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Pourquoi les prions présents dans l'alimentation animale ne sont-ils pas détruits par le système digestif
gpt
Les protéases sont des enzymes présentes dans votre système digestif qui aident à décomposer les aliments, agissant comme des ciseaux de taille moléculaire qui découpent les protéines.

Les protéases ont des creux, ou des sous-poches, dans lesquels les protéines s'insèrent, où le substrat (protéine) est coupé.

Les prions infectieux ou pathogènes sont résistants aux protéases en raison de leur forme tridimensionnelle, qui dissimule des parties du prion qui s'inséreraient normalement dans les protéases et qui provoqueraient la digestion du prion.

Les prions qui ne causent pas de maladie - les prions normaux - ont une forme tridimensionnelle différente qui leur permet de s'insérer dans les protéases, et ils ne sont donc pas résistants à la digestion :

Une multitude de preuves soutient que l'agent pathogène infectieux responsable des maladies à prions, également appelées encéphalopathies spongiformes, est exclusivement composé de PrPSc, l'isoforme pathogène de la protéine prion (21-23). Tant le PrPSc que son homologue cellulaire normal, le PrPC, sont codés par un gène cellulaire (2, 19). La caractérisation physique et moléculaire du PrPSc et du PrPC n'a révélé aucune différence chimique entre les deux isoformes (32). Cependant, le PrPSc acquiert des caractéristiques conformationnelles distinctives lors de sa conversion à partir du PrPC. Alors que le PrPC est soluble dans la plupart des détergents et peut être facilement digéré par les protéases, le PrPSc est insoluble dans les détergents et maintient un noyau résistant aux protéases, désigné PrP27-30, qui se polymérise en amyloïde (25).

Le Dr Neena Singh a également découvert que les prions "se greffent" ou se fixent à une autre protéine appelée ferritine, lorsqu'ils traversent le système digestif :

On pense que les prions responsables de maladies ont été transmis aux personnes lorsqu'elles ont consommé de la viande de bovins infectés, déclenchant ainsi l'état de dégénérescence cérébrale appelé nouvelle variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, ou vCJD. Mais les chercheurs ne savaient pas exactement comment les prions pénètrent dans le corps.
Pour le découvrir, Neena Singh et son équipe de l'université Case Western Reserve à Cleveland, Ohio, ont reproduit le processus de consommation et de digestion de viande infectée.
Ils ont écrasé des tissus cérébraux contenant des prions provenant de patients atteints d'une forme de maladie de Creutzfeldt-Jakob. Ils les ont ensuite exposés à une gamme d'enzymes digestives agressives provenant de la bouche, de l'estomac et de l'intestin, qui normalement décomposent les protéines en morceaux.
Les prions, connus pour leur grande résistance, échappent presque indemnes à cette attaque, tout comme un deuxième type de protéine appelée ferritine, qui stocke le fer et est abondante dans la viande. Les deux protéines semblent se coller ensemble, comme le rapportent les chercheurs dans le Journal of Neuroscience.
Les chercheurs ont ensuite ajouté le mélange digéré à un modèle de laboratoire de l'intestin humain : une feuille en croissance de cellules de la paroi intestinale. En attachant des marqueurs fluorescents aux deux protéines, ils ont montré qu'elles sont transportées à travers les cellules main dans la main. "Les prions se déplacent probablement en se greffant" à travers la paroi intestinale dans le corps, explique Singh.

Le fait de se fixer à la ferritine peut fournir une protection supplémentaire contre la digestion, dans la mesure où cela éloigne les prions du système digestif, où les protéases sont concentrées.