Dans le cas de maladies telles que la maladie de Kuru , l'encéphalopathie spongiforme bovine ou la maladie de Creutzfeld-Jacob , certaines protéines adoptent une structure riche en feuillets beta qui catalyse la conversion des protéines saines du prion en des formes néfastes . Ces protéines nommées PrpSC ( pour scrappie ) forment alors des agrégats qui s'accumulent dans les cellules neuronales et provoquent leur mort . Pour l'instant , aucun traitement n'est disponible . La période d'incubation peut être très longue ( jusqu'à 40 ans ) mais lorsque les symptômes apparaissent , le décès intervient dans les mois suivants la détection . Chez les animaux infectés par PrPSC , la protéine est exprimée dans le muscle et la salive . Des expériences conduites sur des primates ont montré que la maladie est transmissible . Etant donnée que la protéine anormale possède la même constitution que la protéine saine , mais sous une conformation différente , il paraissait difficile d'élaborer un vaccin spécifique contre l'une de ces deux formes . Les scientifiques ont donc développé une approche vaccinale qui protégerait des souris contre une source exogène de prion . Pour cela , ils ont vacciné les souris avec la bactérie Salmonella atténuée et modifiée génétiquement de manière à exprimer la protéine Prp entière ou partielle . Après inoculation des bactéries dans la gorge , les chercheurs ont divisé les souris selon le niveau des titres d'anticorps ( faibles ou élevés ) . Ils les ont ensuite mises en contact avec des doses de protéine Prion . Dans les groupes contrôles , 100% des souris décèdent de la forme " scrappie " de la protéine et ce , 180 à 200 jours après inoculation . La protéine est alors fortement présente dans le cerveau . Les souris présentant un faible titre d'anticorps ont vu leur période d'incubation retardée , mais elles ont tout de même été touchées par la maladie .