クエリ: アミノ酸はタンパク質の元?
文章: タンパク質 タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (-COOH) と別のアミノ酸のアミノ基(-NH)が水分子を1つ放出する脱水縮合(ペプチド結合)を起こして酸アミド結合(-CO-NH-)を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合(S-S)の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の一次構造とよぶ。
文章: タウリン タウリンは生体内で重要な働きを示す分子であり、含硫アミノ酸から合成される。なお、タウリンはカルボキシル基を持たないため、狭義にも広義にもアミノ酸には分類されない。タウリンは、原則としてタンパク質を構成せず、DNAの遺伝暗号にもコードされていない(参考:タンパク質を構成するアミノ酸)。通常、遊離状態で種々の動植物の組織中に見出される。 文章: タンパク質 タンパク質は、それぞれのアミノ酸配列に固有の立体構造を自発的に形成する。このことから、タンパク質の天然状態は熱力学的な最安定状態(最も自由エネルギーが低い状態)であると考えられている()。 文章: コラーゲン コラーゲンの特徴は、ほかの大部分がアミノ酸にまで分解されるタンパク質の消化とは多少異なる。ほかのタンパク質と比べて、さらにアミノ酸へまで分解されるのではないオリゴペプチドの状態で吸収されていることが明らかとなっている。上記コラーゲンの成分のうちヒドロキシプロリンがコラーゲンに特徴的なアミノ酸である。1962年には、コラーゲンが加水分解されたゼラチンの摂取量が増えるほど、ヒドロキシプロリンがアミノ酸と結合したジペプチド~オリゴペプチドが血中に増加することが判明した。 文章: 黄体形成ホルモン LHは糖タンパク質で、タンパク質サブユニットの二量体のそれぞれが糖と結合している。この構造はFSH、TSHやhCGと類似している。そのタンパク質二量体にはα及びβサブユニットと呼ばれる2つのポリペプチドユニットが含まれる。このαサブユニットはLH、FSH、TSH及びhCGにおいて同一で92のアミノ酸を含む。βサブユニットは違っており、LHでは121のアミノ酸があり、これが特異的な生物学的作用を与え、LH受容体との相互作用の元となる。ホルモンの糖の部分はフルクトース、ガラクトース、マンノース、ガラクトサミン、グルコサミン、そしてLHの生物学的半減期に重大であるシアル酸からなる。LHの半減期はたったの20分である。 文章: 一次構造 タンパク質がαアミノ酸の直鎖だという説は、1902年にカールスバートで開催された第74回ドイツ学術会議で、2人の科学者によりほぼ同時に提唱された。フランツ・ホフマイスターは、タンパク質のビウレット反応の観察に基づく発表を朝の講演で行った。数時間後にはエミール・フィッシャーがペプチド結合のモデルからの同様の発表を行った。 文章: 国際純正・応用化学連合 このコードにより、タンパク質を構成するアミノ酸配列をより簡単に短く記載できるようになった。核酸塩基はプリン(アデニンおよびグアニン)とピリミジン(シトシンおよびチミンまたはウラシル)からなり、これらがDNAやRNAを構成する。このコードを用いることにより、生物のゲノムをより容易に表すことができる。アミノ酸のコード(24アミノ酸と3つの特殊コード)は、以下のとおりである。 文章: キサントプロテイン反応 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、チロシン、フェニルアラニン、トリプトファンなど、ベンゼン環を持つもの(芳香族アミノ酸)がニトロ化されることで呈色反応が起きる。この反応は加熱することで促進される。 文章: アミノ酸 それぞれのアミノ酸は、構造によって異なる酸・塩基性を持つ。構造内に2つのカルボキシル基を持つアミノ酸(アスパラギン酸およびグルタミン酸)は酸性を、2つ以上のアミノ基を持つアミノ酸(リシン・アルギニン・ヒスチジン)は塩基性を、その他のアミノ酸はほぼ中性を示す。また、それぞれのアミノ酸は等電点が実験的に決定されており、電気泳動などの分離時に意味を持つ。 文章: ユビキチン ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっている。古細菌も真核生物に近い一部の系統(アスガルド古細菌や"Caldiarchaeum"など)がユビキチンを持つ。 文章: ゲル内消化 次がゲル内消化という名の由来となるステップである。タンパク質は酵素によって少数のペプチド断片へと分解される。タンパク質ごとにどんな質量の断片が生じるかに特徴があるため、これを利用してタンパク質を同定するのである。タンパク質分解酵素としてはセリンプロテアーゼの一種トリプシンが頻用されている。トリプシンは塩基性アミノ酸(アルギニンとリジン)のC末端側のペプチド結合を特異的に切断する。ただしペプチド結合の相手が酸性アミノ酸(アスパラギン酸とグルタミン酸)である場合には効率が落ち、プロリンの場合には切断されない。 文章: ペプチド配列 ペプチド配列(Peptide sequence)またはアミノ酸配列(Amino acid sequence)は、ペプチドやタンパク質の鎖中、ペプチド結合で繋がったアミノ酸の並び順である。配列は、通常、自由なアミノ基を持つN末端側から、自由なカルボキシル基を持つC末端側に向かって表記される。ペプチド配列は、タンパク質の一次構造となることから、タンパク質配列(Protein sequence)と呼ばれることもある。 文章: ミトコンドリアDNA ミトコンドリアはミトコンドリア核内で保管元となるDNAから遺伝情報をmRNAに転写した後、mRNAはミトコンドリアのリボソームに移動し、アミノ酸の付いたtRNAの3塩基がmRNAのヌクレオチドと相補的に結びつくことで、tRNAが運ぶアミノ酸の配列が決まり、目的のタンパク質を合成する。これら一連の翻訳過程は細胞の遺伝子翻訳とほとんど同じであるが、共に20個のアミノ酸を規定する64個の組み合わせの内、7ヶ所に対応するアミノ酸が異なっている。 文章: コドン タンパク質を構成する主要なアミノ酸は20種類ある。一方、DNAの構成要素であるヌクレオチドの塩基は、上記のようにわずか4種類である。アミノ酸20種類を区別して指定するのに、塩基1つでは4種類しか区別できず、また、塩基2つの組み合わせでも4×4 = 16種類しか区別できないので足りない。実際の生体内では3個ずつの塩基が1セットになって、アミノ酸1個に対応する形でタンパク質をコードしている。塩基3個の場合、理論的には、4×4×4 = 64種類を区別してコードすることが可能である。実際には、20種類のアミノ酸に加え、どのアミノ酸にも対応しないコドンもあり、ペプチド鎖合成の終了を意味している。これは終止コドンと呼ばれる。また、1つのアミノ酸は複数のコドンと対応している場合が多い。 文章: アミノ酸 1953年、シカゴ大学のハロルド・ユーリーとスタンリー・ミラーは、アンモニア・メタン・水素の混合ガス(当時原始大気成分と考えられていた)と水の入った容器に電気火花を飛ばす実験を行い、グリシン・アラニン・アスパラギン酸などの各種アミノ酸が生成することを発見した(ユーリー・ミラーの実験)。原始地球において、生命の素材となったアミノ酸が生成した過程の可能性を示した、有名な実験である。 文章: タンパク質構造 ペプチドまたはタンパク質のアミノ酸の配列のことを一次構造という。残基は通常N末端から数える。タンパク質の一次構造はそれに対応する遺伝子によって決定される。DNAの特異的な塩基配列は伝令RNAに転写され、翻訳というプロセスによってリボソームにより読み替えられる。タンパク質の配列はそのタンパク質に固有のものであり、構造と機能を決定する。タンパク質の配列はエドマン分解やタンデム質量分析法によって解読することができる。しかし通常は遺伝子のコドンの配列を直接読むことが多い。ジスルフィド結合の形成やリン酸化、グリコシル化などの翻訳後修飾も一次構造によって決めることができると考えられているが、これは遺伝子の配列からは予測することができない。