クエリ: タンパク質は何から生成される
文章: タンパク質構造 タンパク質構造(Protein structure)では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。
文章: タンパク質 イエローストーン国立公園では、熱水の中で生育する細菌が発見されている。このような高温環境で生きられる生物のタンパク質にはどのような特徴があるか、全貌は解明されておらず、外見上も他のタンパク質と差は認められない。分析の結果、熱に弱いアミノ酸(アスパラギン・システイン・メチオニンなど)の含有量が比較的少なく、逆にプロリンが多く含まれていることが判明した。 文章: ラウリル硫酸ナトリウム 実験室では、ラウリル硫酸ナトリウムはポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)用にタンパク質を処理するために使用される。ラウリル硫酸ナトリウムはタンパク質の非共有結合を分離させ、分子の高次構造を失わせる(これは変性と呼ばれる)。さらに、ラウリル硫酸ナトリウムの陰イオンは、1つのラウリル硫酸ナトリウム陰イオンに対し2つのアミノ酸残基の比率で主ペプチド鎖に結び付く。これにより、そのタンパク質の質量に比例した負電荷を効果的に分配する(およそ1.4グラムのラウリル硫酸ナトリウムに対し1グラムのタンパク質)。ラウリル硫酸ナトリウムの結合により生成される静電気反発作用は、タンパク質の折りたたみ構造を棒状構造へと変化させることにより、ゲル中泳動時におけるタンパク質形状の差による影響を取り去る。 文章: タンパク質 、、 、 はギリシア語で「第一の」を意味する prteos から採られた。1838年にオランダの化学者ヨハンネス・ムルデルが、スウェーデンの化学者イェンス・ベルセリウスから助言を受け、窒素を非常に多く含む生物の基本要素と考えてこの名称をつけた。 文章: タンパク質 また、アミノ酸のみで構成された種類は単純タンパク質と言い、構成成分にアミノ酸以外のものが含まれる場合は複合タンパク質と呼ばれる。 文章: ワインのタンパク質 いくつかのタンパク質はやっかいなものだと考えられており、そのうちのいくつかはブドウの感染特異的タンパク質である。これらのタンパク質は質量分析で同定され、ブドウ、酵母、細菌、菌類等に由来する。 文章: タンパク質ドメイン 大部分のタンパク質、すなわち3分の2の単細胞生物や80%の後生動物はマルチドメインタンパク質である。これらは遺伝子の重複によって生じた。マルチドメインタンパク質のドメインの中の多くは、以前は独立したタンパク質の中にあった。真核生物のマルチドメインタンパク質に含まれるドメインの多くが原核生物のタンパク質の中にも見つかっている。例えば、脊椎動物はGAR合成酵素、AIR合成酵素、GARホルミル基転移酵素の機能を持つマルチドメインタンパク質(GARs-AIRs-GARt)を持つが、昆虫はGARs-(AIRs)2-GARtという、酵母はGARtだけ分離したGARs-AIRsというタンパク質を持ち、細菌では3つとも分離したそれぞれ別個のタンパク質を持つ。 文章: アクチン コフィリンというタンパク質はADP結合アクチンユニットに結合して、-端からの脱重合を促進し、再構築を妨害する。プロフィリンというタンパク質は、結合するADPとATPの交換を刺激することでこの効果を逆転させる。加えて、プロフィリンと結合したATP結合アクチンユニットはコフィリンと分離して自由に重合できる。他にフィラメントの生成に重要な成分にArp2/3タンパク質があり、これは核形成の場として役に立ち、Gアクチン三量体の形成を刺激する。これら3つのタンパク質は全て細胞シグナルの機構で調節される。 文章: タンパク質ドメイン 多くのタンパク質は四次構造を持ち、サブユニットと呼ばれるいくつかのポリペプチド鎖が多量体となって分子を作っている。例えば、ヘモグロビンは2つのαサブユニットと2つのβサブユニットから構成され、これら4つの鎖でヘムポケットを持ったα-グロビンの形を作っている。 文章: タンパク質 タンパク質の安定性を決める要因として、ファン・デル・ワールス相互作用、疎水性相互作用、水素結合、イオン結合、鎖エントロピー、ジスルフィド結合などがある。これらの寄与の大きさは、温度等により変わる。 文章: タンパク質を構成するアミノ酸 タンパク質を構成するアミノ酸(proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に見られるアミノ酸である。有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、真核生物では21種しか見られない。22種のうち20種は直接コドンに暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸と呼ばれている。必須アミノ酸はヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、そしてバリンである。残りの2種はセレノシステインとピロリシンで、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 文章: タンパク質-リシン-6-オキシダーゼ タンパク質-リシン-6-オキシダーゼ(protein-lysine 6-oxidase)は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。反応式の通り、この酵素の基質はペプチジル--リシルペプチドとOとHO、生成物はペプチジルアリシルペプチドとNHとHOである。 文章: タンパク質構造 二次構造の要素は、常にループやターンなどを介してコンパクトに折り畳まれている。三次構造の形成は、疎水性残基が水と反発してタンパク質の中に潜ろうとする力によって進み、水素結合、イオン結合、ジスルフィド結合などによっても構造が安定化される。三次構造には、二次構造に含まれなかった全ての非共有結合が含まれ、タンパク質全体の形を決定している。また通常タンパク質の機能 文章: 生物 生物の複雑さを象徴する物質の一つがタンパク質である。タンパク質は20種類のアミノ酸が数十から数百個結合したものだが、その順列組み合わせによりその種類は何千万種類にものぼる。あるタンパク質は、化学反応を触媒する酵素として働き、あるものは生物の構造を支える骨格として働くというように、様々な働きをしている。 文章: ニホンコウジカビ ニホンコウジカビは、増殖するために菌糸の先端からデンプンやタンパク質などを分解する様々な酵素を生産・放出し、培地である蒸米や蒸麦のデンプンやタンパク質を分解し、生成するグルコースやアミノ酸を栄養源として増殖する。 文章: メタン生成経路 メタン生成系の酵素は極めて酸素に弱く、空気に触れるだけで容易に失活する。そのため、酸素を全て除去してしまう嫌気チャンバー内でタンパク質を精製し活性を見るなどの工夫が必要である。アメリカやドイツなどではメタン生成系の酵素の研究は極めて進んでおり、内部を窒素で充満させた、嫌気ルームなるものも存在する施設を有する。