Xanthinoxidase
# Xanthinoxidase

Die Xanthinoxidase (XO, manchmal auch XAO) oder Xanthindehydrogenase (XDH) ist ein Metalloenzym (eine Hydroxylase), welches die Oxidation von Hypoxanthin und Xanthin zu Harnsäure in Niere und Leber katalysiert.

Oxidation von Hypoxanthin zu Xanthin:

+ $O_2$ + $H_2O$ → + $H_2O_2$

Oxidation von Xanthin zu Harnsäure:

+ $O_2$ + $H_2O$ → + $H_2O_2$

Das aktive Zentrum enthält ein Molybdänatom, gebunden in Form des Molybdän-Cofaktors (MoCo). Jede Untereinheit enthält zudem zwei unterscheidbare Zwei-Eisen-zwei-Schwefel-Cluster (2Fe-2S) und ein FAD-Molekül. In Prokaryoten werden die MoCo-, (2Fe-2S)- und FAD-Domäne von zwei bzw. drei Genen kodiert, in Eukaryoten sind die Domänen in einem Gen fusioniert. Das Enzym kommt daher in Eukaryoten als Homodimer vor, in Prokaryoten als Heterotetramer bzw. Heterohexamer.

Erhöhter Harnsäurespiegel ist als Gicht bekannt. Gicht kann daher auch mit einem Inhibitor der Xanthinoxidase behandelt werden; zum Beispiel Allopurinol oder Febuxostat. Allopurinol bindet sich fest an die reduzierte Form der Xanthinoxidase und inaktiviert sie somit. Dadurch wird die Produktion der schwerlöslichen Harnsäure verringert und die Konzentration der besser löslichen Verbindungen Xanthin und Hypoxanthin erhöht.

