Glutathionperoxidase
# Glutathionperoxidase

Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.

## Katalysierte Reaktion

Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:

   Enzym-Selenocystein-SeH + $H_2O_2$ ${\ce {->}}$ Enzym-Selenocystein-SeOH + $H_2O$
   Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH ${\ce {->}}$ GS-Se-Selenocystein-Enzym + $H_2O$
   GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH ${\ce {->}}$ Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG

Als Gesamtreaktion ergibt sich also:

   2 GSH + $H_2O_2$ ${\ce {->}}$ 2 $H_2O$ + GSSG

Das bei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) wird durch das Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels $NADPH/H^+$ als Reduktionsmittel wieder zu zwei Molekülen Glutathion regeneriert.

