Flavin-Adenin-Dinukleotid
# Flavin-Adenin-Dinukleotid

Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen. FAD kann im Gegensatz zum $NAD^+$ einzelne Elektronen übertragen. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.

## Struktur und chemische Eigenschaften

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin $B_2)$ verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen $(H^+)$ und zweier Elektronen $(e^−)$ in die reduzierte Form $FADH_2$ über: Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7, auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 $g·l^{−1})$ besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

## Enzyme, die FAD verwenden

Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

* Monoamin-Oxidase
* Ferredoxin-NADP+ Reduktase
* Glucose-Oxidase (GOx)
* Cellobiose Dehydrogenase
* Nitratreduktase
* Succinat-Dehydrogenase
* Dihydrolipoyl-Dehydrogenase
* Acyl-CoA-Dehydrogenase
