It has been reported that Ry receptor regulatory proteins FKBP, especially FKBP12.6 can be pathologically altered in structure and content, as well as in phosphorylation mechanisms that modulate the FKBP-ryanodine receptor coupling, resulting in a sub-conductance status in myocardium remodelingEspecially in LMI muscles, using Li instead of Na in the Krebs-Henseleit solution, the PRC decay in LMI experiments changed to a typical PRC potentiation, suggesting the key role of NCX on the weakness of subsequent contraction when PRC decay occurs.
Se relata que las proteínas reguladoras receptoras de la Ry FKBP, en especial, FKBP12.6 pueden ser patológicamente alteradas en su estructura y contenido, así como en los mecanismos de fosforilación que modulan el acoplamiento del receptor FKBP-rianodina, resultando en una subconductancia en el remodelado del miocardio. Particularmente en los músculos del grupo LMI, usando Li en vez de Na en la solución de Krebs-Henseleit, la decaimiento de la CPP en experimentos realizados en el grupo LMI pasó a constituirse una potenciación típica de la CPP, sugiriendo el papel fundamental del NCX sobre la deficiencia de la contracción subsecuente cuando ocurre decaimiento de la CPP.
Relata-se que as proteínas reguladoras receptoras da Ry FKBP, em especial, FKBP12.6 podem ser patologicamente alteradas em sua estrutura e conteúdo, bem como nos mecanismos de fosforilação que modulam o acoplamento do receptor FKBP-rianodina, resultando em uma subcondutância no remodelamento do miocárdio. Particularmente nos músculos do grupo LMI, usando Li em vez de Na na solução de Krebs-Henseleit, a degradação da CPR em experimentos realizados no grupo LMI passou a se constituir em uma potenciação típica da CPR, sugerindo o papel fundamental do NCX sobre a deficiência da contração subseqüente quando ocorre degradação da CPR.