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Quiero enviar un artículo al Journal of Structural Biology. El resumen es el siguiente:

La transtiretina (TTR) es una proteína tetramérica asociada con la amiloidosis humana. In vitro, se sabe que el pH bajo promueve la formación de fibrillas de amiloide por TTR. Aquí mostramos la estructura de neutrones de TTR, centrándonos en los enlaces de hidrógeno, los estados de protonación y las sensibilidades del pH. Se preparó un cristal grande a pD 7,4 para cristalografía de proteínas de neutrones. Los estudios de difracción de neutrones se realizaron utilizando el difractómetro de cristales biológicos IBARAKI con el método del tiempo de vuelo. La estructura de neutrones resuelta con una resolución de 2,0 Å reveló los estados de protonación de His88 y la red detallada de enlaces de hidrógeno dependiendo de los estados de protonación de His88. Esta red de enlaces de hidrógeno está compuesta por Thr75, Trp79, His88, Ser112, Pro113, Thr118-B y cuatro moléculas de agua y está involucrada en interacciones monómero-monómero y dímero-dímero, lo que sugiere que la doble protonación de His88 por rupturas de acidificación la red de enlaces de hidrógeno y provoca la desestabilización del tetrámero TTR. Además, la comparación con la estructura de rayos X a pH 4,0 indicó que se produjo protonación en Asp74, His88 y Glu89 a pH 4,0. Nuestro modelo de neutrones proporciona información sobre la estabilidad molecular de la TTR relacionada con la red de enlaces de hidrógeno, la sensibilidad al pH y el enlace de hidrógeno débil del CH2O.

Por favor dame una buena sugerencia de título.<end_of_turn>
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Bien sûr, l'un des choix de titre possibles est "Réseau de liaisons hydrogène et sensibilité au pH dans la transthyrétine : structure cristalline neutronique de la transthyrétine humaine".<end_of_turn><eos>