クエリ: タンパク質は何から生成される
文章: TANPAKU 生物の重要な構成成分であるタンパク質は、基本単位として20種類のアミノ酸で構成されており、複数のアミノ酸がペプチド結合される事によりタンパク質となる。ペプチド結合される際の順序や数によって、生成されるタンパク質の種類や構造が変わる事になる。各アミノ酸を結合し、そこから生成されたタンパク質の立体的な構造が解明できれば、タンパク質の働きを知る上で重要な手掛かりとなる。TANPAKUは、そのような研究・解析を行っているプロジェクトの一つに数えられる。主宰していたのは、東京理科大学の山登研究室と武田研究室であり、BOINCでは当時唯一日本の大学機関が中心となっているプロジェクトであった。
文章: 細胞核ウイルス起源説 2017年、ウイルス感染した細胞のタンパク質を使った実験で、DNAを保護する細胞核状の膜を生成する瞬間を撮影することに、カリフォルニア大学が成功している。バクテリオファージに感染する性質のウイルスに、感染先となる細菌を与えたところ、そのバクテリオファージは細菌のタンパク質を使って、自己のDNAを覆う膜を生成。この膜に覆われたDNAが、細胞核の原初形態ではないかと考えられている。 文章: エノイル(アシル輸送タンパク質)レダクターゼ (NADPH, A-特異的) エノイル[アシル輸送タンパク質]レダクターゼ (NADPH, A-特異的)(enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, A-specific))は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。反応式の通り、この酵素の基質はアシル-[アシル輸送タンパク質]とNADP、生成物は"trans"-2,3-デヒドロアシル-[アシル輸送タンパク質]とNADPHとHである。 文章: ワインのタンパク質 いくつかのタンパク質はやっかいなものだと考えられており、そのうちのいくつかはブドウの感染特異的タンパク質である。これらのタンパク質は質量分析で同定され、ブドウ、酵母、細菌、菌類等に由来する。 文章: タンパク質 これらのタンパク質が機能を発揮する上で最も重要な過程に、特異的な会合(結合)がある。酵素および抗体はその基質および抗原を特異的に結合することにより機能を発揮する。また構造形成、運動や情報のやりとりもタンパク質分子同士の特異的会合なしには考えられない。この特異的会合は、基本的には二次~四次構造の形成と同様の原理に基づき、対象分子との間に複数の疎水結合、水素結合、イオン結合が作られ安定化することで実現される。 文章: 脱共役タンパク質 脱共役タンパク質(英:Uncoupling protein)は、酸化的リン酸化のエネルギーを生成する前に、膜間のプロトン勾配を浪費することができるミトコンドリアの内膜のタンパク質である。脱共役タンパク質は、Uncoupling proteinの頭文字を取ってUCPと略されることが多い。 文章: 脂質ラフト アルツハイマー病では、以前よりコレステロールとアミロイドβタンパク質の生成、蓄積との正の相関が指摘されてきたが、アミロイドβタンパク質自身およびそれを生成させる酵素(βセクレターゼおよびγセクレターゼ)の活性が脂質ラフト上に見出され、脂質ラフトとの関係が指摘された。すなわち、コレステロールとの相関は脂質ラフトに起因すると提唱されている。 文章: グルテン グルテン (gluten) あるいは麩質(ふしつ)は、小麦、ライ麦などの穀物の胚乳から生成されるタンパク質の一種であるグルテニンとグリアジンが水を吸収して網目状につながったもの。料理では小麦粉に水を加えてこねる事でこれら2つのタンパク質が絡みあわせてグルテンを作る。 文章: 分泌 また漏出分泌(メロクリン)は分泌機構によって、さらに以下の二つに大別される。タンパク質は最終的にエキソサイトーシスによって細胞外に分泌されるが、そのために特別なメカニズムが必要である。分泌されるタンパク質の多くはポリペプチド鎖N末端に疎水性の高いシグナルペプチド配列をもつ。またポリペプチド全体に散在するシグナルパッチ(高次構造上は1箇所に集まる)の形でラベルされているものも知られている。 文章: タンパク質 「蛋白質」の「蛋」とは卵のことを指し、卵白(蛋白)がタンパク質を主成分とすることによる。これは Protein がドイツ語でまた(卵白)とも訳され、これが日本語に直訳されたと考えられる。 文章: タンパク質構造 これらの構造の階層がある他に、タンパク質は機能の発現の過程で、構造が変化することがある。構造変化前後の三次構造や四次構造は異性体の関係にある。 文章: タンパク質 タンパク質の立体構造は、そのアミノ酸配列(一次構造)により決定されていると考えられている(Anfinsenのドグマ)。また、二次以上の高次構造は、いずれも一次構造で決定されるアミノ酸配列を反映している。例えば Glu、Ala、Leu が連続するとαヘリックス構造をとりやすい。Ile、Val、Metはβシート構造をとりやすい。また各構造の継ぎ目の鋭角なターンの部分には Gly、Pro、Asn が置かれる、などの例がある。さらに、疎水性アミノ酸残基同士は引き合い(疎水結合)、Cys 同士はジスルフィド結合を形成して高次構造を安定化させる。 文章: 分泌 細菌の細胞膜(グラム陰性菌では内膜)にも真核細胞と同様のSec分泌系があるが、タンパク質は膜外に直接分泌され、小胞体やゴルジ装置などの複雑なメカニズムはない。 文章: タンパク質 生体内部のタンパク質は必要な時に作られ、使われ続けるうちに充分な機能を発揮できなくなる。分子シャペロンなどによる修復を受けるが、やがてタンパク質も寿命を迎える。その期間は種類によって異なり、数ヶ月のものから数十秒しか持たないものもあり、それぞれ生体内部で分解される。 文章: グリシンデヒドロゲナーゼ (脱炭酸) 反応式の通り、この酵素の基質はグリシンとH-タンパク質リポイルリシン、生成物はH-タンパク質-S-アミノメチルジヒドロリポイルリシンとCOである。補因子としてピリドキサールリン酸を用いる。 文章: タンパク質ドメイン 「自然は発明家ではなく修繕屋だ」と言われる。新しい配列は全く新しく作り出されるよりも、既存の配列を改良したものの方が多い。ドメインは自然が新しい配列を作る時によく利用する材料で、モジュールと呼ばれる。古細菌、真正細菌、真核生物のどの分類にも共通して現れるドメインもたくさんある。様々なタンパク質で広く見られるドメインには、例えば細胞外の凝固、線維素溶解、補体に関わるようなタンパク質や細胞表面の接着、サイトカイン受容体のタンパク質などがある。