text: آنزیم یا زیمایه اغلب پروتئینهایی هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل میکنند. کاتالیزورها سرعت واکنشهای شیمیایی را افزایش میدهند. مولکولهایی که ممکن است آنزیمها روی آن عمل کنند سوبسترا نامیده میشوند و آنزیم بسترها را به مولکولهای مختلفی که به عنوان فرآورده معروف هستند تبدیل میکند. تقریباً تمام فرایندهای متابولیک موجود در سلول نیاز به کاتالیز آنزیم دارند تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد. مسیرهای متابولیک به کاتالیز مراحل فردی آنزیمها بستگی دارند. مطالعه آنزیمها که به عنوان آنزیمشناسی نامیده میشود و در زمینه جدیدی به نام تجزیه شبهآنزیمی رشد یافتهاست، با درک اینکه در طول تکامل، برخی از آنزیمها توانایی انجام کاتالیز بیولوژیکی را از دست دادهاند، که غالباً در توالی اسیدهای آمینه آنها و خصوصیات غیرعادی «شبه کاتالیستی» منعکس میشود. آنزیمها بخشی از سیستم ایمنی هستند که در بزاق اشک عرق و معده وجود دارد و به هضم و حذف هرگونه پاتوژن پاسخ میدهد آنزیمها در بیش از ۵۰۰۰ نوع واکنش بیوشیمیایی به عنوان کاتالیزور شناخته شدهاند. سایر بیوکاتالیستها مولکولهای RNA کاتالیزوری هستند که ریبوزیم نامیده میشوند. ویژگی آنزیمها از ساختارهای سه بعدی منحصر به فرد آنها ناشی میشود. مانند همه کاتالیزورها، آنزیمها با کاهش انرژی فعالسازی، سرعت واکنش را افزایش میدهند. بعضی از آنزیمها میتوانند با تبدیل خود به بستر موجب تولید میلیونها بار سریعتر محصول شوند. اوروتیدین '۵-فسفات دکربوکسیلاز موجب میشود واکنشی که در نبود این آنزیم میلیونها سال به طول میانجامد در چند میلیثانیه رخ دهد. از نظر شیمیایی، آنزیمها مانند هر کاتالیزوری هستند و در واکنشهای شیمیایی مصرف نمیشوند و تعادل یک واکنش را تغییر نمیدهند. آنزیمها با ویژگیهای خاصی نسبت به سایر کاتالیزورهای دیگر متفاوت هستند. فعالیت آنزیم را میتوان تحت تأثیر مولکولهای دیگر قرار داد: بازدارندهها مولکولهایی هستند که باعث کاهش فعالیت آنزیم میشوند و فعالکنندهها مولکولهایی هستند که فعالیت را افزایش میدهند. بسیاری از داروهای درمانی و سموم مهارکننده یا بازدارنده آنزیم هستند. فعالیت آنزیم بهطور قابل توجهی خارج از دمای و pH مطلوب آن کاهش مییابد و بسیاری از آنزیمها هنگام قرار گرفتن در معرض گرمای بیش از حد (پایدار) واسرشته میشوند و ساختار و خواص کاتالیزوری خود را از دست میدهند. بعضی از آنزیمها بهصورت تجاری بهطور مثال در سنتز آنتیبیوتیکها استفاده میشوند. برخی از محصولات خانگی برای سرعت بخشیدن به واکنشهای شیمیایی از آنزیمها استفاده میکنند: آنزیمهای موجود در پودرهای شستشوی بیولوژیکی پروتئین، نشاسته یا لکههای چربی روی لباسها را تجزیه میکنند و آنزیمهای موجود در تردکنندههای گوشت پروتئینها را به مولکولهای کوچکتر تجزیه میکنند و باعث میشود گوشت راحت تر جویده شود. تاریخچه در اواخر سده ۱۷ و اوایل سده ۱۸، هضم گوشت توسط ترشحات معده و تبدیل نشاسته به قند توسط عصارههای گیاهی و بزاق شناخته شد اما مکانیسمهایی که به موجب آن اتفاق میافتد مشخص نشده بود. شیمیدان فرانسوی، آنسلم پین اولین کسی بود که در سال ۱۸۳۳ آنزیم، دیاستاز را کشف کرد. چند دهه بعد، هنگام مطالعه تخمیر قند به الکل توسط مخمر، لویی پاستور نتیجه گرفت که این تخمیر توسط نیروی حیاتی موجود در سلولهای مخمر به نام تخمیر ایجاد شدهاست، که تصور میشد فقط در موجودات زنده وجود دارد. وی نوشت: «تخمیر الکلی عملی است که با زندگی و سازماندهی سلولهای مخمر ارتباط دارد، نه با مرگ یا قرارگیری سلولهای مخمر.» در سال ۱۸۷۷، ویلهلم کوهن (فیزیولوژیست آلمانی) برای اولین بار از اصطلاح آنزیم، که از واژه یونانی ἔνζυμον، به معنای «خمیر» یا «در خمیرمایه» است، برای توصیف این فرایند استفاده کرد. بعداً واژه آنزیم برای اشاره به مواد غیرزنده مانند پپسین مورد استفاده قرار گرفت و از کلمه تخمیر برای اشاره به فعالیتهای شیمیایی تولید شده توسط موجودات زنده استفاده شد. ادوارد بوخنر اولین مقاله خود را در مورد مطالعه عصارههای مخمر در سال ۱۸۹۷ ارائه کرد. در یک سری آزمایشها در دانشگاه هومبولت برلین، وی دریافت که شکر توسط عصاره مخمر حتی وقتی سلول مخمر زنده در مخلوط وجود ندارد تخمیر میشود او آنزیمی را که تخمیر ساکارز را به وجود آورد، " زیماز " نامید. وی در سال ۱۹۰۷ به دلیل «کشف یک روش تخمیر بدون سلول زنده» جایزه نوبل شیمی را دریافت کرد. به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیمها مطابق واکنشی که انجام میدهند به صورت ترکیب پسوند -آز با اضافه بستر، برای نمونه، لاکتاز آنزیمی است که لاکتوز را جدا میکند یا بسته به نوع واکنش مانند، DNA پلیمراز که پلیمرهای DNA را تشکیل میدهد نامگذاری شدهاند. هویت بیوشیمیایی آنزیمها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده میکردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، ریچارد ویلستر) برا این باور بودند که پروتئینها صرفاً حامل آنزیمهای واقعی هستند و پروتئینها به خودی خود قادر به کاتالیز نیستند. در سال ۱۹۲۶، جیمز ب. سامنر نشان داد که آنزیم اورهآز پروتئین خالص است و موجب بلوری شدن آن میشود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم کاتالاز نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجهگیری که پروتئین خالص میتواند همان آنزیمها باشند بهطور قطعی توسط جان هاوارد نورثروب و وندل مردیت استنلی، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیمهای گوارشی پپسین، تریپسین و کیموتریپسین کار میکردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند. این کشف که آنزیمها میتوانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با بلورشناسی پرتو ایکس حل شود و نخستین بار برای لیزوزیم، آنزیمی که در اشک، بزاق و سفیده تخممرغ یافت میشود و پوشش برخی از باکتریها را هضم میکند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی دیوید چیلتون فیلیپس حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد. ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه زیستشناسی ساختاری و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیمها در سطح اتمی جزئیات بود. نامگذاری نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز میکند، گرفته میشود، با واژهای که به صورت -آز در انتها تمام می شود. نمونههای آن شامل لاکتاز، الکل دهیدروژناز و دیانای پلیمراز است. آنزیمهای مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز میکنند، ایزوزیمز نامیده میشوند. طبقهبندی اتحادیه بینالمللی بیوشیمی و زیستشناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیمها، عدد گروه آنزیم (شماره EC) را ایجاد کردهاست. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف میشوند. شماره اول آنزیم را بهطور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقهبندی میکند. این بخشها با سایر ویژگیها از جمله بستر، محصولات و مکانیسم شیمیایی تقسیم میشوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص میشود. به عنوان مثال، هگزوکیناز (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه میکند (EC 2.7.1). ساختار آنزیمها بهطور کلی پروتئینهای کروی هستند که به تنهایی یا در کمپلکسهای بزرگتر فعالیت میکنند. دنباله اسیدهای آمینه ساختار را مشخص میکند که به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری آنزیم را تعیین میکند. گرچه ساختار عملکرد را تعیین میکند، ولی فعالیت آنزیمی جدید نمیتواند به تنهایی از طریق ساختار پیشبینی شود. ساختارهای آنزیمی وقتی گرم میشوند یا در معرض دناتورانتهای شیمیایی قرار میگیرند آشکار میشوند که واسرشتن نام دارد و این اختلال در ساختار معمولاً باعث از بین رفتن فعالیت میشود. دناتوراسیون آنزیم معمولاً با دمای بالاتر از سطح طبیعی یک گونه مرتبط است. در نتیجه، آنزیمهای موجود در باکتریهایی که در محیطهای آتشفشانی مانند چشمههای آب گرم زندگی میکنند به دلیل توانایی عملکرد در دماهای بالا مورد مصارف صنعتی قرار میگیرند و به این ترتیب واکنشهای آنزیمی کاتالیز شده با سرعت بسیار بالایی امکانپذیر میشوند. آنزیمها معمولاً بسیار بزرگتر از بسترهای آنها هستند. دامنه اندازه از ۶۲ اسید آمینه باقیمانده برای برای مونومر ۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز، تا ۲۵۰۰ باقیمانده در سنتاز اسیدهای چرب حیوانات متفاوت است. تنها بخش کوچکی از ساختار آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام دارد بهطور مستقیم در کاتالیز درگیر است. این سایت کاتالیزوری در کنار یک یا چند سایت اتصال دهنده قرار دارد که در آن ماندهها بسترها را جهت میدهند. سایت کاتالیزوریک و سایت اتصال دهنده، سایت فعال آنزیم را تشکیل میدهند. اکثریت باقیمانده ساختار آنزیم به منظور حفظ جهتگیری دقیق و پویایی محل فعال در حضور دارد. در بعضی از آنزیمها هیچ اسید آمینه مستقیماً درگیر در کاتالیز نیست. در عوض آنزیم حاوی سایتهایی برای اتصال و جهتیابی کوفاکتورهای کاتالیزوری است. ساختارهای آنزیمی همچنین ممکن است دارای مکانهای آلوستریک باشد که اتصال یک مولکول کوچک باعث ایجاد تغییر شکل میشود که باعث افزایش یا کاهش فعالیت میشود. تعداد کمی از کاتالیزورهای بیولوژیکی مبتنی بر RNA به نام ریبوزیمها وجود دارند که دوباره میتوانند به تنهایی یا در کمپلکس به همراه پروتئینها عمل کنند. رایجترین این ریبوزوم است که از پروتئین و اجزای RNA کاتالیزوری تشکیل شدهاست. جایگاه فعال جایگاه فعال ناحیهای از آنزیمی است که در آن مولکولهای بستر به هم متصل میشوند و تحت واکنش شیمیایی قرار میگیرند. جایگاه فعال متشکل از باقیمانده اسید آمینه است که پیوندهای موقتی با بستر (محل اتصال) و باقی ماندهای ایجاد میکند که واکنش را کاتالیز میکند. اگرچه جایگاه فعال فقط ۱۰ تا ۲۰ درصد از حجم آنزیم را اشغال میکند. اما مهمترین بخش در ساختار یک آنزیم است زیرا مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز میکند. این ماده معمولاً از سه تا چهار اسید آمینه تشکیل میشود، در حالی که سایر اسیدهای آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم آنزیم مورد نیاز است. هر جایگاه فعال تکامل یافتهاست تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد. این ویژگی با آرایش اسیدهای آمینه در جایگاه فعال و ساختار بسترها تعیین میشود. گاهی اوقات آنزیمها نیز برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با برخی از کوفاکتورها را دارند. جایگاه فعال معمولاً یک شیار از آنزیم است که میتواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد، یا بین رابطهای آنزیمهای چند مولتی قرار گیرد. یک جایگاه فعال میتواند یک واکنش را بهطور مکرر کاتالیز کند زیرا باقیماندهها در پایان واکنش تغییر نمیکنند (ممکن است در طول واکنش تغییر کنند، اما تا پایان دوباره تولید میشوند). این فرایند با کاهش انرژی فعال سازی واکنش حاصل میشود، بنابراین بسترهای بیشتری انرژی کافی برای انجام واکنش دارند. مکانیسم اتصال بستر آنزیمها قبل از اینکه بتوانند هرگونه واکنش شیمیایی را کاتالیز کنند، باید بسترهای خود را متصل کنند. آنزیمها معمولاً مشخص میکنند که به چه لایههایی متصل میشوند و سپس واکنش شیمیایی کاتالیز میشود. ویژگی جایگاه اتصال با شکل مکمل، بار و ویژگیهای آب دوست / آبگریز به لایهها بدست میآید؛ بنابراین آنزیمها میتوانند بین مولکولهای سوبسترا بسیار شبیه از لحاظ شیمی گزینی، جهتگزینی و استریوسپکتیک تفاوت قائل شوند. برخی از آنزیمهایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان میدهند، در کپی و بیان ژنوم نقش دارند. برخی از این آنزیمها مکانیسمهای نمونهخوانی دارند. در اینجا، آنزیمی مانند DNA پلیمراز در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز میکند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی میکند. این فرایند دو مرحله ای منجر به میانگین نرخ خطای کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش در پلیمرازهای پستانداران با راستی بالا میشود. مکانیسمهای تصحیح مشابه نیز در RNA پلی مراز، آمینواسیل tRNA سنتاز و ریبوزوم یافت میشود. برعکس، برخی از آنزیمها دارای خاصیت گسترده بی نظمی آنزیمی هستند و بر روی طیف وسیعی از لایههای مختلف مرتبط با فیزیولوژیک اثر میگذارند. بسیاری از آنزیمها دارای فعالیتهای جانبی کوچکی هستند که بهطور اتفاقی (نظریه تکامل مولکولی خنثی) بهوجود آمدهاند، که ممکن است نقطه شروع انتخاب تکاملی جدید باشد. مدل قفل و کلید برای توضیح ویژگی مشاهده شده آنزیمها، در سال ۱۸۹۴ هرمان امیل فیشر، شیمیدان آلمانی و برنده جایزه نوبل شیمی پیشنهاد کرد که آنزیم و سوبسترا دارای اشکال هندسی مکمل خاصی هستند که دقیقاً در یکدیگر جای میگیرند. این پیشنهاد اغلب به عنوان مدل «قفل و کلید» نامیده میشود. این مدل اولیه ویژگی آنزیم را توضیح میدهد، اما قادر به توضیح ثبات حالت گذار که آنزیمها به دست میآورند نیست. مدل تناسب القایی در سال ۱۹۵۸، دانیل کوشلند اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد: از آنجا که آنزیمها ساختارهای نسبتاً انعطافپذیر هستند، در اثر فعل و انفعال بستر با آنزیم، سایت فعال بهطور مداوم با تعامل با بستر تغییر فرم میدهد. در نتیجه، بستر به سادگی به یک مکان فعال سفت و سخت متصل نمیشود. زنجیرههای جانبی اسید آمینه که جایگاه فعال را تشکیل میدهند در موقعیتهای دقیق قالببندی میشوند که آنزیم را قادر میسازد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در بعضی موارد مانند گلیکوزید هیدرولازها، مولکول سوبسترا نیز با ورود به محل فعال، اندکی تغییر شکل میدهد. سایت فعال همچنان تغییر میکند تا زمانی که بستر کاملاً بسته شود در آن زمان شکل نهایی و توزیع بار تعیین میشود. تناسب القایی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم تصحیح ساختاری افزایش دهد. کاتالیز آنزیمها میتوانند واکنشها را از چند طریق تسریع کنند، همه این راههای گوناگون در نهایت انرژی فعال سازی را کاهش میدهند (‡ΔG، انرژی آزاد گیبس) با تثبیت حالت گذار: ایجاد یک محیط با توزیع شارژ مکمل به حالت گذار برای کاهش انرژی آن با ارائه یک مسیر واکنش جایگزین: واکنش موقت با بستر، تشکیل یک واسطه کووالانسی برای ایجاد حالت انتقال انرژی پایینتر با بیثبات کردن حالت پایه بستر: بستر (های) مقید را به شکل حالت گذار خود تحریف میکند تا انرژی مورد نیاز برای رسیدن به حالت گذار کاهش یابد با جهت دهی بسترها به یک چیدمان تولیدی برای کاهش تغییر آنتروپی واکنش (سهم این مکانیزم در کاتالیز نسبتاً ناچیز است) آنزیمها ممکن است بهطور همزمان از چندین مکانیزم استفاده کنند. به عنوان مثال، پروتئازها مانند تریپسین با استفاده از یک سهگانه کاتالیزوری، کاتالیز کووالانسی را با استفاده از یک حفره اکسیانیون انجام دهند و تجمع بار را در حالت گذار تثبیت میکنند و با استفاده از یک بستر آب گرا، هیدرولیز کامل را ایجاد میکنند. پویاییشناسی آنزیمها ساختارهای ساکن و سختی نیستند. در عوض آنها دارای حرکتهای دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمتهایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروههای باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل میدهند، یا حتی یک کل حوزه پروتئین هستند. این حرکات منجر به ایجاد یک مجموعه ساختاری از ساختارهای کمی متفاوت میشود که در تعادل با یکدیگر تعامل برقرار میکنند. حالات مختلف درون این مجموعه ممکن است با جنبههای مختلف عملکرد آنزیم مرتبط باشد. به عنوان مثال، ترکیبات مختلف آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوری با اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری مرتبط است. ارائه بستر ارائه بستر فرایندی است که در آن آنزیم از بستر خود جدا میشود. آنزیمها را میتوان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا سیتوزول جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را میتوان به صورت تقسیم لیپید دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد. هنگامی که آنزیم آزاد میشود با بستر آن مخلوط میشود. متناوباً، میتوان آنزیم را در نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به عنوان مثال، آنزیم میتواند محلول باشد و هنگام فعال شدن به یک لیپید در غشای پلاسما متصل شود و سپس بر روی مولکولهای غشای پلاسما عمل کند. مدولاسیون آلوستریک مکانهای آلوستریک یا دگرریختار محلهایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکولهای محیط سلولی متصل میشوند. این مولکولها سپس باعث تغییر در ساختار یا دینامیک آنزیمی میشوند که به جایگاه فعال منتقل میشود و بنابراین بر سرعت واکنش آنزیم تأثیر میگذارد. به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار میتواند آنزیمها را مهار یا فعال کند. برهمکنش دگرریختار با متابولیتهای بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم باعث تنظیم بازخورد میشود و فعالیت آنزیم را با توجه به شار از طریق بقیه مسیر تغییر میدهد. کوفاکتورها برخی از آنزیمها برای نشان دادن فعالیت کامل نیازی به مؤلفههای اضافی ندارند. برخی دیگر برای محدود کردن فعالیت به مولکولهای غیر پروتئینی به نام کوفاکتور نیاز دارند. کوفاکتورها میتوانند به صورت معدنی (مانند یونهای فلزی و خوشههای گوگرد آهن یا ترکیبات آلی (به عنوان مثال، فلاوین و هم) باشند. این کوفاکتورها اهداف بسیاری را ارائه میدهند. به عنوان مثال، یونهای فلزی میتوانند در تثبیت گونههای هستهای در محل فعال کمک کنند. کوفاکتورهای آلی میتوانند یا کوآنزیمهایی باشند که در طی واکنش از محل فعال آنزیم آزاد میشوند، یا گروههای پروتز که محکم به آنزیم وصل میشوند. گروههای پروتزهای آلی میتوانند به صورت کووالانسی محدود شوند (به عنوان مثال، بیوتین در آنزیمهایی مانند پیروات کربوکسیلاز). کربنیک آنهیدراز نمونهای از آنزیمیست که حاوی کوفاکتور است، که از یک کوفاکتور روی که به عنوان بخشی از سایت فعال آن وجود دارد استفاده میکند. این یونها یا مولکولهای معمولاً در محل فعال یافت میشوند و درگیر در کاتالیز هستند. به عنوان مثال، فلاوین و سازندههای هم اغلب در واکنشهای ردوکس نقش دارند. به آنزیمهایی که به کوفاکتور احتیاج دارند اما محدودیتی ندارند آنزیم بنزیم یا آپوپروتئین گفته میشود. یک آنزیم همراه با کوفاکتور مورد نیاز برای فعالیت یک هولوآنزیم یا هالوآنزیم نامیده میشود. اصطلاح هولوزیم نیز میتواند برای آنزیمهایی از جمله DNA پلیمرازها که حاوی زیر واحدهای پروتئینی متعددی هستند استفاده شود. در اینجا هولوزانیم یک کمپلکس کامل است که شامل تمام زیر واحدهای مورد نیاز برای فعالیت است. کوآنزیمها کوآنزیمها مولکولهای آلی کوچکی هستند که میتوانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند. کوآنزیمها گروههای شیمیایی را از یک آنزیم به دیگری منتقل میکنند. نمونههای آن شامل نیکوتینآمید آدنین دینوکلئوتید فسفات (NADPH)، نیکوتینآمید آدنین دینوکلئوتید (NADH) و آدنوزین تریفسفات (ATP) است. برخی کوآنزیمها، مانند فلاوین مونونوکلئوتید (FMN)، فلاوین آدنین دینوکلئوتید (FAD)، تیامین پیروفسفات (TPP) و تترا هیدروفولات (THF) از ویتامینها مشتق میشوند. این کوآنزیمها نمیتوانند توسط بدن طی فرایند سنتز نوپدید ساخته شوند و ترکیبات (ویتامینها) که از نزدیک مرتبط هستند باید از رژیم غذایی حاصل شود. گروههای شیمیایی حمل شده شامل موارد زیر هستند: یون هیدرید (-H)، که توسط +NAD یا NADP حمل شدهاست. گروه فسفات، توسط آدنوزین تریفسفات حمل شدهاست. گروه استیل، توسط کوآنزیم آ حمل شدهاست. گروههای فرمیل، متیل یا متیل، توسط اسید فولیک حمل شدهاست؛ و گروه متیل، توسط اس-آدنوزیل متیونین حمل شدهاست. از آنجا که کوآنزیمها به عنوان یک نتیجه از عمل آنزیم شیمیایی تغییر مییابند، در نظر گرفتن کوآنزیمها به عنوان یک کلاس خاص از سوبستراها، یا سوبستراهای دوم مفید است که برای بسیاری از آنزیمهای مختلف مشترک است. به عنوان مثال، حدود ۱۰۰۰ آنزیم شناخته شدهاست که از کوآنزیم NADH استفاده میکنند. کوآنزیمها معمولاً بهطور مداوم بازسازی میشوند و غلظت آنها در سطح ثابت داخل سلول حفظ میشود. به عنوان مثال، NADPH از طریق مسیر فسفات پنتوز و اس-آدنوزیل متیونین توسط متیونین آدنوزیلترانسفراز بازسازی میشود. این بازسازی مداوم یعنی مقادیر کمی از کوآنزیمها میتوانند بسیار فشرده استفاده شوند. به عنوان مثال، بدن انسان هر روز وزن خود را در ATP تغییر میدهد. ترمودینامیک مانند همه کاتالیزورها، آنزیمها موقعیت تعادل شیمیایی واکنش را تغییر نمیدهند. در حضور آنزیم، واکنش در همان جهت که آنزیم نیز حضور ندارد انجام میشود فقط حضور آنزیم موجب میشود که با سرعت بیشتری انجام شود. به عنوان مثال، انیدراز کربنیک بسته به غلظت واکنش دهندههای آن، واکنش آن را از هر جهت تغییر میدهد: میزان واکنش بستگی به انرژی فعالسازی مورد نیاز برای تشکیل حالت گذار دارد که پس از آن در محصولات فروپاشی میشود. آنزیمها با کاهش انرژی حالت گذار، سرعت واکنش را افزایش میدهند. اول، اتصال یک مجموعه پیچیده آنزیم-سوبسترا کم انرژی (ES) را تشکیل میدهد. دوم، آنزیم وضعیت انتقال را به گونهای تثبیت میکند که در مقایسه با واکنش غیرقابل تجزیه (ES ‡) به انرژی کمتری برای رسیدن به آن نیاز دارد. سرانجام، کمپلکس آنزیم-محصول (EP) برای انتشار محصولات جدا میشود. آنزیمها میتوانند دو یا چند واکنش ایجاد کنند، به طوری که میتوان از یک واکنش ترمودینامیکی مطلوب برای «رانش» ترمودینامیکی نامطلوب استفاده کرد به طوری که انرژی ترکیبی محصولات پایینتر از سوبستراها باشد. به عنوان مثال، هیدرولیز ATP اغلب برای هدایت سایر واکنشهای شیمیایی استفاده میشود. سینتیک سینتیک آنزیم بررسی چگونگی اتصال آنزیمها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات است. دادههای نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از سنجش آنزیمی به دست میآیند. در سال ۱۹۱۳ لیونور میکائلیس و ماد منتن نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند که از آن به عنوان سینتیک میکائلیس–منتن یاد میشود. سهم عمده میکائلیس و منتن در فکر کردن به واکنشهای آنزیمی در دو مرحله بود. در حالت اول، سوبسترا برگشتپذیر به آنزیم متصل میشود، و کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تشکیل میدهد که به افتخار آنها مجموعه کمپلکس میکائلیس و منتن نامیده میشود. سپس آنزیم مرحله شیمیایی واکنش را کاتالیز میکند و محصول را آزاد میکند. این کار توسط جرج ادوارد بریگز و جان هالدین توسعه یافت. آنها معادلات سینتیک را بدست آوردند که امروزه هنوز هم کاربرد گستردهای دارند. میزان آنزیم به شرایط محلول و غلظت سوبسترا بستگی دارد. برای پیدا کردن حداکثر سرعت یک واکنش آنزیمی، غلظت سوبسترا افزایش مییابد تا اینکه یک مقدار ثابت در شکلگیری محصول مشاهده شود که در منحنی اشباع مقابل نشان داده شدهاست. با افزایش غلظت سوبسترا، بیشتر و بیشتر آنزیم آزاد به کمپلکس substrate-bound ES ES تبدیل میشود و اشباع رخ میدهد. در ماکزیمم سرعت واکنش (V Max) آنزیم، تمام سایتهای فعال آنزیم به سوبسترا متصل شده و مقدار کمپلکس ES همان مقدار کل آنزیم است. V max تنها یکی از چند پارامتر مهم سینتیکی است. مقدار بستر مورد نیاز برای دستیابی به میزان واکنش خاص نیز مهم است که توسط ثابت سینتیک میکائلیس–منتن (Km) که غلظت بستر مورد نیاز یک آنزیم برای رسیدن به نیمی از سرعت واکنش حداکثر (V max) آن است، داده شدهاست. بهطور کلی، هر آنزیم دارای یک KM ویژه برای یک بستر مشخص است. یکی دیگر از ثابتهای مفید، kcat است که به آن عدد گردش نیز گفته میشود و تعداد مولکولهای بستر است که توسط یک سایت فعال در هر ثانیه اداره میشود. کارایی یک آنزیم را میتوان بر حسب kcat/Km بیان کرد که ثابت ویژه نیز نامیده میشود و ثابت سرعت را برای همه مراحل واکنش را شامل میشود. از آنجا که ثابت ویژه هم میل ترکیبی و هم توانایی کاتالیزوری را بازتاب میدهد، برای مقایسه آنزیمهای مختلف با یکدیگر یا همان آنزیم با لایههای مختلف مفید است. حداکثر نظری برای ثابت ویژه را حد انتشار مینامند که حدود 108 تا 109 (M−1 s−1) است. در این مرحله، هر برخورد آنزیم با بستر آن منجر به کاتالیز میشود و سرعت تشکیل محصول با سرعت واکنش محدود نمیشود بلکه با سرعت انتشار محدود میشود. آنزیمهای دارای این ویژگی را آنزیم کاملاً کاتالیزوری یا از نظر جنبشی کامل مینامند. نمونه این نوع آنزیمها تریوز فسفات ایزومراز، کربنیک آنهیدراز، استیلکولیناستراز، کاتالاز، فوماراز، بتالاکتاماز و سوپراکسید دیسموتاز هستند. تغییر و تبدیل این نوع آنزیمها میتواند به چندین میلیون واکنش در ثانیه برسد. اما بیشتر آنزیمها کاملاً کاتالیزوری نیستند: مقادیر متوسط مقدار و به ترتیب حدود و است. سینتیک میکائلیس–منتن به قانون فعالیت جرمی متکی است، که از مفروضات واپخش آزاد و برخورد تصادفی از ترمودینامیک ناشی میشود. بسیاری از فرایندهای بیوشیمیایی یا سلولی به دلیل ازدحام ماکرومولکولی و حرکت مولکولی محدود، از این شرایط بهطور قابل توجهی منحرف میشوند. اخیراً، با گسترش نمونه کمپلکس سعی در اصلاح این اثرات دارند. بازداری میزان سرعت واکنش آنزیم به وسیله انواع مختلفی از مهارکنندههای آنزیم قابل کاهش است. بازدارندههای آنزیمی عوامل مولکولی هستند که با کاتالیزوز تداخل پیدا کرده و واکنشهای آنزیمی را آهسته یا متوقف میکنند. بازدارندهها به صورت برگشتپذیر یا برگشتناپذیر هستند. بازدارندههای برگشتپذیر عبارتند از: برگشتپذیر رقابتی یک بازدارندهٔ رقابتی به خاطر تشابه در هندسه مولکولی یا سوبسترا برای جایگاه فعال آنزیم رقابت میکند با اشغال جایگاه فعال توسط بازدارنده از اتصال سوبسترا با آنزیم ممانعت میکند. مهارکننده (Competitive inhibition) و سوبسترا نمیتوانند همزمان با آنزیم متصل شوند. اغلب مهار کنندههای رقابتی کاملاً شبیه سوبسترا واقعی آنزیم هستند. به عنوان مثال، داروی متوترکسات یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز است که باعث کاهش دی هیدروفولات به تتراهیدروفولات میشود. شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این دارو در شکل نشان داده شدهاست. با غلظت زیاد سوبسترا میتوان بر این نوع مهارکننده غلبه کرد. در برخی موارد، مهارکننده میتواند به سایتی غیر از محل اتصال سوبسترا معمولی وصل شود و یک اثر آلوستریک برای تغییر شکل محل اتصال معمولی اعمال کند. غیر رقابتی مهارکننده غیر رقابتی (Non-competitive inhibition) به مکانی غیر از محل اتصال سوبسترا متصل میشود. سوبسترا هنوز هم با تمایل معمول آن متصل میشود و از این رو Km یکسان باقی میماند. با این حال بازدارنده بازده کاتالیزوری آنزیم را کاهش میدهد به طوری که V max کاهش مییابد. بر خلاف مهار رقابتی، نمیتوان با غلظت زیاد سوبسترا بر مهار غیر رقابتی سوبسترا غلبه کرد. مهار آنزیم انولاز در مسیر گلیکولیز توسط یون فلوئور نوعی از مهار غیر رقابتی است. بدون رقابت مهارکننده بدون رقابت (Uncompetitive inhibitor) نمیتواند تنها به مجموعه آنزیم سوبسترا وصل شود، از این رو، این نوع مهارکنندهها در غلظت بالای سوبسترا مؤثر هستند. در حضور مهارکننده، مجموعه آنزیم-سوبسترا غیرفعال است. این نوع مهار نادر است. یک بازدارندهٔ نارقابتی در مکانی غیر از سوبسترا به آنزیم متصل شده و بر خلاف مهارکنندهٔ رقابتی تنها به کمپلکس ES متصل میشود. مخلوط یک مهار کننده مخلوط (Mixed inhibition) به یک سایت آلوستریک متصل میشود و اتصال سوبسترا و بازدارنده روی یکدیگر تأثیر میگذارند. عملکرد آنزیم هنگام اتصال به بازدارنده کاهش مییابد اما از بین نمیرود. این نوع بازدارندهها از معادله میکائلیس–منتن پیروی نمیکنند. برگشتناپذیر یک بازدارنده برگشتناپذیر، آنزیم را معمولاً با ایجاد پیوند کووالانسی به پروتئین بهطور دائمی غیرفعال میکند. پنیسیلین و آسپرین داروهای رایجی هستند که به این روش عمل میکنند. عملکرد در بسیاری از ارگانیسمها، بازدارندهها ممکن است به عنوان بخشی از یک مکانیسم بازخورد عمل کنند. اگر یک آنزیم بیش از حد یک ماده در ارگانیسم تولید کند، ممکن است آن ماده به عنوان یک بازدارنده برای آنزیم در ابتدای مسیر تولیدکننده آن عمل کند و باعث کند شدن تولید ماده در صورت وجود مقدار کافی شود که نوعی بازخورد منفی است. مسیرهای متابولیکی عمده مانند چرخه اسید سیتریک از این مکانیسم استفاده میکنند. از آنجا که بازدارندهها عملکرد آنزیمها را تعدیل میکنند، اغلب به عنوان دارو استفاده میشوند. بسیاری از این داروها بازدارندههای قابل برگشت رقابتی هستند که شبیه سوبسترا بومی آنزیم هستند، مشابه متوترکسات که در بالا اشاره شد، سایر نمونههای معروف شامل استاتینهایی است که برای درمان کلسترول بالا استفاده میشود، و بازدارندههای پروتئاز که برای درمان عفونتهای ویروسی مانند ویروس HIV استفاده میشود. یک نمونه معمول از یک بازدارنده برگشتناپذیر که به عنوان دارو استفاده میشود، آسپرین یا استیلسالیسیلیک اسید است که آنزیمهای COX-1 و COX-2 را که پروستاگلاندین پیام رسان التهاب را مهار میکنند. دیگر بازدارندههای آنزیم سموم هستند. به عنوان مثال، سیانور یک مهارکننده آنزیم برگشتناپذیر است که با مس و آهن در محل فعال آنزیم سیتوکروم اکسیداز سی ترکیب شده و از تنفس سلولی جلوگیری میکند. تثبیت آنزیم آنزیمها غالباً در بسترهای بیاثر و نامحلول تثبیت میشوند که به دلیل قابلیت استفاده مجدد چند برابر، کارایی آنها را افزایش میدهند. خواص آنزیمهای تثبیتشده به روش تثبیت و نوع پایه بستگی دارد. انتخاب پایه معمولاً مربوط به سازگاری زیستی، پایداری شیمیایی و حرارتی، عدم انحلالپذیری در شرایط واکنش، قابلیت بازسازی و استفاده مجدد آسان و همچنین بازده هزینه است. اکثر آنزیمها نسبتاً ناپایدار هستند و هزینههای تولید و جداسازی بالایی دارند و این یک نقطه ضعف را نشان میدهد که بازیابی آنزیمهای فعال در مخلوط واکنش پس از استفاده از نظر فنی بسیار دشوار است. آنزیمهای تثبیتشده مورد توجه بسیاری قرار گرفته که مایلند از فناوری تثبیت آنزیم برای اهداف خاص در بخشهای پزشکی و صنعتی استفاده کنند. اصطلاح «آنزیمهای تثبیتشده» به آنزیمهایی گفته میشود که از نظر فیزیکی به تکیهگاههای جامد خاص متصل شده و بنابراین محدود شدهاند و میتوانند بهطور مکرر و مداوم با حفظ فعالیتهای کاتالیزوری خود مورد استفاده قرار گیرند. در سالهای اخیر، بهطور موازی با درک مکانیسمهای بیوسنتز آنزیمی، بهرهوری آنزیمی از طریق بهبود فناوری مهندسی ژنتیک، فناوری کشت میکروبی در حال رشد است. استفاده از آنزیم تثبیتشده در بیوتکنولوژی دارای مزایایی است. معرفی کاتالیزورهای آنزیمی تثبیتشده، عملکرد فنی فرایندهای صنعتی را بسیار بهبود بخشیده و در نتیجه راندمان و بهرهوری اقتصادی را افزایش دادهاست. آنزیمهای تثبیتشده معمولاً پایدارتر از آنزیمهای متحرک هستند، میتوان با حذف آنزیم از محلول واکنش، سرعت واکنش را کنترل کرد. یک مزیت این فناوری جداسازی آسان آنزیم از محصول است تا بتوان از آلودگی جلوگیری کرد. همچنین، استفاده از آنزیم تثبیتشده امکان ایجاد یک سیستم واکنش چندآنزیمی را فراهم میکند. طی دهههای گذشته، مطالعات بیوشیمیایی و بیوفیزیکی به منظور افزایش پایداری و فعالیت آنزیمها از طریق تثبیت آنزیمها، بهطور فعال انجام شدهاست. الکترود آنزیمی الکترود آنزیمی یک مبدل شیمیایی کوچک است که با ترکیب یک روش الکتروشیمیایی با فعالیت آنزیم بی حرکت کار میکند. برای نمونه از گلوکز اکسیداز تثبیت شده روی ژل برای اندازهگیری غلظت گلوکز در محلولهای بیولوژیکی و در بافتهای آزمایشگاهی استفاده میکند. آنزیمها اجزای اساسی کاتالیزوری زیستشناسی هستند و آنزیمهای فعال اکسیداسیون ردوکس را در سطوح الکترود جذب میکنند و امکان جستجوی مستقیم عملکرد آنها را فراهم میکند. از طریق اندازهگیریهای الکتروشیمیایی استاندارد، فعالیت کاتالیزوری، برگشتپذیری و پایداری، پتانسیل کوفاکتورهای فعال ردوکس و سرعت انتقال الکترون بین سطحی را میتوان به راحتی اندازه گرفت. تحقیقات مکانیکی در مورد نرخ بالای الکتروکاتالیستی و انتخاب آنزیمها ممکن است از طراحی الکتروکاتالیستهای مولکولی و ناهمگن مصنوعی الهام بگیرد. تحقیقات الکتروشیمیایی آنزیمها همچنین به درک ما از فعالیت آنها در محیط بیولوژیکی و چرایی تکامل آنها در ساختار و عملکرد فعلی کمک میکند. با این حال، آرایه متداول تکنیکهای الکتروشیمیایی (به عنوان مثال، ولتامتری و کرونوآمپومتری) به تنهایی یک تصویر محدود از رابط آنزیم-الکترود را ارائه میدهد. در حسگرهای زیستی و سلولهای سوخت زیستی، اغلب سرعت انتقال الکترون بین سطح آنزیم و الکترود برای بهبود عملکرد دستگاهها (حساسیت یا توان خروجی) مطلوب است. سه استراتژی مهم در دسترس برای بهبود عملکرد الکترودهای اصلاح شده با آنزیم: استفاده از مهندسی پروتئین، پلیمرهای طراح (designer polymers) و نانومواد است. مهندسی پروتئین یا پروتئینهای تشکیل دهنده عناصر بیوکاتالیستی امکان تنظیم ثبات، فعالیت و ویژگی آنها را فراهم میکند. همچنین میتواند باعث تغییر کارایی بی حرکتی آنزیم شود (به عنوان مثال جذب در مقابل بیحرکتی کووالانسی). اگر انتقال مستقیم الکترون مطلوب نباشد، ممکن است بتوان پلیمرهایی را در سیستم وارد کرد که انتقال الکترون را به سطح الکترود یا از آن واسطه میکنند. اخیراً پیشرفت چشمگیری در طراحی پلیمرها برای اصلاح الکترودها، از جمله پلیمرهای منقوش مولکولی و پلیمرهای پاسخ دهنده، حاصل شدهاست. سومین عنصری که میتواند در الکترودها گنجانده شود، ذرات نانو است. این نانومواد میتوانند به عنوان داربست از طریق جذب یا واکنش شیمیایی با گروههای عاملی، افزایش سطح و مقاومت الکترود، عناصر بیولوژیکی را بی حرکت کنند. انبوهی از نانومواد به عنوان بخشی از جدیدترین الکترودهای اصلاح شده با آنزیم، از جمله گرافن، نانولولههای کربنی، نانوذرات فلزی، سیلیسها و چارچوبهای فلزی - آلی در حال آزمایش است. بعضی از اینها همچنین میتوانند به عنوان نانوسیم طراحی شوند تا بتوانند انتقال مستقیم الکترون از نقاط فعال دیستال را در آنزیمها انجام دهند یا کوتاه کنند. زیست حسگر گلوکز زیست حسگر خودکار زیست ابرخازن خود شارژ عوامل مؤثر بر فعالیت آنزیم از آنجا که آنزیمها از پروتئین تشکیل شدهاند، عملکرد آنها نسبت به تغییر در بسیاری از عوامل شیمیایی فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس است. غلظت آنزیم به منظور بررسی اثر افزایش غلظت آنزیم بر میزان واکنش، بستر باید در مقدار اضافی وجود داشته باشد. به عنوان مثال، واکنش باید مستقل از غلظت بستر باشد. هرگونه تغییر در مقدار محصول تشکیل شده طی یک دوره زمانی مشخص به سطح آنزیم موجود بستگی خواهد داشت. گفته میشود این واکنشها «مرتبه صفر» هستند زیرا سرعتها از غلظت بستر مستقل نیستند و برابر با بعضی از ثابتهای k هستند. شکلگیری محصول با سرعتی خطی با زمان پیش میرود. افزودن بستر بیشتر به افزایش نرخ کمک نمیکند. در سینتیک مرتبه صفر، اجازه دادن به آزمایش برای مدت زمان دو برابر منجر به دو برابر مقدار محصول میشود مقدار آنزیم موجود در یک واکنش با فعالیتی که کاتالیز میکند اندازهگیری میشود. رابطه بین فعالیت و غلظت تحت تأثیر بسیاری از عوامل مانند دما، pH و غیره قرار دارد. یک آزمایش آنزیم باید طوری طراحی شود که فعالیت مشاهده شده متناسب با مقدار آنزیم موجود باشد تا غلظت آنزیم تنها عامل محدود کننده باشد. وقتی واکنش مرتبه صفر به صورت مطلوب است. برای اندازهگیری ایدهآل فعالیت آنزیم، اندازهگیریها باید در آن قسمت از منحنی انجام شود که واکنش مرتبه صفر است. یک واکنش به احتمال زیاد در ابتدا مرتب صفر است زیرا غلظت بستر در آن زمان بیشترین است. برای اطمینان از اینکه یک واکنش مرتبه صفر است، باید چندین اندازهگیری غلظت محصول (یا بستر) انجام شود. غلظت بستر بهطور تجربی نشان داده شدهاست که اگر مقدار آنزیم ثابت نگه داشته شود و سپس غلظت بستر به تدریج افزایش یابد، سرعت واکنش افزایش مییابد تا زمانی که به حداکثر برسد. پس از این مرحله، افزایش غلظت بستر باعث افزایش سرعت (دلتا A / دلتا T) نمیشود. این نظریه وجود دارد که وقتی این حداکثر سرعت حاصل شد، آنزیم موجود به ES، کمپلکس بستر آنزیمی تبدیل شدهاست. اثر دما مانند اکثر واکنشهای شیمیایی، با افزایش دما سرعت واکنش کاتالیزور آنزیمی افزایش مییابد. ده درجه سانتیگراد افزایش دما فعالیت اکثر آنزیمها را ۵۰ تا ۱۰۰ درصد افزایش میدهد. تغییرات دمای واکنش به اندازه ۱ یا ۲ درجه ممکن است تغییرات ۱۰ تا ۲۰٪ را در نتایج ایجاد کند. در مورد واکنشهای آنزیمی، این واقعیت پیچیدهاست که بسیاری از آنزیمها تحت تأثیر دماهای بالا قرار دارند. سرعت واکنش با افزایش دما به حداکثر افزایش مییابد، سپس با افزایش بیشتر دما بهطور ناگهانی کاهش مییابد. از آنجا که بیشتر آنزیمهای حیوانی در دمای بالاتر از ۴۰ درجه سانتیگراد به سرعت دناتوره میشوند، بیشترین تعیین آنزیمها تا حدودی زیر آن دما انجام میشود. در طی یک دوره زمانی، آنزیمها حتی در دماهای متوسط غیرفعال میشوند. ذخیره آنزیمها در دمای ۵ درجه سانتیگراد یا کمتر معمولاً مناسبترین است. بعضی از آنزیمها در اثر انجماد فعالیت خود را از دست میدهند. اثر pH مقادیر pH بسیار زیاد یا پایین بهطور کلی باعث از دست رفتن فعالیت اکثر آنزیمها میشود. pH همچنین عاملی در پایداری آنزیمها است. همانند فعالیت، برای هر آنزیم نیز منطقه ای از پایداری بهینه pH وجود دارد. همانطور که جدول نشان داده شده، مقدار مطلوب pH از یک آنزیم به آنزیم دیگر بسیار متفاوت خواهد بود جدول زیر pH مناسب را برای آنزیمهای مختلف نشان میدهد. تأثیر فعال سازها کارکرد زیستی آنزیمها کاربردهای گستردهای در اندامهای زنده دارند. آنها برای ترارسانی پیام و تنظیم فعالیتهای سلول ضروری اند؛ از جمله مهمترین آنزیمها در تنظیم سلول میتوان به کیناز و فسفاتاز اشاره کرد. آنزیمها در ایجاد حرکت در ماهیچهها هم موثرند آنها با کمک میوزین و آبکافت ایتیپیایز در ماهیچهها کشش ایجاد میکنند. علاوه بر این آنزیمها در انتقال مواد در پیرامون سلول و جزئی از اسکلت سلولی اهمیت دارند. دیگر ایتیپیایزها در غشاء سلول، ناقلهای یونی اند که در فرایند انتقال فعال سلولی درگیرند. آنزیمها در جانوران کاربردهایی با نمود بیرونی هم دارند برای نمونه در فرایند ایجاد نور در کرمهای شبتاب آنزیمها نقش اساسی دارند. ویروسها هم ممکن است برای آلوده کردن سلول از آنزیم استفاده کنند مانند آنزیم اینتگراز و آنزیم رونوشتبردار معکوس در HIV یا مانند آنزیمهای نورآمینیداز در آنفلوانزا که در انتشار ویروس کاربرد دارند. یکی از کاربردهای مهم آنزیمها در دستگاه گوارش حیوانات است. آنزیمهایی مانند آمیلاز و پروتئاز به ترتیب مولکولهای بزرگ مانند نشاسته و پروتئین را میشکنند تا برای بدن قابل جذب شوند. برای نمونه مولکول نشاسته برای جذب بسیار بزرگ است اما آنزیمها آن را به مولکولهای کوچکتری مانند مالتوز و بعد گلوکز میشکند و آن را قابل جذب میکند. هر آنزیمی برای شکستن مولکول خاصی کاربرد دارد برای نمونه پستانداران گیاهخوار که رژیم ویژهٔ گیاهخواری دارند از آنزیم سلولاز برای شکستن فیبر گیاهان استفاده میکنند. سوختوساز چندین آنزیم میتوانند با ترتیب خاصی با هم کار کنند و مسیرهای سوختوساز را بسازند. در یک مسیر سوختوساز، یک آنزیم، محصول آنزیمی دیگر را میگیرد و از آن به عنوان بستر استفاده میکند؛ پس از واکنش فروکافتی، محصول به دست آمده به آنزیمی دیگر سپرده میشود. گاهی بیش از یک آنزیم در فروکافت یک واکنش نقش دارند و با هم به صورت موازی اثر میگذارند؛ البته در این حالت تنظیمات پیچیده تری در واکنش وارد میشود. آنزیمها تصمیم میگیرند در جریان مسیرهای سوختوساز هر بار چه گامی باید برداشته شود بدون آنزیمها سوختوساز با همین ترتیبی که صورت میگیرد هرگز پیش نخواهد رفت و نمیتواند نیازهای سلول را برطرف کند. بیشتر مسیرهای سوختوساز مرکزی، چند گام کلیدی دارند که معمولاً توسط آنزیمهایی انجام میشود که فعالیت شان، هیدرولیزِ آدنوزین تریفسفات را دربر میگیرد. چون این واکنش انرژی بسیار زیادی ایجاد میکند و واکنشهای دیگری که برای انجام به انرژی نیاز دارند با این انرژی به دست آمده از هیدرولیز، جفت میشوند به این ترتیب زنجیره ای از واکنشهای سوخت و سازی مرتبط با هم، در بدن صورت میگیرد. کنترل فعالیت پنج روش اصلی وجود دارد که فعالیت آنزیم در سلول کنترل میشود. تنظیم آنزیمها میتوانند توسط مولکولهای دیگر فعال یا مهار شوند. به عنوان مثال، محصول (های) نهایی یک مسیر متابولیکی اغلب مهارکننده یکی از اولین آنزیمهای مسیر (معمولاً اولین مرحله برگشتناپذیر به نام مرحله متعهد) است، بنابراین مقدار محصول نهایی ساخته شده توسط مسیرها را تنظیم میکند. چنین مکانیزم نظارتی مکانیزم بازخورد منفی نامیده میشود، زیرا مقدار محصول نهایی تولید شده توسط غلظت خود تنظیم میشود. مکانیسم بازخورد منفی میتواند بهطور مؤثری میزان سنتز متابولیتهای میانی را با توجه به نیاز سلولها تنظیم کند. این امر به تخصیص مؤثر مواد و صرفه جویی در انرژی کمک میکند و از تولید بیش از حد محصولات نهایی جلوگیری میکند. مانند سایر دستگاههای هموستاتیک ، کنترل عملکرد آنزیمی به حفظ یک محیط داخلی پایدار در موجودات زنده کمک میکند. پیرایش پساترجمه نمونههایی از پیرایش پساترجمهای شامل فسفوریلاسیون، میریستویلاسیون (Myristoylation) و گلیکوزیلاسیون است. به عنوان مثال، در پاسخ به انسولین، فسفوریلاسیون آنزیمهای متعدد، از جمله گلیکوژن سنتاز (Glycogen synthase)، به کنترل سنتز یا تخریب گلیکوژن کمک میکند و به سلول اجازه میدهد تا به تغییرات قند خون پاسخ دهد. نمونه دیگری ازپیرایش پساترجمهای، تجزیه زنجیره پلی پپتیدی است. کیموتریپسین، یک پروتئاز گوارشی، به صورت غیرفعال به عنوان کیموتریپسینوژن (Chymotrypsinogen) در پانکراس تولید میشود و به این شکل به معده، جایی که فعال میشود ، منتقل میشود که باعث میشود آنزیم قبل از ورود به روده لوزالمعده یا سایر بافتها را هضم کند. این نوع پیش ساز غیرفعال یک آنزیم به عنوان زیموژن یا پروآنزیم شناخته میشود. تعداد تولید آنزیم (رونویسی و ترجمه ژنهای آنزیم) میتواند توسط یک سلول در پاسخ به تغییرات محیط سلول افزایش یا کاهش یابد. به این شکل از تنظیم ژن، القاکننده آنزیم گفته میشود. به عنوان مثال، ممکن است باکتریها در برابر آنتیبیوتیکهایی مانند پنی سیلین مقاوم شوند زیرا آنزیمهایی به نام بتا لاکتامازها القا میشوند که حلقه مهم بتا-لاکتام را در مولکول پنی سیلین هیدرولیز میکنند. مثال دیگر از آنزیمهای موجود در کبد به نام سیتوکروم پی ۴۵۰ اکسیداز است که در متابولیسم دارو (en:Drug metabolism) مهم هستند. القا یا مهار این آنزیمها میتواند باعث تداخل دارویی شود. سطح آنزیم همچنین میتواند با تغییر در میزان تخریب آنزیم تنظیم شود. نقطه مقابل القای آنزیم، سرکوب آنزیم (Enzyme repressor) است. توزیع زیر سلول آنزیمها را میتوان به صورت مسیرهای متابولیکی مختلف در محفظههای مختلف سلولی (en:Cellular compartment) وجود دارد تقسیمبندی کرد. به عنوان مثال، اسیدهای چرب توسط یک مجموعه آنزیم در سیتوزول، شبکه آندوپلاسمی و گلژی سنتز میشوند و توسط مجموعه دیگری از آنزیمها به عنوان منبع انرژی در میتوکندری، از طریق اکسیداسیون β استفاده میشوند. علاوه بر این ، انتقال (en:Protein targeting) آنزیم به بخشهای مختلف ممکن است درجه پروتوندهی (به عنوان مثال، سیتوپلاسم خنثی و لیزوزوم اسیدی) یا حالت اکسیداتیو (به عنوان مثال، اکسید کننده پریپلاسم یا کاهش سیتوپلاسم) را تغییر دهد که به نوبه خود بر فعالیت آنزیم تأثیر میگذارد. در مقابل تقسیم به اندامکهای متصل به غشا، محلی سازی آنزیم درون سلولی نیز ممکن است از طریق پلیمریزاسیون آنزیمها در رشتههای سیتوپلاسمی ماکرومولکولی تغییر کند. عضو ویژه در یوکاریوتهای چند سلولی، سلولها در اندامها و بافتهای مختلف الگوهای مختلف بیان ژن را دارند و بنابراین مجموعههای مختلفی از آنزیمها (معروف به ایزوزیمها) را برای واکنشهای متابولیکی در دسترس دارند که مکانیزمی را برای تنظیم متابولیسم کلی ارگانیسم فراهم میکند. به عنوان مثال، هگزوکیناز، اولین آنزیم در مسیر گلیکولیز، دارای فرم خاصی به نام گلوکوکیناز است که در کبد و پانکراس بیان میشود و میل کمتری به گلوکز دارد اما نسبت به غلظت گلوکز حساسیت بیشتری دارد. این آنزیم در حس کردن قند خون و تنظیم تولید انسولین نقش دارد. دخالت در بیماری از آنجا که کنترل دقیق فعالیت آنزیم برای همایستایی ضروری است، هرگونه سو عملکرد (جهش، تولید بیش از حد، تولید کم یا حذف) آنزیم حیاتی منفرد میتواند منجر به یک اختلال ژنتیکی شود. بدعمل کردن فقط یک نوع آنزیم از هزاران نوع موجود در بدن انسان میتواند کشنده باشد. مثالی از یک بیماری ژنتیکی کشنده به دلیل کمبود آنزیم، بیماری تی-سکس است که در آن بیماران فاقد آنزیم هگزوزامینیداز (Hexosaminidase) هستند. یکی از نمونههای کمبود آنزیم رایجترین نوع فنیل کتونوری است. بسیاری از جهشهای مختلف اسید آمینه در آنزیم فنیل آلانین هیدروکسیلاز، که در اولین مرحله تخریب فنیلآلانین را کاتالیز میکند، منجر به تجمع فنیل آلانین و محصولات مرتبط میشود. برخی از جهشها در محل فعال قرار دارند و بهطور مستقیم اتصال و کاتالیز را مختل میکنند، اما بسیاری از آنها از محل فعال دور هستند و با بیثبات سازی ساختار پروتئین یا تأثیر بر اولیومریاسیون صحیح، فعالیت را کاهش میدهند. در صورت عدم درمان این بیماری، میتواند منجر بهکمتوانی ذهنی شود. مثال دیگر کمبود سودوکولین استراز (Pseudocholinesterase deficiency) است که در آن توانایی بدن در تجزیه داروهای کولین استر مختل میشود. از تجویز خوراکی آنزیمها میتوان برای درمان برخی از کمبودهای آنزیم عملکردی مانند نارسایی لوزالمعده (Pancreatic insufficiency) و عدم تحمل لاکتوز استفاده کرد. همچنین کارکرد نادرست آنزیم میتواند باعث بیماری، ناشی از جهشهای ژرمینال (Germline mutation) در ژنهای کد کننده آنزیمهای ترمیم کننده DNA است شوند. نقص در این آنزیمها باعث سرطان میشود زیرا سلولها کمتر قادر به اصلاح جهش در ژنوم خود هستند. این امر باعث تجمع آهسته جهشها و در نتیجه ایجاد سرطان میشود. نمونه ای از این سندرم سرطان ارثی گزرودرما پیگمنتوزوم است که باعث ایجاد سرطان پوست در پاسخ به حداقل قرار گرفتن در معرض نور فرابنفش میشود. فرگشت مشابه پروتئینهای دیگر، آنزیمها با گذشت زمان از طریق جهشها و واگرایی توالی تغییر میکنند. با توجه به نقش اصلی آنها در متابولیسم ، تکامل آنزیم نقش اساسی در سازگاری دارد؛ بنابراین پرسشی اساسی مطرح است که چگونه آنزیمها میتوانند فعالیت آنزیمی خود را در کنار هم تغییر دهند. بهطور کلی پذیرفته شدهاست که بسیاری از فعالیتهای جدید آنزیم از طریق تکثیر ژن و جهش نسخههای تکراری تکامل یافتهاند اگرچه تکامل نیز میتواند بدون تکثیر انجام شود. یک نمونه از آنزیمی که فعالیت خود را تغییر دادهاست اجداد متیونیل آمینوپپتیداز (MAP) و کراتین آمیدوهیدرولاز (کراتینیناز) است که به وضوح همولوگ هستند اما واکنشهای بسیار متفاوت را کاتالیز میکنند (MAP موجب حذف متیونین آمینو ترمینال در پروتئینهای جدید میشود، در حالی که کراتین را به سمت سارکوزین و اوره هیدرولیز میکند). افزون بر این، MAP وابسته به یون فلزی است در حالی که کراتیناز نیست، از این رو این ویژگی نیز با گذشت زمان از بین رفتهاست. تغییرات کوچک فعالیت آنزیمی در بین آنزیمها بسیار متداول است. بهطور خاص، ویژگی اتصال سوبسترا به راحتی و به سرعت با تغییر اسیدهای آمینه تک در پاکتهای اتصال دهنده سوبسترا خود تغییر میکند که اغلب در کلاسهای اصلی آنزیم مانند کینازها مشاهده میشود. امروزه تکامل مصنوعی (in vitro) برای اصلاح فعالیت آنزیم یا ویژگی کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار میگیرد. کاربردهای صنعتی در صورت نیاز به کاتالیزورهای بسیار خاص، آنزیمها در صنایع شیمیایی و سایر کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار میگیرند. بهطور کلی آنزیمها در تعداد واکنشی که برای کاتالیز کردن و همچنین عدم ثبات آنها در حلالهای آلی و در دماهای بالا وجود دارد، محدود هستند. به عنوان یک نتیجه، مهندسی پروتئین یک زمینه فعال از تحقیقات است و شامل تلاش برای ایجاد آنزیمهای جدید با خواص جدید، چه از طریق طراحی منطقی و چه از طریق تکامل هدایت شده یا آزمایشگاهی است. این تلاشها با موفقیت شروع شدهاست و اکنون چند آنزیم برای کاتالیز واکنشهایی که در طبیعت وجود ندارد، طراحی شدهاست. آنزیمهای بی حرکت در تولید مواد غذایی و کالاهای مختلف از جمله تولید طعم دهندهها، شربتها، قنادیها، صنایع لبنی، نوشیدنیهای الکلی و میوه ای، مخمرهای آشپزی و هیدرولیزهای لاکتوز آب پنیر نقش سودمندی و گستردهای در صنایع غذایی دارند. کاربرد آنزیمهای بی حرکت در صنایع لبنی بسیار مهم است. بسیاری برخی افراد از عدم تحمل لاکتوز رنج میبرند و نمیتوانند شیر را مصرف کنند. این مشکل را میتوان با استفاده از لاکتاز بی حرکت، که هیدرولیز لاکتوز را کاتالیز میکند، برای تولید شیر بدون لاکتوز حل کرد. آنزیمهای بی حرکت نیز برای شفاف سازی آب میوه و رفع تلخی از آب مرکبات استفاده میشود. یکی دیگر از کاربردهای اصلی آنزیمهای بی حرکت، استفاده از آنها به عنوان حسگرهای زیستی برای تعیین محتوای اجزای مختلف و کنترل کیفیت محصولات است. از آنزیمهای بی حرکت در بستهبندی مواد غذایی نیز استفاده میشود، که کاربردی چشمگیر برای افزایش ماندگاری و بهبود کیفیت غذای بستهبندی شدهاست. کاربرد آنها همچنین شامل تولید بیودیزل، سلولهای سوخت زیستی، پلی استر، مواد کاهش دهنده ریز آلایندهها و اسیدهای آمینه است. چند نمونه از آنزیمهای بی حرکت در این بررسی گزارش شدهاست. مهندسی آنزیم مهندسی آنزیم یا مهندسی پروتئین فرایند طراحی پروتئینها یا آنزیمها با تغییر توالی اسیدهای آمینه از طریق جهش DNA نوترکیب است. انقلاب مستقیم و طراحی منطقی دو تکنیک مورد استفاده در مهندسی آنزیم یا طراحی پروتئین در روند کشف دارو هستند. آنزیمها پروتئین هستند، مهندسی آنزیم بخشی از فعالیت بزرگ مهندسی پروتئین است. مهندسی آنزیم با استفاده از فناوری DNA نوترکیب تغییرات دلخواه را در توالی اسیدهای آمینه آنزیمها معرفی میکند. آنزیم مصنوعی آنزیم مصنوعی یک مولکول آلی مصنوعی یا آلی است که برخی از عملکردهای آنزیم را بازآفرینی میکند. نانوزیمها نانومواد با ویژگیهای آنزیمی مانند ذاتی هستند که طی دهه گذشته به دلیل توانایی در رفع محدودیتهای آنزیمهای طبیعی از جمله پایداری کم، هزینه زیاد و ذخیرهسازی دشوار، در حال رشد بودهاند. آنها بهطور گستردهای برای کاربردهای مختلف، از جمله سنجش زیستی، تصویربرداری از بدن، تشخیص تومور و درمان، ضدعفونی کردن مورد کاوش قرار گرفتهاند. فعالیت کاتالیستی این نانوآنزیم ۷۰ برابر بیشتر از کاتالیست Pt/C است. آنها بهطور خاص میتوانند بسترهای آنزیمهای طبیعی را تحت شرایط فیزیولوژیکی با مکانیسم و سینتیک کاتالیزوری مشابه کاتالیز کنند. در مقایسه با آنزیمهای طبیعی، نانوزیمها مزایای منحصر به فردی از جمله فعالیت کاتالیزوری بالا، هزینه کم، ثبات بالا، تولید آسان انبوه و فعالیت قابل تنظیم را نشان میدهند. علاوه بر این، نانوزیمها به عنوان نوع جدیدی از آنزیمهای مصنوعی، نه تنها دارای فعالیت کاتالیزوری شبیه آنزیم هستند، بلکه ویژگیهای فیزیکوشیمیایی منحصر به فرد نانومواد مانند خواص نوری، حرارتی فوقالعاده و فلورسانس را نیز نشان میدهند. در کنار توسعه سریع و درک روزافزون علم نانو و فناوری نانو، پیشبینی میشود که آنها جایگزین مستقیم آنزیمهای سنتی شوند. در سال ۲۰۰۷، اولین شواهد مبنی بر اینکه نانوذرات Fe3O4 (NP) دارای فعالیت ذاتی تقلید کننده پراکسیداز هستند گزارش شد. تاکنون صدها نانومواد که فعالیت کاتالیزوری پراکسیداز، اکسیداز، کاتالاز، هالوپراکسیداز، گلوتاتیون پراکسیداز، اوریکاز را تقلید میکنند، پیدا شدهاست. طیف وسیعی از نانومواد که بهطور همزمان فعالیت شبیهسازی دو یا چند آنزیمی را نشان میدهند نیز گزارش شدهاست. برای نمونهل، نانوذرات Fe3O4 با توجه به pH مجل واکنش فعالیتهای شبه پراکسیداز و کاتالاز از خود نشان میدهند و نانوذرات آبی پروس (Prussian blue NPs) بهطور همزمان دارای فعالیت شبه پراکسیداز، کاتالاز و سوپراکسید دیسموتاز هستند. با ظهور مفهوم جدید «نانوزیمولوژی» (nanozymology)، نانوزیمها اکنون به یک زمینه جدید در حال ظهور تبدیل شدهاند که فناوری نانو و زیستشناسی را به هم متصل میکند. آنزیمولوژی مولکولی و اهداف دارویی تصاویر جستارهای وابسته فهرست آنزیمها آنزیمهای صنعتی بانکهای اطلاعاتی آنزیم BRENDA EXPASy IntEnz دانش نامه ژن و ژنوم کیوتو MetaCyc واژهنامه منابع خواندن بیشتر عمومی , A biochemistry textbook available free online through NCBI Bookshelf. تاریخچه و نامگذاری , A history of early enzymology. ساختار و مکانیسم آنزیم سینتیک و بازداری آنزیمها زیستمولکولها کاتالیزورها متابولیسم مواد شیمیایی فرایندی ویکیسازی رباتیک


source: wikipedia

text: اخترزیستشناسی یا برونزیستشناسی (به انگلیسی: Astrobiology) بررسی منشأ و خاستگاه، فرگشت، توزیع، و آیندهٔ حیات در جهان: زندگی فرازمینی و نیز حیات بر روی زمین است که اخترزیستشناسانِ میانرشته با بهکارگیری آموختههای فیزیک، شیمی، اخترشناسی، زیستشناسی، زیستشناسی مولکولی، بومشناسی، سیارهشناسی، جغرافیا، و زمینشناسی، به مطالعهٔ آن میپردازند. این رشته برای نخستین بار در ماه مهٔ ۱۹۹۸ توسط سازمان ناسا با ایجاد مؤسسهٔ اخترزیستشناسی ناسا در مرکز پژوهشی ایمز (Ames) بنیانگذاری شد. در حقیقت اختر زیستشناسی حوزهٔ تحقیق مشخصی ندارد؛ میتوان گفت آن تلفیقی از چندین حوزهٔ علمی است که کاوش حیات برونزمینی و مطالعه دربارهٔ دیگر سیارات منظومهٔ خورشیدی و قمرهایشان از منظر زیستشناسی، وضعیت حیاتی فضانوردان در شرایط خارج از زمین و نیز پی بردن به اینکه حیات روی زمین از کجا منشأ گرفتهاست از وظایف اخترزیستشناسی است. توجه ویژه به چیستان پیچیدهُ «بودن» یا «نبودنِ» گونهای از زندگی در بیرون از کرهٔ خاک و اینکه اگر پاسخ مثبت باشد چگونگی و بود راههایی که میتوان به جستوجوی آن پرداخت انگیزهٔ وجودی پژوهشهای اخترزیستشناسی است. اهداف و دستاوردها اختر زیستشناسی تنها با تکیه بر دستاوردهای علمی اخیر بهطور شایستهای گام به جلو برداشتهاست. این دانش به ما اجازه میدهد تا یافتههای مربوط به اخترشناسی و زیستشناسی را در کنار هم بتوانیم بررسی کنیم. یک نمونهٔ عالی از دستاوردهای اخترزیستشناسی را میتوان در مأموریتهای مریخ نوردان دانست که توانستند دادههای بسیاری از شرایط محیطی حاکم بر مریخ نظیر ویژگیهای جوی، شیمیایی، دما و سایر موارد جمعآوری و به زمین مخابره نمایند. تحقیقات انجام شده بر روی شدت دوست(اکستروموفیل)ها، یعنی موجودات زندهای که شرایط سخت مثل دمای بالا و پائین و فشارهای غیر متعارف برای حیات را ترجیح میدهند، اطلاعات تکان دهندهای از میزان تنوع این موجودات به ما دادهاست. این اطلاعات ما را به فکر فرو میبرد که زندگی تقریباً در تمامی مکانهای کره زمین در جریان است. ترکیب دو علم اخترشناسی و زیستشناسی منجر به پی بردن به این حقیقت شدهاست که برخی میکروبها قطعاً میتوانند در محیط کره مریخ بقا یابند؛ ولی با این حال هنوز موجود دارای حیاتی روی مریخ یافت نشدهاست. اخترزیستشناسی همچنین در پی یافت مکانهایی است که حیات را در خود جای دادهاند. این دانش پرسشهای مهمی مطرح میکند: منشأ حیات در زمین چیست؟ چرا تاکنون موجود زندهای در سایر سیارات یافت نشدهاست؟ آیا حیات پیشتر در سیارات نابود شدهاست؟ آیا ما در این جهان تنها هستیم؟ اگر اینگونه است، چرا؟ کشف ترکیبات پیچیدهای از سیانید در خارج از منظومهٔ خورشیدی در آوریل ۲۰۱۵ (فروردین ۱۳۹۴) برای نخستین بار در تاریخ دانش کیهانشناسی، دانشمندان موفق به کشف ترکیبات پیچیدهای از سیانید (که برای شکلی از حیات که ما میشناسیم ضروری است)، در خارج از منظومهٔ خورشیدی شدند. این تحقیقات که در بخشی از کیهان فیزیک مرکز اخترفیزیک هاروارد-اسمیتسونین انجام شدهاست، مشخص کرد که ترکیباتی از سیانید به دور یک ستاره در فاصلهٔ ۴۵۰ سال نوری از زمین در حال چرخش هستند. ترکیبات مذکور که بهطور خاص هیدروژن سیانید (HCN)، متیل سیانید (CH3CN) و سیانو استیلن (HC3N) هستند در مدار ستارهای به نام MWC480 یافت شدهاند. این ترکیبات در غلظت و چینشی کشف شدهاند که در زمان آغاز حیات در منظومهٔ خورشیدی در ستارههای دنبالهدار اطراف این منظومه وجود داشتهاند. ستارهای که این ترکیبات در اطراف آن کشف شده، یک ستاره جوان (با سن چند میلیون سال) است که در صورت فلکی گاو (به انگلیسی: Taurus) قرار دارد. پیش از این نیز ترکیبات پایهای از سیانید در دیگر نقاط فضا کشف شده بود اما این نخستین بار است که ترکیبات پیچیدهای در این سطح در جایی در خارج از منظومهٔ خورشیدی رویت شد. بخشهای اخترزیستشناسی علم اخترزیستشناسی به چهار حوزه تقسیم میشود: برونزیستشناسی برون زیستشناسی یا اگزوبیولوژی حوزهای از دانش اخترزیستشناسی است که به مطالعه واکنشهای حیاتی، زیستشناسی مولکولی و چگونگی ساز و کارهای زیستی در شرایط فضا و دیگر سیارات میپردازد. اینکه حیات در فضا و دیگر سیارات به چه شکلی است، چه رفتاری دارد و در چه مکانهایی از فضا میتواند شکل گیرد از سوالاتی است که برون زیستشناسی در جستجوی پاسخ به آن است. زیستشناسی سیارهای یکی از اهداف اخترزیستشناسی بررسی زیستشناسی در مقیاس سیارات است. با زیستشناسی سیارهای میتوان نمونههای اتمسفر و سنگهای دیگر سیارات را به منظور یافتن ترکیبات آلی و فسیل باکتریها بررسی کنیم. نتایج بدست آمده از مطالعات روی کندریتهایی با بیش از ۵ درصد کربن این انگیزه را به ما دادهاست تا فرضیه مواد آلی فرازمینی را به بوته آزمایش بگذاریم. یکی از این کندریتها شهاب سنگی بنام «مارکیسون» (Murchison) است که در سال ۱۹۶۹ در دهکدهای به همین نام در استرالیا کشف شد. این شهاب سنگ در حال حاضر مشهورترین سنگ آسمانی درروی زمین است. مارکیسون در همان مطالعات اولیه دانشمندان را در بهت و حیرت فراوان فروبرد، چرا که درون آن بیش از هشتاد نوع اسید آمینه مختلف با میزان بیش از یک قسمت در میلیون (ppm) شناسایی شد. هشت نوع از این مولکولها جزو مولکولهایی هستند که اجزای اصلی پروتئینها و آنزیمها موجود در زمین را تشکیل میدهند. طی کنکاش لایههای یخی قطب جنوب کلکسیونی از قطعات شهاب سنگی یافت شدهاست که حاوی مولکولهای قند و بازهای نوکلئیک بودهاند. این یافتهها نظریهٔ حیات فرازمینی را در اذهان بشدت تقویت کرد. نکتهٔ حائز اهمیت تر خرده شهابهای یافت شده در قطب جنوب اینست که بسیاری از قطعات با اندازهٔ بین ۱۰۰ تا ۵۰۰ میکرومتر کندریتهای ذوب نشده هستند؛ یعنی توانستهاند بدون دریافت فشار و شوک حرارتی از جو زمین عبور کنند. دانشمندان احتمال میدهند این سنگها زمانی وارد سیارهٔ ما شدهاند که زمین همچنان فاقد اتمسفر بودهاست. در فوریهٔ ۲۰۰۶ فضاپیمای Stardust متعلق به ناسا نمونههایی از غبار مربوط به دنبالهدارها را از آنسوی مدار ماه به زمین آورد. دانشمندان توانستند به حقایق ارزشمندی از ترکیب این سنگهای سرگردان دست یابند. تخمین زده میشود طی ۶۰۰ میلیون سال گذشته ۱۰۲۰ گرم کربن از فضا وارد زمین شدهاست، این مقدار از کل میزان کربن توده زنده کره زمین بیشتر است. اکنون ما میدانیم منبع اصلی مواد آلی که امروزه در پیکره جانداران وجود دارد نه بطن کره زمین بلکه فضای ماورای اتمسفر آن میباشد. اما سؤالی که پدید میآید اینست که اگر شهاب سنگها میتوانند این همه مولکول آلی را وارد زمین کنند، چرا نتوانند خود موجودات زنده را به زمین آورند. البته بایستی خاطر نشان کرد اکثر اجرام فضایی تا هنگام ورود به زمین شرایط بسیار رنج آوری را تجربه میکنند. پی بردن به اینکه موجودات دارای حیات چگونه میتوانند در این شرایط دشوار زنده بمانند اولین گام برای بحث در مورد انتقال بین سیارهای ارگانیسم هاست. شرایط زندگی در فضا و کرات دیگر به مراتب دشوارتر از هر زیستگاه بحرانی است که در روی زمین میتوان سراغ داشت. از اینرو باید آزمایشها مداومی برای سنجیدن میزان انعطاف و تحملپذیری اشکال حیاتی زمین در محیطهای مشابه سایر سیارات انجام گیرد تا به یک روشنگری کلی در مورد میزان قابلیت بقا در شرایط فرازمینی دست پیدا کنیم. راه دیگر انتقال حیات از سیارات مادری به سایر مکانهای فضایی موجودات هوشمندی هستند که از فناوریهای پیشرفته مسافرتهای بین سیارهای برخوردارند، چیزی که ما آن را سفینههای سرنشین دار مینامیم. تقریباً تمام زیستگاههای کره زمین با موجودات زنده اشغال شدهاند. شاید در میان این موجودات انواعی باشند که قادرند برای یافتن هدف غائی خود و شکوفایی بیشتر راه فضا و دنیاهای دیگر را در پیش گیرند. منشأ حیات فرضیهای تحت عنوان پان اسپرمیا ادعا میکند بذرهای حیات برای اولین بار از فضا و دیگر سیارات توسط شهابسنگها به زمین آورده شدهاست. یکی دیگر از وظایف اخترزیستشناسی بررسی این موضوع میباشد. ایده امکان تشکیل حیات درروی زمین بواسطهٔ ورود مولکولهای آلی از آنسوی فضا بسیار جالب توجه است. تجزیه و تحلیل قطعات بدست آمده از شهاب سنگهای کربن دار این نظر را اثبات میکند که برخی مولکولهای آلی نظیر آمینو اسیدها در محیط خارج از کره زمین تشکیل شدهاند. طبق مشاهدات نجومی این مولکولهای آلی بسیار پیش تر از آنکه منظومه شمسی شروع به تشکیل کند درون اجرام فضایی کوچکتر مثل سیارکها و دنباله دارها به وجود آمدهاند. با وجود دمای بالای سیارات در ادوار شکلگیری آنها مولکولهای اساسی حیات نمیتوانستند تشکیل شوند یا از شرایط دشوار حاکم برآن جان سالم بدر برند؛ بنابراین این مولکولهای مهم یا بعدها در اتمسفر سرد شده آنها متولد شدهاند یا توسط سیارکها، شهاب سنگها و غبار بین سیارهای وارد زمین گشتهاند. آینده انسان در فضا بهطور کلی ترسیم آیندهای از جایگاه انسان در فضا بستگی به موفقیتهایی است که در حوزه اخترشناسی و اخترزیستشناسی بدست میآیند. آموزش فلسفه حقیقی کاوشهای فضایی و آماده نمودن انسانها برای رویارویی با هر کشف جدید از ضروریات علم اخترزیستشناسی است. در صورت کشف تمدن هوشمند فرازمینی، انسانها چگونه واکنش خواهند داد. راهبردهای کشف حیات وقتی صحبت از کاوش حیات فرازمینی میشود دو حوزه بیش از همه جلب توجه میکند: داخل منظومه شمسی برای کاوش درون منظومه شمسی میتوان فضاپیماهایی مجهز به دستگاههای پردازشگر که قابلیت اندازهگیری و آزمایش در سیاره مقصد را دارند راهی فضا کرد. گزینه دیگر سنجش از دور است، مثلاً نقشهبرداری از توزیع گاز متان در اتمسفر مریخ که به وسیلهٔ سفینههای مدارگرد انجام میگیرد. این شیوه به ما امکان میدهد فقط بیوسفر فعال سطح سیاره هدف را با استفاده از سنجش گازها مطالعه کنیم. در مقابل رهیافت سنجش در محل (In Situ) امکان بررسی بیوسیگناتورهایی نظیر مولکولهای خاص یا ایزوتوپ عناصر سازنده مولکولها که لزوماً متعلق به سیستمهای در حال حیات نیستند را نیز فراهم میکند و نیز از آنجایی که تشخیص یک بیومارکر به تنهایی نمیتواند دلیلی برای حضور حیات در حال یا گذشته سیارهای باشد، بایستی مجموعهای از این بیومارکرها بهطور همزمان بررسی گردند. البته دانشمندان بر سر اینکه باید دنبال مواد آلی تشکیل دهنده حیات زمینی یا حداقل چیزی شبیه به آن باشیم یا نه، هنوز به توافق چندانی نرسیدهاند. بسیاری از آنان اعتقاد دارند حیات سیارات دیگر الزامی برای شباهت داشتن به الگوهای آشنای زمینی ندارند و باید از این قید و بند رها شد. برخی دیگر معتقدند در حال حاضر ناچاریم تحقیقات خود را بر روی جستجوی سیارات و حیات زمین مانند متمرکز کنیم. - ماورای منظومه شمسی: به خاطر فاصله زیاد زمین تا مرز منظومه شمسی در حال حاضر نمیتوان از گزینه ارسال سفینه برای بررسی وضعیت آنسوی منظومه شمسی استفاده کرد؛ بنابراین ناچاریم به اطلاعات بدست آمده از مشاهدات از راه دور بسنده کنیم. تاکنون بیش از ۲۰۰ سیاره خارج منظومه شمسی شناسایی شدهاست ولی اغلب آنها متفاوت از ان چیزی هستند که بتوان انتظار حضور حیات در آنها را داشت. مأموریت فضایی «داروین» نام پروژهای است که توسط آژانس فضایی اروپا (ESA) با هدف تحقیق دربارهٔ اتمسفر سیارات خارج منظومه شمسی مثل میزان گاز ازن و پراکسی راهاندازی شدهاست. وظیفه اصلی داروین جستجوی منابع بزرگ اکسیژن مولکولی، ازن، آب، دیاکسید کربن و متان در این سیارات است. به نظر میرسد این پروژه با چالشهای جدی مواجه خواهد شد. میدانیم درخشش یک ستاره بسیار بیشتر از درخشش سیاره اش است. این مطالعات میتواند با بهکارگیری ابزار آلات حساس طیفسنجی که بتواند نور منحرف شده توسط سیاره دور را طوری آنالیز کند تا به ترکیب گازهای تشکیل دهنده اتمسفر پی ببرد به نتایج قابل قبولی نایل گردد. نکته کلیدی در اینجا اینست که این گازها در صورتی میتوانند به مقادیر قابل تشخیص برسند که بهطور مستمر توسط سیستمهای زیستی باز تولید شوند. هر مخلوط گازی که در اتمسفر سیارهای شروع به گسترش میکند نمیتواند به وسیلهٔ واکنشهای غیر زنده تولید شوند بلکه حاکی از فعالیتهای زیستی روی آن سیاره است. اگر گازها توسط این فعالیتها بهطور مستمری بازتولید نشوند به صورت معدنی جذب کانیهای سیاره شده و از غلظت آن کاسته میشود اختر زیست شناختی منظومه شمسی در حال حاضر منظومه شمسی جدیترین حوزه کاوش برای حیات فرازمینی است. کما اینکه اطلاعات ارزشمندی از سیارات همسایه خود داریم. این مسئله مرهون فاصله نسبتاً نزدیک ما با این سیارات است که میتوانیم با شیوههای کنونی کاوش در فضا، نمونههایی از این سیارات را به زمین آورده یا آزمایشگاههای سیار خود را به آنجا اعزام کنیم. با اینکه ۴۵ سال از اولین قدم انسان بر روی ماه میگذرد، اما هنوز نتوانستهایم پای بر روی مریخ بگذاریم. به نظر میرسد وقوع این رویداد دست کم ۲۵ سال دیگر خواهد بود. بیشتر اجرام منظومه شمسی در منطقه خارج از کمربند حیات قرار گرفتهاند (کمربند حیات منطقهای از منظومه شمسی است که به دلیل فاصله مناسب با خورشید دمای متعادلی داشته و آب در آنجا میتواند به شکل مایع باقی بماند. از اینرو حیات در این مناطق میتواند تشکیل و تداوم یابد. زمین و مریخ در کمربند حیات قرار دارند). مثلاً عطارد آنقدر به خورشید نزدیک است که بیشتر به یک سیب زمینی برشته شده میماند تا سیارهای قابل زندگی. دمای سطح عطارد از ۱۸۰- درجه سانتیگراد در کف دهانههای آتشفشانی در قطبها، تا حدود ۴۰۰ درجه در استوا متغیر است. همچنین این سیاره هیچ اتمسفری ندارد به این دلایل انتظار وجود حیات در آن کاملاً بیهوده خواهد بود. زهره (ونوس) زهره شبیهترین سیاره به زمین در منظومه شمسی است. این سیاره را خواهر زمین نام نهادهاند، دست کم به خاطر اندازه یکسان آن دو. درگذشتههای دور شرایطی در سطح این سیاره برقرار بوده که شباهت زیادی به محیط امروزی زمین داشتهاست؛ ولی اکنون این سیاره به علت شرایط گلخانهای زیادی که در اتمسفرش دارد وضعیت دشواری برای زندگی پدیدآورده. طوریکه دیگر گرمای سوزان ۴۶۰ درجهای، بارانهای اسید سولفوریک، طوفانهای غبار آلود و متراکم وجود هر گونه حیات سطح این سیاره را غیر محتمل میسازد. ماه تصور بر این است که ماه در نتیجهٔ برخوردی میان یک زمین اولیه نیمه مذاب و یک جرم سیارهمانند به اندازهٔ مریخ به وجود آمده باشد. نمونههای بدست آمده از مأموریتهای فضایی آپولو و لونا(Luna) هیچ اثری از زندگی و ترکیبی آلی در سطح ماه نشان نمیدهند. برخورد UV خشک و تشعشعات یونیزان خورشیدی به سطح عریان و بدون محافظ کره ماه امکان تشکیل مولکولهای آلی که زیر بنای حیات هستند را نمیدهد. به هرحال وجود ماه در نزدیکی زمین و چرخش انتقالی آن در طول سالیان نقش مهمی در توسعه حیات درروی زمین داشتهاست. زمین تنها سیاره منظومه شمسی است که قمری به این بزرگی دارد (نسبت به اندازه زمین). این نسبت بزرگی باعث میشود محور چرخش وضعی زمین در انحراف ۵ر۲۳ درجه نسبتاً پایدار باشد که باعث به وجود آمدن آب و هوا ثابت و جریانهای هوایی و آب اقیانوسها در طول میلیونها سال شدهاست. مریخ این سیاره سرخ رنگ هدف اصلی ما برای یافتن حیات فرازمینی و آثار آن در منظومه شمسی است. به یاری دانشمندان و کاوشگران مستقر در مریخ شواهد قانعکنندهای بدست آمده مبنی بر اینکه مقادیر قابل توجهی آب بر روی این سیاره در دورانهای گذشته وجود داشتهاست؛ ولی ما هنوز بهطور دقیق نمیدانیم آب چه مدت در سطح این سیاره وجود داشته. یا اینکه احتمال دارد هنوز در زیر لایههای سطحی آب مایع در جریان باشد. بر اساس شواهد ریختشناسی در دوران اولیه، مریخ اتمسفر متراکمی داشتهاست؛ ولی به علت اندازهٔ کوچکترش در مقایسه با زمین و گرانش ضعیفتر، بادهای خورشیدی گازهای آن را به فضا پراکنده و فقط جو رقیقی از CO۲ غنی شده برجای ماندهاست. دو سفینهٔ وایکینگ (Viking) که در سال ۱۹۷۶ روی ماه فرود آمدند مجهز به ابزار شناسایی حیات و طیفسنج گازی بودند. این تجهیزات برای تحلیل خاک پیرامون سفینهها مورد استفاده قرار گرفتند اما در شناسایی مواد آلی دچار مشکل شدند. این یافتهها شواهدی از نبود حیات در سطح این سیاره بود؛ ولی با کشف منطقه حاوی حیات در ۱۰۰ متری زیر زمین در معادن طلای آفریقای جنوبی گمانه زنیهایی دربارهٔ امکان وجود چنین جایگاههای رشد میکروبی در لایههای زیرین آغاز شدهاست. از سوی دیگر دانشمندان نگرانند که کاوشهای انسانی در سیارهٔ مریخ برای کشف حیات خود موجب اختلال در طبیعت این سیاره شود. برای مثال مریخنورد کیوریاسیتی که در سال ۲۰۱۱ به سوی مریخ پرتاب شد، به محض فرود آمدن بر سطح این سیاره شروع به حرکت کرد. حرکت سریع این مریخنورد میتواند آلودگیهای زیستی احتمالی مانند انواع باکتری، ویروس یا میکروب که به چرخهای آن چسبیدهاند را به سطح مریخ منتقل و با گذر چرخهای عقبی از روی آنها، به اعماق خاک مریخ نفوذ کنند و آغازی شود برای یک نوع خاص از زندگی مریخی. وجود اقیانوس درگذشتهٔ مریخ جدیدترین تحقیقات نشان میدهد که تغییرات ارتفاع خطوط ساحلی مریخ در اثر جابهجایی محور چرخش مریخ است. به این صورت که احتمالاً این قطبها بین ۲ تا ۳ میلیارد سال پیش حدود ۳۰۰۰ کیلومتر روی سطح این سیاره جابهجا شدهاند. این جابهجایی قطبها موجب شدهاست که خطوط ساحلی ارتفاعی متغیر داشته باشند. حتی اگر از زمین به مریخ نگاه کنیم دشتی که قطب شمال آن را احاطه کردهاست همانند ناحیهای انباشته از رسوبات تهنشین شده در بستر یک اقیانوس است. در دههٔ ۱۹۸۰ تصاویر فضاپیمای وایکینگ چیزی شبیه دو خط ساحلی بسیار قدیمی را در نزدیکی قطب شمال مریخ نشان داد که طول آنها چند هزار کیلومتر بود و عوارضی مشابه با عوارض نواحی ساحلی زمین داشتند. این خطوط ساحلی با نامهای عربستان(Arabia) و دوترونیلوس (Deuteronilus) مربوط به ۲ تا ۴ میلیارد سال قبل هستند. در دههٔ ۱۹۹۰ نقشهبردار سراسری مریخ متعلق به ناسا سطح مریخ را با دقت ۳۰۰ متر نقشهبرداری کرد و متوجه شد که ارتفاع این خطوط ساحلی در نقاط مختلف تا چندین کیلومتر تغییر میکند و آنها همانند موجیهایی با طول چند هزار کیلومتر هستند. در زمین ارتفاع این خطوط ساحلی تقریباً ثابت است، به همین دلیل بسیاری از کارشناسان نظریهٔ وجود اقیانوسها در مریخ را رد کردند. دانشمندان دانشگاه برکلی به تازگی متوجه شدهاند که تغییرات ارتفاع خطوط ساحلی مریخ در اثر جابهجایی محور چرخش مریخ است. به این صورت که احتمالاً این قطبها بین ۲ تا ۳ میلیارد سال پیش حدود ۳۰۰۰ کیلومتر روی سطح این سیاره جابهجا شدهاند. این جابهجایی قطبها موجب شدهاست که خطوط ساحلی ارتفاعی متغیر داشته باشند. «میکائیل مانگا» (Michael Manga) استاد دانشگاه برکلی و یکی از رهبران این تحقیق میگوید: جابه جایی محور چرخش مریخ باعث تغییر شکل سطح سیاره و به وجود آمدن پستی و بلندی در خطوط ساحلی شدهاست. «تیلور پرون» (Taylor Perron) محقق اصلی این تحقیق میگوید: در سیاراتی مانند زمین و مریخ که پوستهٔ خارجی انعطافپذیری دارند، سطح جامد رفتاری متفاوت با سطح اقیانوس دارد که باعث تغییرات غیر یکسان سطح میشود. محاسبات پرون نشان میدهد که مقاومت پوستهٔ ارتجاعی مریخ باعث تغییرات ارتفاع این خطوط ساحلی شدهاست. پستی و بلندیهای عربستان و دوترونیلوس به ترتیب ۲٫۵ و ۰٫۷ کیلومتر تغییرات ارتفاع دارند. «مارک ریچاردز»(Mark Richards) یکی از محققان میگوید: نتیجهٔ تیلور بسیار زیباست. توضیح دادن سبب وجود این پستی و بلندیها با یک مدل ساده هیجان انگیز است. من هرگز نمیتوانستم چنین چیزی را از قبل پیشبینی کنم. وی میافزاید: این مدل تأیید میکند که مریخ درگذشته اقیانوس داشتهاست. محاسبات پرون، مانگا، ریچاردز و همکارانشان نشان داد که دو خط ساحلی عربستان و دوترونیلوس در اثر جابه جاییهای ۵۰ و ۲۰ درجهای قطبین سیاره به وجود آمدهاند. فرضیه مانگا میگوید که علت جابه جایی ۵۰ درجهای، وجود اقیانوسی بزرگ در یکی از قطبین مریخ است. اگر جاری شدن آب باعث پر شدن قطب شمال سیاره شده باشد، جرم این مقدار آب قادر بودهاست محور چرخش را ۵۰ درجه به سمت جنوب حرکت دهد و سپس با ناپدید شدن آب، محور دوباره به جای اصلی خود بازگشته است. مانگا میگوید که منبع ناشناختهٔ آب احتمالاً سیل بسیار عظیمی در این سیاره به وجود آوردهاست که گواه آن وجود درههای بسیار بزرگ در دشت «تارسیس» مریخ است. سپس یا آب بخار شده یا به لایههای زیرین نفوذ کردهاست و نزدیکی سطح به صورت یخ زده و در اعماق به صورت مایع وجود دارد. وجود چنین اقیانوسی در گذشتهٔ مریخ هدف مناسبی برای مطالعات بعدی کاوش گرهای مریخی است. مشتری و زحل جو سیارات غول پیکر یعنی مشتری و زحل (و نیز اورانوس) در اصل مرکب از هیدروژن، هلیوم به همراه متان و مقدار کمتری از آمونیاک است. از نظر اخترزیستشناسی این سیارات اهمیت چندانی برای ما ندارند چرا که فاقد سطوح جامد هستند؛ ولی در عوض قمرهای آنان در کانون توجه اخترزیستشناسان قرار دارد. قمرهای مشتری قمرهای بزرگترین سیاره منظومه شمسی به دقت توسط فضاپیمای گالیله مورد بررسی قرار گرفتهاست. دادههای مغناطیس سنجی حاکی از احتمال وجود اقیانوس آب مایع در زیر قشر منجمد قمر اروپا است. حالت مشابه آن ممکن است در قمرهای گانیمد(Ganymede) و کالیستو(Callisto) نیز وجود داشته باشد. اگر چه فواصل زیاد آنها از خورشید دریافت پرتوهای کافی از خورشید را ناممکن میسازد و آب نمیتواند در سطح آن به شکل مایع یافت شود، ولی نیروهای حاصل از چرخش وضعی و جاذبه مشتری منابع گرمایی اندکی ایجاد میکند که میتواند برای ذوب برخی یخها کافی باشد. البته با فرض اینکه آب مایع در قمر اروپا وجود داشته باشد، شانس تشکیل حیات و توسعه آن در این اقیانوسهای زیرین بسیار اندک است زیرا هیچ منبع ترکیبات آلی در آن شناخته نشدهاست. با وجود اینکه احتمال میرود برخی مواد آلی در تماس با سطح قمر متراکم شوند ولی نقل و انتقال این مواد توسط صفحات یخی بسیار بعید بنظر میرسد. البته به رغم این تردیدهای ماٌیوسکننده قمر اروپا هنوز در فهرست تحقیقات آتی حیات فرازمینی قرار دارد. گزینههایی مثل رصدهای راداری از روی زمین و اعزام کاوشگرها برای مطالعه این قمر مطرح است. قمرهای زحل از زمانی که Gerhard Kuiper در سال ۱۹۴۴ گاز متان را در اتمسفر تایتان مشاهده کرد تصور بر این بوده که این قمر برای زندگی مناسب باشد. چرا که متان یکی از اصلیترین محصول فرایندهای زیستی محسوب میشود. تایتان اتمسفر متراکمی از نیتروژن و سرشار از مواد آلی در فاز گازی خود دارد. این قمر لابراتواری طبیعی برای بررسی تشکیل مولکولهای آلی پیچیده در مقیاس بزرگ در طول دورههای طولانی زمینشناسی بودهاست. با وجود دمای پائین سطح تایتان که بسیار کمتر از دمای زمین میباشد آب مایع اصلاً در آن وجود ندارد؛ ولی این قمر شرایط نسبتاً متعادل و پایداری را برای تولیدات فرایندهای حیاتی و فیزیکوشیمیایی که تشکیل دهنده شیمی آلی سیارهای است فراهم میسازد. اما هیچکدام از کاوشگران کاسینی و هایژن (Huygen) اثری از حیات بر روی این قمر پیدا نکردهاند. اخیراً قمر دیگری از زحل بنام انکلادوس (Enceladus) توجه دانشمندان را به خود جلب کردهاست. این قمر از هنگامی مورد توجه قرار گرفتهاست که ناسا از کشف آبفشانهای عظیمی بر روی این قمر توسط فضاپیمای کاسینی خبر داد. فورانهای بزرگ مواد یخی در بالای قطب جنوب این قمر کیلومترها امتداد یافتهاست. عقیده بر این است که جریانهای حاصل از آبفشانها از منابع انباشته شده زیرین طغیان نمودهاند و احتمال دارد در زیر آنها آب مایع در جریان باشد. این در حالی است که دمای پوشش یخی در سطح این قمر به ۲۰۰- درجه سانتیگراد میرسد. سیارههای حاشیهنشین منظومهٔ شمسی غولهای یخی، اورانوس و نپتون به همراه پلوتو و کایپر(Kuiper) از خورشید بسیار دورند. دمای بسیار پائین آنها هیچ شانسی برای وجود آب مایع و حیات باقی نمیگذارد؛ ولی کاوش این سیارات برای افزایش دانستههایمان از چگونگی تشکیل منظومههای سیارهای بسیار حائز اهمیت است. دنبالهدارها دنبالهدارها جزو اجرام کایپر یا قطعات غبار Oort هستند که نیروی جاذبه سیارات خارجی آنها را به درون منظومه شمسی میکشانند و مدار آنها را دچار تغییر و تحول میسازند. دنبالهدارها حاوی مقادیر زیادی آب هستند، اکنون ما میدانیم دو سوم هسته دنبالهدار هالی از آب منجمد تشکیل شدهاست. بقیه آن موادی متشکل از سیلیکاتها و مواد آلی مثل فرمالدهید، متانول و... است. فناوریهای اخیر وجود مواد آلی دیگر مثل آمونیاک، متان، استیلن حتی مولکولهای پیچیده نظیر سینواستیلن را در هسته دنبالهدارها اثبات کردهاند. با این حال ما تاکنون نتوانستیم ارزیابی مستقیمی از ترکیب هسته ستارگاندنبالهدار انجام دهیم. ماٌموریت فضاپیمای Rosetta متعلق به سازمان فضایی اروپا با سفینه Philae یکی از راهبردهایی است که با مطالعه دنبالهدار ۶۷P/Churyumov-Gerosimenko در راه پرده برداشتن از اسرار این تکه یخهای سرگردان گام خواهد گذاشت. جستجوی برای یافتن دنیاهای جدید همواره از اساسیترین کوششهای بشر بودهاست. اختر زیستشناسی چیزی غیر از تداوم این تلاش در قالبهای جدید و علم گرایانه نیست که مطمئناً میتواند ما را با ابعاد عمیق مفهوم زندگی روی سیاره منحصر بفردمان «زمین» بیش از پیش آشنا ساخته و ما را در کسب آگاهی از ارزش واقعی حیات در کائنات کمک کند نا از این سیاره زیبا و موجودات زنده آن بیشتر محافظت کنیم. جستارهای وابسته ناسا اخترشناسی زیستشناسی پان اسپرمیا ترابشریت پسابشریت زیست فرازمینی اخترلرزهشناسی یادداشتها پانویس و منابع The International Journal of Astrobiology, published by Cambridge University Press, is the forum for practitioners in this interdisciplinary field. Astrobiology, published by Mary Ann Liebert, Inc., is a peer-reviewed journal that explores the origins of life, evolution, distribution, and destiny in the universe. زیست فرازمینی سرچشمه زندگی فرگشت گمانهزن


text: ترابشریّت جنبشی فکری و فرهنگی است که میگوید با پیشرفتِ فناوری و افزایش در دسترس بودنِ آن، میتوان به جلوگیری از افزایشِ سن پرداخت یا به توانمندسازیِ انسانها به لحاظِ تواناییهایِ فیزیکی، ذهنی یا روانشناختی، دست زد. این مکتبِ فکری، چنین تغییرهایِ بنیادیای در وضعیتِ انسانها را ممکن میبیند و آن را هم ضروری و هم خوشایند میداند. متفکّرانِ ترابشریت، دربارهٔ مزیتها یا خطرهایِ بالقوهٔ فناوریهایِ نوپدیدی که میتوانند به محدودیتهایِ بنیادینِ انسان پایان دهند، مطالعه میکنند و همچنین دربارهٔ مسئلههای اخلاقیای که در گسترش دادن یا استفاده از این فناوریها پیش میآید، بحث میکنند. آنها پیشبینی میکنند که انسانها، در نهایت میتوانند خودشان را به موجودهایی تبدیل کنند که آنچنان نسبت به انسانهایِ فعلی ارتقاءیافتهاند که بتوان آنها را پساانسان نامید.افام ۲۰۳۰، که در دههٔ ۶۰ میلادی، در دانشگاهِ نیواسکولِ نیویورک، «مفهومهایِ نوین از انسان» خوانده بود، نخستین استادِ آیندهپژوهی بود که مفهومِ امروزیِ ما از ترابشریت را موردِ معرفی و پیشبینی قرار داد. کسانی که از فناوریها، سبکهایِ زندگی و جهانبینیهایی استفاده میکردند که باعثِ تراگذری و انتقالِ انسان به پساانسان میشوند، توسطِ افام ۲۰۳۰، ترابشر نامیده شدند. این حرفها، زمینهسازِ ماکس مور، فیلسوفِ بریتانیایی شدند که در دههٔ ۹۰ میلادی، آغاز به معرفیِ اصلهایِ ترابشریت، به عنوانِ یک فلسفهٔ آیندهپژوه کرد و طبقهٔ روشنفکری را در کالیفرنیا سازماندهی کرد که در نهایت گسترش یافت و جنبشِ جهانیِ ترابشریت را شکل داد. تا حدی تحتِ تأثیرِ اثرهایِ اولیهٔ علمیتخیلی، نگاهِ ترابشریتگرایان از آیندهٔ تراگذشته و انتقالیافتهٔ بشریت، موافقان و مخالفانِ بسیاری را طیفهایِ فکریِ مختلف برانگیخته است. یکی از منتقدان، فرانسیس فوکویاما، آن را به عنوانِ خطرناکترین ایدهٔ جهان، معرفی کردهاست، در حالیکه رونالد بیلی که از طرفدارانِ این ایده است، این جنبش را «دلیرانهترین، شجاعانهترین، انتزاعیترین و آرمانیترین اشتیاقِ بشری» معرفی کردهاست. تاریخچه نیک باستروم معتقد است که پیشینه تعالی طلبی در گذشته حداقل به حماسهٔ گیلگمش و مفاهیمی مانند آب زندگانی یا اکسیر حیات و سایر تلاشهای اسطورهای برای دوری از پیری و مرگ بازمیگردد. نیچه در نگرش فلسفی خود مفهوم ابرانسان را توصیف میکند که از دید او غایتی برای بشر است. در این رابطه که آیا مفهوم ابرانسان نیچه با پساانسان یکسان است اختلاف نظر وجود دارد. زیرا تأکید ابرانسان نیچه بر مفهوم خودشکوفایی است و نه الزاماً دگرگونی با استفاده از فناوری. علیرغم این موضوع برخی از فلاسفه ترابشریت نظیر ماکس مور و استفان لورنز سورنر بشدت تحت تأثیر افکار نیچه قرار دارند. ایدههای اولیه ترابشریت برای اولین بار در سال ۱۹۲۳ میلادی توسط جان هالدین، زیستشناس تکاملی و متخصص ژنتیک در مقالهای با عنوان «دایدالوس: علم و آینده» مطرح شد. در این مقاله هادلین از مزایایی بسیار بزرگ کنترل بیولوژی انسانی به کمک ابزار علمی و ژنتیک سخن میگوید. او پیشبینی میکند که در آینده برای یک جامعه ثروتمند که از انرژی فراوان و پاکیزه استفاده میکند، بکارگیری ژنتیک جهت ایجاد افراد بلند قدتر، سالمتر و باهوشتر امری پیش پا افتاده خواهد بود. مقاله او برخی محافل علمی و افکار عمومی را تحت تأثیر قرار داد. جان دزموند برنال، بلورشناس از کمبریج در مقالهای با عنوان «جهان، گوشت و شیطان» در سال ۱۹۲۹ دیدگاهایی در مورد استعمار سیارات در فضا، ارتقاء توانایی جسمی از طریق ایمپلنتهای بیولوژیک و همچنین پیشرفتهای ذهنی ناشی از دستاوردهای علوم اجتماعی و روانشناسی منتشر کرد. از آن زمان تاکنون این موارد از جمله ایدههای رایج در باورهای ترابشری بودهاست. اما بسیاری جولیان هاکسلی زیستشناس را به عنوان بنیانگذار ترابشریت میشناسند. او در سال ۱۹۵۷واژه ترابشریت را در عنوان مقالهای بکار برد. البته این واژه قبلاً در مقالهای از فیلسوف کانادایی، ویلیام لایت هال استفاده شده بود. هاکسلی در مقاله خود مینویسد:تابحال زندگی انسانی، همانگونه که هابز آن را توصیف کردهاست 'کثیف، زننده و کوتاه ' بودهاست. اکثریت انسانها (اگر در دوران جوانی نمرده باشند) در زندگی خود دشواری و بدبختی را تجربه کردهاند... با دلایلی منطقی میتوانیم باور داشته باشیم که چنین پهنهای از فرصتها وجود دارد و محدودیتهای کنونی و ناامیدیهای خستهکننده وجودی ما میتواند از میان برداشته شود... نوع بشر اگر بخواهد میتواند خود را ارتقاء دهد، نه فقط به صورت گاهوبیگاه... شخصی در جایی به نوعی و شخصی در جایی دیگر به نوعی دیگر... بلکه تمامیت آن به عنوان جامعه بشری.در سالهای دهه ۱۹۶۰ میلادی در ژاپن، پیروان سبک معماری متابولیسم، اعلامیهای را منتشر کردند که هدف آن 'تشویق به توسعه متابولیک جامعه' از طریق طراحی و فناوریهای جدید بود. در 'فصل ماده و انسان' این اعلامیه، نوبورو کاوازوئه اعلام میدارد که:بعد از دههها، با پیشرفت سریع فناوری ارتباطات، هر انسانی از گیرنده امواج مغزی برخوردار خواهد شد که گوش وی جاسازی شدهاست. این گیرنده میتواند مستقیماً و دقیقاً آنچه را که انسان فکر میکند به دیگران انتقال دهد و برعکس. در چنین شرایطی دیگر ضمیر مستقل و منفردی وجود نخواهد داشت، آنچه خواهد بود اراده نوع بشر است به عنوان یک کل. هوش مصنوعی و تکینگی فناوری مفهوم تکینگی فناوری یا ظهور فوقالعاده سریع هوش ابرانسانی برای اولین بار توسط ریاضیدان و رمزگشای انگلیسی، اروین جان گود در سال ۱۹۶۵ میلادی پیشنهاد شد:تصور کنید که یک ماشین ابرهوشمند، ماشینی باشد که بتواند از تمامی تواناییهای ذهنی یک انسان، هر چقدر هم که باهوش باشد، فراتر رود. از آنجایی که طراحی خود ماشین نیز یکی از این فعالیتهای ذهنیست، آن ماشین ابر هوشمند میتواند ماشین بهتری طراحی کند؛ بنابراین بدون تردید از آن پس شاهد یک انفجار هوشمندی خواهیم بود و هوش انسانی به سرعت عقب خواهد ماند. به همین دلیل میتوان گفت که اولین ماشین ابرهوشمند، آخرین اختراعی خواهد بود که نیاز است آن را بسازیم.به گفته ماروین مینسکی، دانشمند علوم رایانه، ارتباط بین انسان و هوش مصنوعی از دهه ۱۹۶۰ میلادی آغاز گشت. در طی دهههای بعد، این شاخه با پیدایش متفکرین با نفوذی همچون هانس موراوک و ریموند کرزویل توسعه پیدا کرد، که در مرز فضاهای فنی مرتبط و تفکرات فلسفی آینده نگرانه ترابشریت در تکاپو بودند. او در سال ۱۹۷۳ کتابی با عنوان «جناح بالا، مانیفست آیندهگرایی» منتشر کرد. رابرت اتینگر (پدر سرمازیستی) در سال ۱۹۷۲ در کتابی با عنوان از «انسان به ابرانسان» مفاهیم و ویژگیهای ترابشریت را تشریح نمود. رشد ترابشریت اولین همایش رسمی که عنوان ترابشریت را بر خود داشت در اوایل دهه ۱۹۸۰ در دانشگاه کالیفورنیای لس آنجلس برگزار شد که به نوعی به مرکز تفکرات ترابشریت تبدیل شده بود. در آن همایش، افام ۲۰۳۰ یک سخنرانی با عنوان «راه سوم، ایدئولوژی آیندهگرایی» ارائه کرد. در محل نمایشگاه ای زد تی وی ناتاشا ویتا مور فیلمی ساخته خود به اسم گسست را به نمایش درآورد که موضوع آن فراتر رفتن انسان از محدودیتهای بیولوژیک خود و گذر جاذبه زمین به سوی فضا بود. پس از آن ویتا مور و افام ۲۰۳۰ شروع به برگزاری گردهماییهایی در مورد ترابشریت در لس آنجلس کردند که در آن دانشجویان کلاسهای افام ۲۰۳۰ و طرفداران تولیدات هنری ویتا مور شرکت میکردند. در سال ۱۹۸۲ ویتا مور بیانیه هنرهای ترابشری را تدوین کرد و شش سال بعد از آن نمایشی تلویزیونی با اسم ترانس ستتری آپدیت را تولید کرد که تعداد بینندگان آن به بیش از صد هزار نفر رسید. در سال ۱۹۸۶ اریک درکسلر کتابی با عنوان موتورهای خلقت: عصر پیش روی فناوری نانو را منتشر کرد. در این کتاب او در مورد چشمانداز فناوری نانو و سازندههای مولکولی به بحث پرداخت. او همچنین انستیتو غیرانتفاعی فورسایت را با هدف تحقیق در مورد فناوری نانو راهاندازی کرد. به عنوان اولین مرکز غیرانتفاعی تحقیقات، حمایت و انجام عمل سرمازییستی، دفتر بنیاد افزایش طول عمر الکور در کارولینای جنوبی تبدیل به مرکزی مورد علاقه برای آینده گرایان شد. در سال ۱۹۸۸ ماکس مور و تام مارو اولین شماره مجلهای به نام مجله اکستروپی را منتشر کردند. در سال ۱۹۹۰ مور دکترین ترابشریت خود را ایجاد کرد که برداشتی بود از مبانی اکستروپی. این دکترین به نوعی مبانی و تعاریف مدرن ترابشریت را پایهریزی کرد:ترابشریت، مجموعهای از فلسفههاست که تلاش دارد ما را به سوی شرایط ابرانسانی هدایت کند. ترابشریت دارای وجوه مشترک زیادی با بشریت است از جمله احترام به علم و منطق و تعهد به پیشرفت و ارزشمندی وجودی بشر (یا ترابشر)... . اما ترابشریت با بشریت از جهاتی نیز متفاوت است از جمله در پیشبینی و به رسمیت شناختن تحولات بنیادین در طبیعت زندگی انسانی و فرصتهای موجود ناشی از علوم و فناوریهای مختلف... در سال ۱۹۹۲ مور و مارو انستیتو اکستروپی را راهاندازی کردند. هدف از تأسیس این انستیتو تسهیل ارتباط بین آینده گرایان و کمک به ایده پردازی در ساختارهای میمی (واحدهای بنیادی نظری) از طریق برگزاری همایشها و همچنین ایجاد انجمنهای اینترنتی بود که در آن طرفداران ترابشریت دیدگاههای خود را در زمینه فرهنگ مجازی و روانشناسی سایبری به اشتراک بگذارند. در سال ۱۹۹۸ نیک بوستروم و دیوید پیرس انجمن جهانی ترابشریت را پایهگذاری کردند. سازمانی غیردولتی که تلاش میکرد ترابشریت را به عنوان موضوعی مشروع در تحقیقات علمی و سیاستهای عمومی بگنجاند. این انجمن بعدها به سازمان "هیومنیتی +" تغییر نام یافت. در سال ۲۰۰۲ این انجمن تدوین جدیدی از بیانیه ترابشریت منتشر کرد. در بخش پرسش و پاسخی که توسط این انجمن تهیه شده بود، دو تعریف رسمی از ترابشریت به چشم میخورد:۱- جنبشی فرهنگی و روشنفکری که هدف آن خواست و ممکنسازی بهبود شرایط بنیادین انسان با استفاده از خرد است، خصوصاً با توسعه استفاده از فناوریهایی که اثرات افزایش سن را از میان میبرند و تواناییهای ذهنی، جسمی و روانی انسان را گسترش میدهند. ۲- مطالعه تأثیرات، فرصتها و خطرات بلقوه فناوریهایی است که ما را قادر میسازند بر محدودیتهای بنیادین انسانی غلبه کنیم، و همچنین مطالعه موضوعات اخلاقی مرتبط با توسعه و استفاده از چنین فناوریهایی. منابع آیندهپژوهی اخلاق زیستی اخلاق علم و فناوری ایدئولوژیها پیشبینی فناوری تاریخ ایدهها تاریخ فلسفههای اخلاق ترابشریت تغییر فناوری تکینگی توسعه فناوری خردهفرهنگها خطرهای فناوری دگرش بدن سناریوهای آخرالزمانی علمی تخیلی علوم حاشیهای فراانسانگرایی فرهنگ داستانهای علمی تخیلی فلسفه اجتماعی فلسفه علم فلسفه فرهنگ فلسفه هوش مصنوعی متافیزیک مردمشناسی فلسفی معرفیشدههای ۱۹۹۰ (میلادی) موضوعات علمی تخیلی نامیرایی نظریههای ذهن نوشتارهای صوتی هوش مصنوعی


text: گورْدَخمه نوعی معماری صخرهای میباشد و فضایی است که در صخرهها، کوهها یا تپهها برای خاکسپاری متوفیان ساخته میشدهاست. گوردخمه با دخمه تفاوت دارد. دخمه یا برج خاموشی مکانی است که بر فراز بلندی ایجاد میشد و متوفی در آنجا قرار داده میشد تا توسط حیوانات و پرندگان متلاشی شود. همچنین گوردخمه در زبان عامیانه گاه بهطور هممعنی و مترادف با استودان نیز به کار گرفته میشود در حالیکه این دو از لحاظ ساختاری با هم تفاوت دارند. کلمه استودان که از ترکیب واژههای «استو» به معنی استخوان و «دان» به معنی جایگاه تشکیل شده و محل نگهداری استخوان متوفیان بودهاست. استودانها در مقایسه با گوردخمهها دارای ظاهر بسیار سادهتری بوده و ابعاد کوچکتری نیز دارند و در واقع حفرههایی هستند که برای نگهداری استخوان متوفیان در داخل صخرهها ایجاد میشدند. در مقابل گور دخمهها در اصل آرامگاههایی بودند که در دل کوه و صخره کنده میشدند و شکل اتاقی دارند که یک یا چند قبر در داخل آنها تعبیه میشد. این فضاهای اتاقی شکل گاه جای کافی برای نشستن، قرار دادن اشیاء و برگزاری مراسم داشتهاند. گور دخمههای متعددی از دورههای مختلف در ایران یافت شدهاند که نمیتوان آنها را به شخص خاصی منسوب نمود. در مورد قدمت آنها نیز اتفاق نظر وجود ندارد و نظرات متعددی در مورد سن آنها ارائه شدهاست. در حالت کلی گوردخمههای ایران را میتوان از لحاظ قدمت به سه دسته کلی گوردخمههای دوره مادها، دوره هخامنشیان و دوره پس از هخامنشیان دستهبندی نمود. گوردخمههای زیادی از دوران پیش از ماد، در مناطق تحت نفوذ اورارتو (اطراف دریاچه وان در ترکیه امروزی) یافت شدهاست. به این ترتیب میتوان نتیجه گرفت که گوردخمهها بیش از آنکه ریشه و منشأ آشوری و مادی داشته باشند، به هنر معماری اورارتوها مرتبط هستند. مادها گوردخمههای یافت شده از دوران مادها نوع تکامل یافته هنر اورارتویی هستند؛ زیرا برخلاف گوردخمههای دوره اورارتو، اغلب دارای نقشبرجسته و تزئینات معماری مانند ستون و نیمستون بوده و بر اساس اهمیت فرد دفن شده و همچنین تاریخ ساخت، دارای نمای ورودی متفاوت هستند. برخلاف گوردخمههای هخامنشیان که صاحبانشان مشخص و معلوم هستند، گوردخمههای دوران ماد را نمیتوان به شخص خاصی منسوب نمود. از طرفی به لحاظ مورد دستبرد قرارگرفتن در طول تاریخ، نمیتوان در رابطه با چگونگی تدفین یا ماهیت اشیاء همراه مرده در گوردخمههای این دوره، اظهارنظر نمود. این گوردخمهها بر اساس نمای ورودی بهطور کلی به سه دسته مختلف تقسیم میشوند. گوردخمههایی که در نمای ورودی دارای ستون آزاد هستند. گوردخمه فخریگاه یا دخمه سنگی با شماره ثبت ملی ۲۸۸ (پانزده کیلومتری شمال شرقی مهاباد)، گوردخمه صحنه (۶۰ کیلومتری راه کرمانشاه به همدان در محل سراب صحنه) و گوردخمه دکان داود (نزدیکی سرپل ذهاب) از این جملهاند. گوردخمه صحنه که در تاریخ ۱۳۱۵/۱۰/۱۰ و با شماره ثبت ملی ۱۴۸ به ثبت رسیدهاست از جمله نادرترین گور دخمههای دوطبقه دوره مادها میباشد. گوردخمههایی که بهجای ستون آزاد، در دوطرف نمای ورودی آنها دو نیم ستون تزئینی در کوه کنده شدهاست. از این نوع گوردخمهها میتوان به گوردخمه دودختر یا دادور با شماره ثبت ملی ۲۹۹ (نزدیکی ممسنی استان فارس) و گوردخمه آخور رستم (هشت کیلومتری جنوب تخت جمشید اشاره کرد. گوردخمههای ساده که فاقد ستون یا نیمستون بوده و عمدتاً در منطقه کردستان یافت شدهاند. گوردخمه سکاوند (پانزده کیلومتری هرسین کرمانشاه)، گوردخمه دیره (قریه دیره سرپل ذهاب) و گوردخمه سرخده (۱۹ کیلومتری گوردخمه سکاوند) از این جملهاند. هخامنشیان گوردخمههای هخامنشی برخلاف گوردخمههای مادها، شکلی یکسان داشته و طرحی از صلیب دارند. ورودی گوردخمه معمولاً در محل تلاقی دو خط صلیب واقع بوده و در اطراف آن بر روی خط افقی صلیب، نیم ستونهایی کنده شدهاست. بر قسمت بالایی صلیب شامل یک نقش برجسته ظریف و بخش پایینی آن معمولاً فاقد هر تزئینی بودهاست. اغلب گوردخمههای هخامنشی در نقش رستم و نقش رجب متمرکز هستند. نخستین نمونه این گوردخمهها مربوط به داریوش بزرگ بوده و سایر نمونهها از آن تقلید نمودهاند. آخرین گوردخمه هخامنشی مربوط به داریوش سوم است که کار حجاری آن (ظاهرا با حمله اسکندر مقدونی به ایران) ناتمام مانده و فقط در قسمت بالای آن نقش شاه را در مقابل آتشدان نشان میدهد. تعداد قبور در گوردخمههای هخامنشی از دو قبر تا ۹ قبر متفاوت است. با توجه به این واقعیت که داریوش سوم تنها شش سال حکومت کرد و با توجه به میزان حجاری ناتمام انجام شده در مقبره وی، به نظر میرسد که کار ساخت هریک از این گوردخمهها بیش از ده سال به طول میانجامیدهاست. پس از هخامنشیان با حمله اسکندر به ایران و پیدایش سلسلههای سلوکیان و اشکانیان، نقش مذهب در سلطنت بهکلی کمرنگ شد. سلوکیان یونانی (جانشینان سلوکوس یکم) بوده و مذهبی متفاوت با ایرانیان داشتند. منابع کافی در خصوص دین و مذهب اشکانیان نیز وجود ندارد. به گونهای که گمان میرود آنان مختلفالدین بوده و مردگان خود را (برخلاف زرتشتیان) به طرق گوناگونی دفن میکردهاند؛ بنابراین از این دوران گوردخمهای به شکلی که در دوران هخامنشیان یا مادها برای شاهان ساخته میشده، یافت نشدهاست. صرفاً دخمههای عمومی به دو شکل درون خاک و درون سنگ برای رعایای زرتشتی ساخته میشده و پس از قراردادن تعداد معینی از اجساد، در آنها با سنگ و آهک مسدود میشدهاست. با ظهور ساسانیان، مذهب زرتشتی در ظاهر مجدداً ارزش یافته و حتی دولت مرکزی در بخشهایی از کشور همچون مازندران، مهرپرستان را تحت فشار قرار داد؛ ولی با این وجود، ساخت گوردخمههای دوران هخامنشی دیگر رواجی نیافت و ساخت دخمههای عمومی تا قرنها پس از حمله اعراب به ایران ادامه پیدا کرد. درحال حاضر هنوز در برخی مناطق ایران، بهویژه در غرب، گوردخمهها برای خاکسپاری مردهگان استفاده میشود؛ مثلاً در خرمآباد برخی خانوادهها بهجای ایجاد قبر تازه، مرده را در گوردخمه خانوادگی قرار میدهند که به آن لَحَک میگویند. محافظت برای محافظت از گوردخمههای موجود در کشور، بجز ثبت ملی، عملاً هیچ اقدامی صورت نمیپذیرد. به گونهای که قاچاقچیان اشیای عتیقه گاه با مواد منفجره اقدام به حفاری در این گوردخمهها میکنند. جستارهای وابسته ایوان قدمگاه گورخمره منابع جستارهای وابسته تپه باستانی بناهای زیرسطحی ساختمانها و سازههای زیرسطحی گوردخمههای ایران گورستانها