title: Catalisi rotazionale
text: # Catalisi rotazionale
  
  La catalisi rotazionale è il meccanismo catalitico dell'enzima ATP sintasi nella sintesi di ATP. È stato proposto da Paul Boyer agli inizi degli anni ottanta e dimostrato sperimentalmente da Masasuke Yoshida e Kazuhiko Kinosita Jr nel 2002.
  
  L'energia liberata nella catena respiratoria dal gradiente protonico transmembrana viene utilizzata per indurre la rotazione delle subunità di ATP sintasi: l'energia meccanica così prodotta si traduce in un cambiamento conformazionale delle subunità stesse che determina i cicli di catalisi.
  
  La scoperta del meccanismo rotazionale ha fatto seguito all'ipotesi chemiosmotica proposta da Peter D. Mitchell nel 1961, secondo la quale l'energia liberata dal rientro di ioni $H^+$ sarebbe servita per la sintesi di ATP tramite un accoppiamento conformazionale.
  
  ## Meccanismo
  
  Il funzionamento è:
  
  * La subunità polipeptidica $F_1$ è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche α e 3 subunità proteiche β, organizzate in dimeri α-β disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione $F_o.$ Associate a $F_1$ vi sono altre subunità, δ ed ε.
  * La subunità polipeptidica $F_o$ attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli ioni $H^+$ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
  * La porzione $F_o$ è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 10 subunità c organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della $F_o$ determina la rotazione della subunità γ che a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri α-β e la sintesi di ATP.
  * Sulla porzione $F_1$ vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: uno di questi siti si trova in conformazione β-ATP (che lega ATP), un altro in β-ADP e l'ultimo sito in β-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione dell'asse centrale c che entra in contatto con le subunità β. Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito β-ATP viene convertito in β-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito β-vuoto passa in conformazione β-ADP che lega debolmente ADP e gruppo fosfato dal solvente e per ultimo il sito β-ADP viene convertito nella conformazione β-ATP a promuovere la condensazione di ADP e $P_i.$
  