Podoplanin
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Podoplanin ist ein membranständiges Glykoprotein, welches in diversen Geweben im menschlichen Körper exprimiert wird, so zum Beispiel auf Nieren-Podozyten, nach welchen es benannt wurde.

Da Podoplanin stark auf lymphatischen Endothelzellen, nicht aber auf Blut-Endothelzellen exprimiert wird, dient es als Marker für Lymphgefäße. Die genaue physiologische Funktion von Podoplanin ist unbekannt. Versuche mit Podoplanin-Knockout-Mäusen haben jedoch gezeigt, dass das Protein an der Entwicklung der Lunge und des lymphatischen Gefäßsystems beteiligt ist.

Es existieren mehrere alternativ gespleißte Transkriptvarianten, welche verschieden lange Isoformen kodieren.

Podoplanin bindet an den Thrombozytenrezeptor CLEC-2 der Maus und des Menschen. Knockout-Mäuse für Podoplanin zeigen Entwicklungsschäden am Herz. Bei Patienten mit Primären Gehirntumoren ist eine erhöhte Podoplanin-Expression mit erhöhtem Risiko für Venöse Thromboembolien assoziiert. Podoplanin ist ein Marker für das Mundhöhlenkarzinom-Risiko.

Darüber hinaus aktiviert Podoplanin die intrazelluläre GTPase RhoA via Bindung an mit Podoplanin kolokalisierte ERM Proteine wie Ezrin.

## Quellen

* ↑ Breiteneder-Geleff, S., et al., Podoplanin, novel 43-kd membrane protein of glomerular epithelial cells, is down-regulated in puromycin nephrosis. In: Am J Pathol, 1997. 151(4): p. 1141-52
* ↑ Baluk P, McDonald DM: Markers for microscopic imaging of lymphangiogenesis and angiogenesis. In: Ann. N. Y. Acad. Sci. 1131. Jahrgang, 2008, S. 1–12, doi:10.1196/annals.1413.001, PMID 18519955.
* ↑ Ramirez M.I., et al., T1alpha, a lung type I cell differentiation gene, is required for normal lung cell proliferation and alveolus formation at birth. In: Dev Biol, 2003 Apr 1;256(1):61-72
* ↑ Schacht, V., et al., T1alpha/podoplanin deficiency disrupts normal lymphatic vasculature formation and causes lymph-edema. In: Embo J, 2003. 22(14): p. 3546-56
* ↑ Julia Riedl, Matthias Preusser, Pegah Mir Seyed Nazari, Florian Posch, Simon Panzer: Podoplanin expression in primary brain tumors induces platelet aggregation and increases risk of venous thromboembolism. In: Blood. Band 129, Nr. 13, 30. März 2017, ISSN 0006-4971, S. 1831–1839, doi:10.1182/blood-2016-06-720714, PMID 28073783 (bloodjournal.org [abgerufen am 3. Mai 2017]).
* ↑ Xie J, Wu T, Guo L, et al: Molecular characterization of two novel isoforms and a soluble form of mouse CLEC-2. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 371. Jahrgang, Nr. 2, Juni 2008, S. 180–4, doi:10.1016/j.bbrc.2008.03.070, PMID 18361921.
* ↑ Christou CM, Pearce AC, Watson AA, et al: Renal cells activate the platelet receptor CLEC-2 through podoplanin. In: Biochem. J. 411. Jahrgang, Nr. 1, April 2008, S. 133–40, doi:10.1042/BJ20071216, PMID 18215137.
* ↑ Mahtab EA, Wijffels MC, Van Den Akker NM, et al: Cardiac malformations and myocardial abnormalities in podoplanin knockout mouse embryos: Correlation with abnormal epicardial development. In: Dev. Dyn. 237. Jahrgang, Nr. 3, März 2008, S. 847–57, doi:10.1002/dvdy.21463, PMID 18265012.
* ↑ Kawaguchi H, El-Naggar AK, Papadimitrakopoulou V, et al: Podoplanin: a novel marker for oral cancer risk in patients with oral premalignancy. In: J. Clin. Oncol. 26. Jahrgang, Nr. 3, Januar 2008, S. 354–60, doi:10.1200/JCO.2007.13.4072, PMID 18202409.
* ↑ Martin-Villar E, et al., Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition, In: J Cell Sci, 2006 Nov 1;119(Pt 21):4541-53. Epub 2006 Oct 17, PMID 17046996
