以下のテキストを日本語に翻訳してください。
Palmitoylation is a post-translational process in which fatty acids, such as palmitic acid, are covalently attached to cysteine, serine, and threonine residues of proteins, typically membrane proteins. The function of palmitoylation varies depending on the protein, but it generally enhances the hydrophobicity of proteins and contributes to their membrane association. Palmitoylation also plays a significant role in subcellular trafficking of proteins between membrane compartments and modulating protein-protein interactions. Unlike prenylation and myristoylation, palmitoylation is usually reversible. The reverse reaction is catalyzed by acyl-protein thioesterases(APTs)in the cytosol and palmitoyl protein thioesterases in lysosomes. Palmitoylation is a dynamic process that is believed to be employed by the cell to alter the subcellular localization, protein-protein interactions, or binding capacities of a protein. Examples of proteins that undergo palmitoylation include hemagglutinin, H-Ras, Gsα, the β2-adrenergic receptor, and endothelial nitric oxide synthase(eNOS). In signal transduction via G protein, palmitoylation of the α subunit, prenylation of the γ subunit, and myristoylation are involved in tethering the G protein to the inner surface of the plasma membrane so that the G protein can interact with its receptor.
パルミトイル化は、パルミチン酸などの脂肪酸がタンパク質、通常は膜タンパク質のシステイン、セリン、およびスレオニン残基に共有結合する翻訳後プロセスです。パルミトイル化の機能はタンパク質によって異なりますが、一般にタンパク質の疎水性を高め、タンパク質の膜結合に寄与します。パルミトイル化は、膜コンパートメント間のタンパク質の細胞内輸送やタンパク質間相互作用の調節にも重要な役割を果たします。プレニル化やミリストイル化とは異なり、パルミトイル化は通常可逆的です。逆反応は、サイトゾルのアシルプロテイン チオエステラーゼ(APT)とリソソームのパルミトイル プロテイン チオエステラーゼによって触媒されます。パルミトイル化は、細胞内局在、タンパク質間相互作用、またはタンパク質の結合能力を変化させるために細胞によって利用されると考えられている動的なプロセスです。パルミトイル化を受けるタンパク質の例には、ヘマグルチニン、H-Ras、Gsα、β2-アドレナリン作動性受容体、および内皮一酸化窒素シンターゼ(eNOS)が含まれます。G タンパク質を介したシグナル伝達では、α サブユニットのパルミトイル化、γ サブユニットのプレニル化、およびミリストイル化が、G タンパク質がその受容体と相互作用できるように細胞膜の内面に G タンパク質を繋ぎ止めるのに関与しています。