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Prokaryotic ribosomes are around 20 nm (200 Å) in diameter and are composed of 65% rRNA and 35% ribosomal proteins. Eukaryotic ribosomes are between 25 and 30 nm (250 - 300 Å) in diameter with an rRNA-to-protein ratio that is close to 1. Crystallographic work has shown that there are no ribosomal proteins close to the reaction site for polypeptide synthesis. This suggests that the protein components of ribosomes do not directly participate in peptide bond formation catalysis, but rather that these proteins act as a scaffold that may enhance the ability of rRNA to synthesize protein.
原核生物のリボソームは直径約20 nm（200 Å）で、65％のrRNAと35％のリボソームタンパク質で構成されています。 真核生物のリボソームの直径は25〜30 nm（250 - 300 Å）で、rRNAとタンパク質の比率は1に近いです。結晶学的研究により、ポリペプチド合成の反応部位の近くにリボソームタンパク質がないことが示されています。 これは、リボソームのタンパク質成分がペプチド結合形成触媒に直接関与しているのではなく、むしろこれらのタンパク質がrRNAのタンパク質合成能力を高める足場として機能していることを示唆しています。