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Je souhaite soumettre un article au Journal of Structural Biology. Le résumé est le suivant :

La transthyrétine (TTR) est une protéine tétramère associée à l'amylose humaine. In vitro, on sait que la formation de fibrilles amyloïdes par le TTR est favorisée par un pH faible. Nous montrons ici la structure neutronique du TTR, en nous concentrant sur les liaisons hydrogène, les états de protonation et les sensibilités au pH. Un grand cristal a été préparé à pD 7,4 pour la cristallographie des protéines neutroniques. Des études de diffraction neutronique ont été réalisées à l'aide du diffractomètre à cristaux biologiques IBARAKI avec la méthode du temps de vol. La structure neutronique résolue à une résolution de 2,0Å a révélé les états de protonation de His88 et le réseau détaillé de liaisons hydrogène en fonction des états de protonation de His88. Ce réseau de liaisons hydrogène est composé de Thr75, Trp79, His88, Ser112, Pro113, Thr118-B et de quatre molécules d'eau et est impliqué dans les interactions monomère-monomère et dimère-dimère, suggérant que la double protonation de His88 par acidification se brise. le réseau de liaisons hydrogène et provoque la déstabilisation du tétramère TTR. De plus, la comparaison avec la structure des rayons X à pH 4,0 a indiqué qu'une protonation s'est produite sur Asp74, His88 et Glu89 à pH 4,0. Notre modèle neutronique fournit des informations sur la stabilité moléculaire du TTR liée au réseau de liaisons hydrogène, à la sensibilité au pH et à la liaison hydrogène faible CH2O.

S'il vous plaît, donnez-moi une bonne suggestion de titre.<end_of_turn>
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Por supuesto, una de las posibles opciones de título es "Red de enlaces de hidrógeno y sensibilidad al pH en la transtiretina: estructura cristalina de neutrones de la transtiretina humana".<end_of_turn><eos>