cryo-EM à une résolution atomique , les deux équipes ont travaillé sur l'apoferritine , une protéine stockant le fer . En raison de sa stabilité équivalente à celle de la roche , l'apoferritine fait figure de candidat idéal à la cryo-EM .