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Pliage des protéines J'ai récemment découvert Folding@home qui semble génial, mais je ne comprends pas vraiment ce qu'est le pliage ni comment il fonctionne. S'il vous plaît, expliquez-moi comme si j'avais cinq ans.
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Une protéine est une molécule très complexe. Sa structure peut être décomposée en plusieurs niveaux : - Structure primaire A son niveau de base, une protéine est une série d'acides aminés (eux-mêmes des molécules plus petites), qui sont enchaînés en une longue chaîne. Il existe de nombreux acides aminés différents, dont environ 20 se trouvent dans les protéines humaines. La structure primaire est la séquence spécifique d'acides aminés qui entrent dans la protéine. -Structure secondaire Comme vous pouvez l'imaginer, une longue chaîne de molécules n'est pas susceptible de rester très longtemps sur une longue ligne droite. Si vous prenez un long morceau de ficelle et que vous le suspendez au-dessus du sol, il est plus ou moins droit. Dès que vous le laissez se détendre et que vous lâchez la ficelle, il s'effondre sur le sol en une forme complexe. Les protéines se comportent de la même manière. La structure secondaire est la façon dont les segments de la protéine qui sont immédiatement adjacents les uns aux autres se replient. Il peut s'agir soit d'hélices alpha (torsions), soit de feuillets plissés bêta (plis en zigzag). Une seule protéine passera d'alpha à bêta et inversement plusieurs fois sur toute sa longueur. Nous pouvons généralement reconnaître à partir de la séquence d'acides aminés quelles parties sont des feuillets bêta et lesquelles sont des hélices alpha. -Structure tertiaire Une fois que vous avez des longueurs d'hélices et de feuilles plissées, la protéine est toujours principalement une ligne droite, avec juste quelques plis ou torsions ici et là. Ce n'est toujours pas stable dans son ensemble. La structure tertiaire est la façon dont des longueurs disparates de la protéine, qui peuvent être distantes de plusieurs centaines d'acides aminés, se rejoignent en raison des attractions entre leurs acides aminés composants. Il en résulte que toute la superstructure de la protéine se replie et se tord sur elle-même de sorte que l'hélice alpha A soit proche de l'hélice alpha F et que le feuillet bêta C soit adjacent au feuillet bêta X, etc. Ce pliage tertiaire est la partie sur laquelle Folding@Home travaille. Il existe une myriade de manières de replier une protéine pour que les choses qui vont ensemble * soient * ensemble, mais nous n'avons pas de moyen facile de déterminer ce qui est correct. Une seule configuration permettra à la protéine de fonctionner correctement. Nous supposons généralement que la configuration ayant l'énergie de liaison la plus faible est la plus susceptible d'être la bonne. Folding@Home essaie de déterminer quelles configurations nécessitent le moins d'énergie. - Structure quaternaire Cela peut faire référence à deux choses : 1 . Parfois , une fois le repliement des protéines terminé , une autre enzyme arrive et coupe des morceaux , de sorte que la forme et la fonction finales sont correctes . L'insuline fonctionne comme ceci : sa structure tertiaire ressemble un peu à un trombone. La modification quaternaire coupe les extrémités arrondies du trombone de sorte qu'il vous reste quelques morceaux parallèles. 2 . Certaines protéines doivent être attachées à d'autres protéines (ou à des copies de la première protéine) pour fonctionner. La superstructure qui en résulte est une structure quaternaire. L'hémoglobine (qui transporte l'oxygène dans le sang) est comme ça, et est composée de quatre protéines identiques mais distinctes (la globine), enroulées autour d'une autre protéine qui incorpore du fer (l'hème). Il est intéressant de noter qu'une seule chaîne protéique peut être pliée de deux manières différentes pour avoir des fonctions très différentes. Cela peut être fait exprès , en augmentant l' efficacité du codage génétique , ou dans le cadre d' un processus pathologique -- l' amylose et les maladies à prions sont le résultat d' un repliement incorrect des protéines .