BSA molecule, definition
La albúmina sérica bovina (también conocida como BSA o fracción V) es una proteína de albúmina sérica derivada de vacas. A menudo se utiliza como estándar de concentración de proteínas en experimentos de laboratorio. También se utiliza como nutriente en cultivos celulares y microbianos. En las digestiones de restricción, la BSA se utiliza para estabilizar algunas enzimas durante la digestión del ADN y para evitar la adhesión de la enzima a los tubos de reacción, puntas de pipetas y otros recipientes.  Para conocer la familia de albúminas de mamíferos, consulte albúmina sérica. La albúmina sérica bovina (también conocida como BSA o fracción V) es una proteína de albúmina sérica derivada de vacas. A menudo se utiliza como estándar de concentración de proteínas en experimentos de laboratorio. También se utiliza como nutriente en cultivos celulares y microbianos. En las digestiones de restricción, la BSA se utiliza para estabilizar algunas enzimas durante la digestión del ADN y para evitar la adhesión de la enzima a los tubos de reacción, puntas de pipetas y otros recipientes. La albúmina sérica bovina (BSA) es una proteína globular (~66.000 Da) que se utiliza en numerosas aplicaciones bioquímicas debido a su estabilidad y falta de interferencia en las reacciones biológicas. Sigma proporciona una variedad de albúminas séricas bovinas con purezas que oscilan entre el 95 y el 99 %. .igma-Aldrich fabrica y distribuye albúminas de suero bovino purificadas a partir de una variedad de métodos primarios, incluido el método de fraccionamiento verdadero de Cohn, métodos de fraccionamiento de etanol modificado, choque térmico y cromatografía. La palabra albúmina también se utiliza para describir una proteína o un grupo de proteínas definidas por su solubilidad en agua, por ejemplo, la fracción de albúmina del trigo (capítulo 2). La albúmina es la proteína más abundante en el sistema circulatorio y contribuye en un 80% a la presión arterial coloide osmótica (Carter y Ho, 1994). La molécula de BSA está formada por tres dominios homólogos (I, II, III) que se dividen en nueve bucles. (L1-L9) por 17 enlaces disulfuro. Los bucles de cada dominio están formados por una secuencia de bucles grandes, pequeños y grandes que forman un triplete. Cada dominio a su vez es producto de dos subdominios (IA, IB, etc.). (Diciembre de 2009). En bioquímica, la biotinilación es el proceso de unir covalentemente biotina a una proteína, ácido nucleico u otra molécula. La biotinilación es rápida, específica y es poco probable que perturbe la función natural de la molécula debido al pequeño tamaño de la biotina (PM = 244,31 g/mol). Como la bolsa de unión de biotina en avidina/estreptavidina está enterrada debajo de la superficie de la proteína, los reactivos de biotinilación que poseen un conector más largo son deseables, ya que permiten que la molécula de biotina sea más accesible para unirse a la proteína avidina/estreptavidina/neutravidina. Además, también se resuelve un proceso de frecuencia intermedia entre estos dos. Sin embargo, su asignación a moléculas de agua hidratadas fuertemente unidas aún no está muy clara [10]. En este estudio, investigamos las correlaciones espaciales y la dinámica molecular de la albúmina sérica bovina (BSA) en solución. La BSA es la proteína plasmática más abundante en el torrente sanguíneo bovino. Además, también se resuelve un proceso de frecuencia intermedia entre estos dos. Sin embargo, su asignación a moléculas de agua hidratadas fuertemente unidas aún no está muy clara [10]. En este estudio, investigamos las correlaciones espaciales y la dinámica molecular de la albúmina sérica bovina (BSA) en solución. La molécula de albúmina no está cargada uniformemente dentro de la estructura primaria. A pH neutro, Peters (1985) calculó una carga neta de -10, -8 y 0 para los dominios I, II y III de la albúmina sérica bovina. La molécula de BSA está formada por tres dominios homólogos (I, II, III ) que se dividen en nueve bucles (L1-L9) por 17 enlaces disulfuro. Los bucles de cada dominio están formados por una secuencia de bucles grandes, pequeños y grandes que forman un triplete. Cada dominio a su vez es producto de dos subdominios (IA, IB, etc.). MSDS. La albúmina de suero bovino (BSA) Thermo Scientific es ideal para la estabilización de enzimas durante el almacenamiento y para reacciones enzimáticas donde la ausencia de nucleasas es esencial. BSA aumenta el rendimiento de la PCR a partir de plantillas de baja pureza. También evita la adhesión de enzimas a los tubos de reacción y las superficies de las puntas. SDS. La albúmina de suero bovino (BSA) Thermo Scientific es ideal para la estabilización de enzimas durante el almacenamiento y para reacciones enzimáticas donde la ausencia de nucleasas es esencial. BSA aumenta los rendimientos de la PCR a partir de plantillas de baja pureza.  La albúmina de suero bovino (BSA) Thermo Scientific es ideal para la estabilización de enzimas durante el almacenamiento y para reacciones enzimáticas en las que la ausencia de nucleasas es esencial. La BSA aumenta los rendimientos de la PCR a partir de plantillas de baja pureza. SDS. La albúmina de suero bovino (BSA) Thermo Scientific es ideal para la estabilización de enzimas durante el almacenamiento y para reacciones enzimáticas donde la ausencia de nucleasas es esencial. BSA aumenta los rendimientos de la PCR a partir de plantillas de baja pureza. La albúmina sérica es una de las proteínas más estudiadas y es la proteína más abundante en el plasma con una concentración típica de 5 g/100 ml. La molécula de BSA está formada por tres dominios homólogos (I, II, III) que se dividen en nueve bucles. (L1-L9) por 17 enlaces disulfuro. Los bucles de cada dominio están formados por una secuencia de bucles grandes, pequeños y grandes que forman un triplete. Cada dominio a su vez es producto de dos subdominios (IA, IB, etc.).
 Es una proteína de albúmina sérica derivada de vacas y a menudo se utiliza como estándar de concentración de proteínas en experimentos de laboratorio.