クエリ: アミノ酸はタンパク質の元?
文章: タンパク質 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在する-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。
文章: タウリン タウリンは生体内で重要な働きを示す分子であり、含硫アミノ酸から合成される。なお、タウリンはカルボキシル基を持たないため、狭義にも広義にもアミノ酸には分類されない。タウリンは、原則としてタンパク質を構成せず、DNAの遺伝暗号にもコードされていない(参考:タンパク質を構成するアミノ酸)。通常、遊離状態で種々の動植物の組織中に見出される。 文章: ロイシン タンパク質構成アミノ酸で、ヒトはロイシンを合成できないため、ヒトの必須アミノ酸の1つに数えられる。幼児では生長、成人では窒素平衡に必須である。ただし、遺伝子に異常がある場合、メープルシロップ尿症の原因になるアミノ酸の1つでもある。ケト原性を持つ。タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与する。なお、ロイシンは1つキラル中心を持っており天然型のロイシンは、S体のL-ロイシンであり、ヒトはこれを苦く感ずる。対して、天然にはほとんど見られないR体のD-ロイシンは、ヒトには甘く感じられる。 文章: アミノ酸 上に挙げた20種類のアミノ酸は、タンパク質合成時に遺伝情報に基づいて連結される。多くのタンパク質は上記の20種類のアミノ酸残基からなるが、ある種のタンパク質にはセレノシステイン残基、N-ホルミルメチオニン残基、ピロリシン残基、ピログルタミン酸残基などの特殊なものも含まれる。 文章: 一次構造 ポリペプチド鎖中のキラル中心はラセミ化している。特にタンパク質中に見られるLアミノ酸は、ほとんどのプロテアーゼで切ることのできないDアミノ酸に自発的に異性化する。 文章: タンパク質 タンパク質は炭素、酸素、窒素、水素(重量比順)を必ず含む。どのようなアミノ酸から構成されているかによって、組成比は多少異なる。しかしながら、生体材料においては窒素の重量比が16%前後の値をとることが多いため、窒素量Nの6.3倍を粗蛋白量と定義する。 文章: 生物 生物の複雑さを象徴する物質の一つがタンパク質である。タンパク質は20種類のアミノ酸が数十から数百個結合したものだが、その順列組み合わせによりその種類は何千万種類にものぼる。あるタンパク質は、化学反応を触媒する酵素として働き、あるものは生物の構造を支える骨格として働くというように、様々な働きをしている。 文章: ストレッカー反応 ストレッカー反応(ストレッカーはんのう、)は、アルデヒドまたはケトンとアンモニア、シアン化水素との反応により、アミノ酸を合成する反応である。ストレッカーのアミノ酸合成とも呼ばれる。アドルフ・ストレッカーにより1850年に報告された歴史の古い反応であるが、様々な変法が生み出され、現在でもアミノ酸合成において重要な地位を占める。また、生命の発生以前に、この反応によってタンパク質の素となるアミノ酸が作り出されたものと考えられている。 文章: タンパク質 タンパク質の機能は上記の三次構造・四次構造(立体構造)によって決定される。これは、同じアミノ酸の配列からなるタンパク質でも、立体構造(畳まれ方)によって機能が変わるということである。たとえばBSEの原因となるプリオンは、正常なプリオンとは立体構造が違うだけである。なお、多くのタンパク質では、熱や圧力を加えたり、溶液の pH 値を変える、変性剤を加えるなどの操作により二次以上の高次構造が変化し、その機能(活性)を失う。これをタンパク質の変性という。変性したタンパク質においては、疎水結合、水素結合、イオン結合の多くが破壊され、全体にランダムな構造が増加したペプチド鎖の緩んだ状態になることが知られている。タンパク質の変性は、かつて不可逆な過程であると考えられてきたが、現在では多くのタンパク質において、変性は可逆的な過程である事が確認されている。なお、変性したタンパク質を元の高次構造に戻す操作をタンパク質の再生という。タンパク質の再生は、原理としては、畳み込まれたペプチド鎖を一旦完全にほどき、数時間かけてゆっくりと畳み込むよう条件を細かく調整・変化させることで行われている。 文章: 栄養素 (植物) 硫黄が欠乏した植物は、種子に貯蔵するタンパク質(種子貯蔵タンパク質)を変化させる。大豆の場合、相対的に含硫アミノ酸の割合が低いβ-コングリシニンのβサブユニットの含有量が増え、含硫アミノ酸の割合が高いグリシニンのそれは減る。これは、種子中のタンパク質総量を減らさないための戦略である。硫黄を十分に与えた場合には逆にグリシニンが増え、βサブユニットは減る。この制御にはO-アセチルセリンが関わる。含硫アミノ酸含量が少なくなった小麦は製パンに向かない。 文章: ユビキチン ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっている。古細菌も真核生物に近い一部の系統(アスガルド古細菌や"Caldiarchaeum"など)がユビキチンを持つ。 文章: Pre-mRNA スプライシング タンパク質代謝において、どのタンパク質が合成されるかは基本的に遺伝子の塩基配列で決定される。なぜなら、遺伝子の塩基配列はタンパク質のアミノ酸配列と対応し、タンパク質代謝の最終段階である翻訳を経ることで塩基配列が指し示す唯一のタンパク質が合成されるからである。しかし、多くの真核生物の遺伝子内にはイントロン intron と呼ばれる翻訳できない配列が存在し、これがアミノ酸をコードする配列であるエクソン exon を分断している。このため余分な配列であるイントロンの除去を行わない限り、そのままでは正常なアミノ酸配列へと翻訳することができない。この過程は遺伝子自体であるDNAに変更を加えるものではなく、転写で合成した使い捨てのmRNA前駆体(pre-mRNA)に対して行われる。 文章: 人工タンパク質 人工タンパク質は任意のアミノ酸配列を持っているため、アミノ酸配列とタンパク質の高次構造との関係を把握するのに役立つ。またタンパク質構造予測と組み合わせて、自己組織化により合体するタンパク質複合体も合成されているほか、人工タンパク質が実際に生体内で機能することも検証されている。 文章: アミノ基転移酵素 タンパク質の生合成に必要な20種類のL-アミノ酸を、動物は食物から摂取したタンパク質を分解して得ているが、植物にはそれは不可能である。そのため植物の細胞には、L-アミノ酸を合成するための窒素同化という反応過程が存在する。窒素同化の過程では、根から吸収したアンモニウムイオンと、クエン酸回路に由来する各種のカルボン酸を、アミノ基転移酵素の触媒作用により結合させることで各種のL-アミノ酸を得ている。 文章: 黄体形成ホルモン LHは糖タンパク質で、タンパク質サブユニットの二量体のそれぞれが糖と結合している。この構造はFSH、TSHやhCGと類似している。そのタンパク質二量体にはα及びβサブユニットと呼ばれる2つのポリペプチドユニットが含まれる。このαサブユニットはLH、FSH、TSH及びhCGにおいて同一で92のアミノ酸を含む。βサブユニットは違っており、LHでは121のアミノ酸があり、これが特異的な生物学的作用を与え、LH受容体との相互作用の元となる。ホルモンの糖の部分はフルクトース、ガラクトース、マンノース、ガラクトサミン、グルコサミン、そしてLHの生物学的半減期に重大であるシアル酸からなる。LHの半減期はたったの20分である。 文章: タンパク質を構成するアミノ酸 また、IUPAC/IUBMBは現在、以下の2種のアミノ酸について次のような略称を推奨している。