Affinität (Biochemie)
# Affinität (Biochemie)

Die Affinität (auch Bindungsaffinität) ist in der Biochemie ein Maß für die Neigung von Molekülen, mit anderen Molekülen eine Bindung einzugehen, z. B. zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, $K_a$ (auch Bindungskonstante genannt).

## Eigenschaften

Gängigerweise wird heute allerdings an Stelle der Assoziationskonstante das reziproke Maß, die Dissoziationskonstante, $K_d$ gebraucht: je höher die Affinität eines Proteins zu seinem Liganden, desto niedriger die Dissoziationskonstante des Komplexes. Am Beispiel der Bildung/des Zerfalls eines Enzym-Substratkomplexes, [ES]

werden hier die Definitionen gemäß Massenwirkungsgesetz bzw. kinetischen Konstanten (Geschwindigkeitskonstanten k) aufgeführt:

| Assoziationskonstante (Bindungskonstante) | $K_{a}={[ES] \over [E]\cdot [S]}$ | $K_{a}={k_{1} \over k'_{1}}$ |
| - | - | - |
| Dissoziationskonstante | $K_{d}={[E]\cdot [S] \over [ES]}$ | $K_{d}={k'_{1} \over k_{1}}$. |

In der Enzymkinetik wird gelegentlich $K_m,$ die Michaeliskonstante, als Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat angegeben. Dies hat in der Praxis eine gewisse Berechtigung, theoretisch sind die Dissoziationskonstante des ES-Komplexes $K_d$ und die Michaeliskonstante jedoch streng zu unterscheiden. Die Michaeliskonstante hängt nach Briggs und Haldane auch von der Wechselzahl $k_2$ ab und berechnet sich wie folgt:

    $K_{m}={k'_{1}+k_{2} \over k_{1}}$.

Ein Rückschluss von $K_m$ auf $K_d$ ist nur dann möglich wenn $k_{2}\ll k'_{1}$. Diese Annahme ist nicht in jedem Fall angebracht, wurde aber ursprünglich von Leonor Michaelis und Maud Menten getroffen, um die Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten.

Die Affinität kann mit Ligandenbindungstests bestimmt werden.

