クエリ: アミノ酸はタンパク質の元?
文章: タンパク質 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 /protin/、 [protein/protain])とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである[1]。
文章: 栄養学 1グラムにつき4キロカロリーのエネルギーがある。 タンパク質は基本的に20種類のアミノ酸で構成される。成人ではうち8種類が必須アミノ酸である。タンパク質を多く含み、アミノ酸スコアが優れているのは、肉、魚、豆となる。また量として多く食べる穀物もタンパク質の主要な摂取源となる。 文章: SUMOタンパク質 SUMO化を受けるタンパク質の多くには、B-K-x-D/Eというテトラペプチドの共通配列がある。ここでBは疎水性アミノ酸、Kはリシン、xは任意のアミノ酸、D/Eは酸性アミノ酸である。 文章: 長大語 筋肉などに存在する巨大タンパク質であるチチンのアミノ酸配列による命名はメチオニルスレオニル(中略)イソロイシン (Methionylthreonylthreonyl...isoleucine) であり、189819 文字でタンパク質の命名として最長であるという。 文章: エミール・フィッシャー 1899年から1908年にかけて、フィッシャーはタンパク質の研究で成果を収めた。彼は個々のアミノ酸を分離し特定する効率的な分析手法を捜し求め、新たな環状アミノ酸プロリンとヒドロキシプロリンを発見した。彼はまた、様々な光学活性のアミノ酸からタンパク質を合成する研究も行っている。彼はアミノ酸を鎖状に結合するペプチド結合の技法を確立し、ジペプチド、トリペプチドといったペプチドの合成に成功した。1901年には Ernest Fourneau と共同でジペプチドの一種グリシルグリシンの合成に成功。また同年、カゼインの加水分解についての研究を発表。自然界にあるアミノ酸を実験室で作り出し、新たなものも発見した。フィッシャーのオリゴペプチド合成は最高でオクトデカペプチドまで到達し、その特性は自然界のタンパク質とよく似ていた。このような業績とその後の研究によりタンパク質についての理解が深まり、その後の研究の基礎を築いた。 文章: ローヤルゼリー ローヤルゼリーのアミノ酸スコア(タンパク質の品質を示すスコアで、必須アミノ酸の含有バランスを示すもの)は100で、鶏卵と同スコアであり、良質なタンパク質を含有している。 文章: タンパク質 タンパク質が付随させる糖は単糖からなる糖鎖であり、アミノ酸アスパラギンの残基に、N-アセチルグルコサミンとマンノースが繋がったコア構造という土台の先に、分岐も含め多様な構造をつくる。ただし、このようにタンパク質に接続する単糖の種類は9種[25]しか見つかっていない。例えば赤血球の細胞膜をつくるタンパク質に繋がる糖鎖の種類が、ABO式血液型を決定づけている[24]。この糖鎖は、その種類ごとに異なるレクチンという他のタンパク質があり、この組み合わせで情報交換を行う役割を担っている[24]。 文章: フーグスティーン型塩基対 DNAと配列特異的に相互作用するタンパクは数多く、これはアミノ酸側鎖と塩基との相互作用によると考えられていた。だが、核酸とアミノ酸の1対1相互作用は発見されなかった。その後、塩基配列によりDNAに歪みが生じることが明らかになり、DNAの歪みを認識することで塩基配列を認識するタンパク質が明らかになってきた。例えば、AまたはT塩基の連続により副溝の幅が狭まり、負電荷が集中することでタンパク質のアルギニン残基により認識されるようになる。 文章: 二次構造 例えば、あるタンパク質がある位置にグリシンを持つとすると、それ自体はその位置にランダムコイルが存在することを示唆する。しかし、多重配列アラインメントにより、数十億年近くの進化を経ている相同タンパク質の95%においてヘリックスに多く含まれるアミノ酸がその位置(と近傍)に存在することを明らかにするかもしれない。さらに、その位置と近傍における平均疎水性を調べることによって、同じアラインメントがαヘリックスと一致した残基ののパターンをも示唆するかもしれない。これらの事実は元のタンパク質のグリシンがランダムコイルではなくαヘリックス構造に含まれることを示唆する。ニューラルネットワーク、隠れマルコフモデル、サポートベクターマシンを含む数種類の手法が、利用可能な全データを組み合わせ上記の3種の二次構造を予測するために用いられている。現代的な予測手法は、全ての位置における予測に対する信頼性スコアも提供する。 文章: TIMバレル リボン図ではタンパク質の中心に穴が開いているように見えるが、この図にはアミノ酸の側鎖が描かれていないことに注意しなければならない。実際にはタンパク質の中心は嵩高い疎水性アミノ酸の残基で密に詰まっている。シートとヘリックスのパッキングも主に疎水効果によるもので、バリン、ロイシン、イソロイシンの分岐アミノ酸がβストランドの約40%を占めている。 文章: 黄体形成ホルモン LHは糖タンパク質で、タンパク質サブユニットの二量体のそれぞれが糖と結合している。この構造はFSH、TSHやhCGと類似している。そのタンパク質二量体にはα及びβサブユニットと呼ばれる2つのポリペプチドユニットが含まれる。このαサブユニットはLH、FSH、TSH及びhCGにおいて同一で92のアミノ酸を含む。βサブユニットは違っており、LHでは121のアミノ酸があり、これが特異的な生物学的作用を与え、LH受容体との相互作用の元となる。ホルモンの糖の部分はフルクトース、ガラクトース、マンノース、ガラクトサミン、グルコサミン、そしてLHの生物学的半減期に重大であるシアル酸からなる。LHの半減期はたったの20分である。 文章: タンパク質を構成するアミノ酸 タンパク質を構成するアミノ酸(proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に見られるアミノ酸である。有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、真核生物では21種しか見られない。22種のうち20種は直接コドンに暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸と呼ばれている。必須アミノ酸はヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、そしてバリンである。残りの2種はセレノシステインとピロリシンで、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 文章: タンパク質 German: Protein、English: protein、French: protine [prtein]、Spanish: protena はギリシア語で「第一の」を意味する prteos から採られた。1838年にオランダの化学者ヨハンネス・ムルデルが、スウェーデンの化学者イェンス・ベルセリウスから助言を受け、窒素を非常に多く含む生物の基本要素と考えてこの名称をつけた[4]。 文章: タンパク質生合成 タンパク質生合成(タンパクしつせいごうせい)とは、細胞がタンパク質を作る工程である。狭義には翻訳のみを指すこともあるが、アミノ酸生合成から転写、翻訳までの多段階プロセス全体を指すのが一般的である。タンパク質生合成は、真正細菌と真核生物、古細菌の間で多くが共通しているが、一部異なっている。 文章: 人工タンパク質 人工タンパク質(じんこうタンパクしつ)あるいは人工機能性タンパク質(じんこうきのうせいタンパクしつ)とは、人工的に設計されたアミノ酸配列を持つタンパク質である。あるいは既存のタンパク質に対して、化学的・遺伝子工学的な手法を以て任意の修飾を加え、機能を変化させたものをこう呼ぶ。 文章: TANPAKU 生物の重要な構成成分であるタンパク質は、基本単位として20種類のアミノ酸で構成されており、複数のアミノ酸がペプチド結合される事によりタンパク質となる。ペプチド結合される際の順序や数によって、生成されるタンパク質の種類や構造が変わる事になる。各アミノ酸を結合し、そこから生成されたタンパク質の立体的な構造が解明できれば、タンパク質の働きを知る上で重要な手掛かりとなる。TANPAKUは、そのような研究・解析を行っているプロジェクトの一つに数えられる。主宰していたのは、東京理科大学の山登研究室と武田研究室であり、BOINCでは当時唯一日本の大学機関が中心となっているプロジェクトであった。