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Ich möchte einen Artikel im Journal of Structural Biology einreichen. Die Zusammenfassung lautet wie folgt:

Transthyretin (TTR) ist ein tetrameres Protein, das mit menschlicher Amyloidose assoziiert ist. Es ist bekannt, dass in vitro die Bildung von Amyloidfibrillen durch TTR durch einen niedrigen pH-Wert gefördert wird. Hier zeigen wir die Neutronenstruktur von TTR und konzentrieren uns dabei auf die Wasserstoffbrückenbindungen, Protonierungszustände und pH-Empfindlichkeiten. Für die Neutronenproteinkristallographie wurde ein großer Kristall mit einem pD von 7,4 hergestellt. Neutronenbeugungsstudien wurden mit dem IBARAKI Biological Crystal Diffractometer mit der Flugzeitmethode durchgeführt. Die mit einer Auflösung von 2,0 Å gelöste Neutronenstruktur enthüllte die Protonierungszustände von His88 und das detaillierte Wasserstoffbrückennetzwerk in Abhängigkeit von den Protonierungszuständen von His88. Dieses Wasserstoffbrückenbindungsnetzwerk besteht aus Thr75, Trp79, His88, Ser112, Pro113, Thr118-B und vier Wassermolekülen und ist sowohl an Monomer-Monomer- als auch an Dimer-Dimer-Wechselwirkungen beteiligt, was darauf hindeutet, dass die doppelte Protonierung von His88 durch Ansäuerung unterbrochen wird das Wasserstoffbrückennetzwerk und führt zur Destabilisierung des TTR-Tetramers. Darüber hinaus zeigte der Vergleich mit der Röntgenstruktur bei pH 4,0, dass die Protonierung von Asp74, His88 und Glu89 bei pH 4,0 erfolgte. Unser Neutronenmodell liefert Einblicke in die molekulare Stabilität von TTR im Zusammenhang mit dem Wasserstoffbrückenbindungsnetzwerk, der pH-Empfindlichkeit und der schwachen CH2O-Wasserstoffbindung.

Bitte machen Sie mir einen guten Titelvorschlag.<end_of_turn>
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Bien sûr, l'un des choix de titre possibles est "Réseau de liaisons hydrogène et sensibilité au pH dans la transthyrétine : structure cristalline neutronique de la transthyrétine humaine".<end_of_turn><eos>