text:
Tusnády László (Mátészalka, 1940. április 27.) magyar irodalomtörténés, italianista, nyelvész, pedagógus, egyetemi tanár.

Életút
1966-ban végzett a József Attila Tudományegyetem Bölcsészettudományi Kar magyar-olasz szakán. Zalaszentgróton kezdett tanítani az ottani olasz tagozaton, majd munkáját Miskolcon, a Zrínyi Ilona Gimnáziumban folytatta 1975-től, ahonnan a sárospataki Rákóczi Gimnáziumba került 1985-ben. 1987 óta a Comenius Tanítóképző Főiskolán tanított 1992-ig mint adjunktus, 1999-ig docens, ekkor szerzett egyetemi doktori címet a Kossuth Lajos Tudományegyetemen 1999-ben. Ettől kezdve főiskolai  tanár.

Kutatási területe
Magyar  és  olasz  irodalommal  foglalkozik,  de a nyugati nyelvek mellett a törökkel, a perzsával, és az arabbal is. Tudományos és művészeti munkájával párhuzamosan küldetésének tekinti a tanítást. A Magyar Tudományos Akadémia köztestületi tagja, a Miskolci Egyetem Bölcsészettudományi Kar Doktori Bizottságának tagja, professor emeritus.

Munkái
 1990 Egy vers hármas élete. (Szülőföldünk, 15. 33-35. p.)
 1991 450 évvel ezelőtt foglalták el a törökök Budát. Budát bevenni lehetetlenre vállalkozni. (Szülőföldünk, 16-17. 116-118. p.)
 1992 Magyar vonatkozású török népdalok. (IForrás, XXIV. évf. 1. sz. 51-56. p.)
 1998 Kettétört fél század. Kelet antológia. (14 fordítás) Miskolc, 1998.
 2000 A tűnt idő hírnökei. (233 saját vers és 101 fordítás) Sárospatak, 2000. 224 p.
 2002 Rejtélyes váraink - Gondolatok Csorba Csaba könyvéről. (Hírlevél, A Kazinczy Ferenc Társaság tájékoztatója. 34.
 2002 Világosság az útvesztőben : "Kossuth nyelve". (Szülőföldünk, 30. 37-45. p.)
 2002 Az ősi zene nyomában. Esszé. Álomsuhanás. Vers. Torquato Tasso: Ha látom már. Kul Mehmet: Szivárványos színű szépem, (Fordítás.) (Irodalom Miskolcon II. A Napjainktól napjainkig. Miskolc, 325-330. p.)
 2002 Kortársunk, Kossuth Lajos. Hungarovox Kiadó, Budapest, 2002. (Az előszót írta: Madarász Imre) 127 p.)
 2002 Emlékezés Szemere Bertalanra. (Erdélyi Napló, 2002. december 10. Nagyvárad)
 2002 A szépíró Kossuth Lajos. (Honismeret, XXX. Évf. 2002/6. 42-49. p.)
 2003 A Rákóczi-ősök olasz kapcsolatai. (In: Szülőföldünk, 31. 79-84. p.)
 2003 Sziget a télben. Hungarovox Kiadó, Budapest.
Mindezek mellett különböző újságokban,  folyóiratokban  és  antológiákban  kétszázhuszonöt  alkalommal  jelentek  meg publikációi,  9  könyve  látott napvilágot.

Díjai, kitüntetései
 2021 – Papp Árpád Búvópatak-díj
 1999 – Széchenyi Professzori Ösztöndíj
 1980 – ARómai Nemzetközi Tudományos és Művészeti Leonardo da Vinci Akadémiának és a Nápolyi Nemzetközi Tudományos és Művészeti Pontzen Akadémiának lett a tiszteletbeli tagja.
 ? – Sárospatak olasz testvérvárosának, Collegnónak a díszpolgára.

Jegyzetek

Források
 http://borsodhonismeret.lapunk.hu/tarhely/borsodhonismeret/dokumentumok/201802/kicsoda_borsodban_3_t_zs.pdf

1940-ben született személyek
Élő személyek
Magyar pedagógusok
Magyar egyetemi, főiskolai oktatók
Papp Árpád Búvópatak-díjasok


text:
Marasmius funalis is a species of Marasmiaceae fungus known only from Japan. The species produces small mushrooms with reddish-brown caps up to  in diameter and dark-brown, threadlike stems of up to  in length. The species has a number of distinctive microscopic features, including very long cystidia on the stem, visible as bristles. Described in 2002 by Haruki Takahashi, the species grows on dead wood. The  closest relative of M. funalis is M. liquidambari, known from Mexico and Papua New Guinea, and it is also similar in appearance to M. hudonii and Setulipes funaliformis, the latter of which was named after M. funalis.

Taxonomy
Marasmius funalis was first described and named in a 2002 article in Mycoscience by Haruki Takahashi, based on specimens collected in 2000. The specific name, funalis, is Latin for "rope-like", and is in reference to the shape and character of the stem. Within the genus Marasmius, the species has traits that suggest that it belongs in the section Androsacei, and, within the section, it seems most closely related to M. liquidambari. The Japanese common name for the species is .

Description

Marasmius funalis produces fruit bodies in the form of mushrooms. Each mushroom has a convex (sometimes completely hemispherical) cap of between  in diameter. Unlike the caps of other mushrooms, it does not change shape to a flatter convex with age. The cap is fairly smooth, but can have small, parallel furrows towards the edge, which are arranged radially. The colour differs slightly, depending on the age of the mushroom. While younger specimens sport reddish-brown caps, they are a paler brown in older mushrooms. The cap's surface is dry and dull, and free from hair. The threadlike stem attaches centrally to the cap, measures from  long by  thick. It is cylindrical, but may taper slightly, and is covered in short, white hairs. The base of the stem enters the substrate, and there are no rhizomorphs visible. The majority of the stem is blackish-brown, but it is a lighter brown at the very top.

The white gills can be adnate or adnexed; that is, they can be attached to the stem by their whole depth, or only part of it. The individual gills are distantly spaced, with between 8 and 12 reaching the stem. Each gill is up to  thick, and the edges are even. There are sometimes lamellulae (short gills that do not reach the cap). There is a thin layer, up to  thick, of whitish flesh in the cap. It is tough, but it can be bent without breaking. The flesh has no smell or taste.

Microscopic characteristics
Marasmius funalis mushrooms leave a white spore print. The individual basidiospores are ellipsoidal, and measure 6.5 to 8 by 4 to 5 micrometres (μm). They have thin cell walls, and they are smooth and colourless. The spores are inamyloid, meaning that they do not stain when they come into contact with iodine from Melzer's reagent or Lugol's solution. The spores are borne on club-shaped basidia measuring 20 to 25 by 4.5 to 7 μm, with two spores per basidium. There are also club-shaped basidioles (under-developed basidia).

The edge of the gill is sterile, made up of a mass of cystidia (cheilocystidia). The club-shaped cheilocystidia measure from 10 to 25 by 7 to 12 μm, and sport multiple cylindrical appendages on their tips, measuring 1 to 7 by 1 to 1.5 μm. The cheilocystidia are colourless, with cell walls of variable thickness, and are inamyloid. There are no pleurocystidia (cystidia on the face of the gills). The caulocystidia (cystidia in the stem) measure 60 to 200 by 4 to 7 µm. They are cylindrical and erect, forming the visible bristles. The tip is either pointed or rounded, and the cell walls are smooth and colourless, up to 2 µm thick. They are dextrinoid, meaning they stain a reddish-brown when they come into contact with iodine from Melzer's reagent or Lugol's solution.

The pileipellis, the top layer of hyphae in the cap, is a cutis. The cutis is made up of cylindrical hyphae between 2 and 5 µm thick. The inamyloid and thin-walled hyphae are covered in brown granules. The flesh in the cap is made up of cylindrical hyphae from 4 to 7 µm wide with thin cell walls. They are all generative hyphae, and run parallel to one another. They can be either inamyloid or only weakly dextrinoid. The flesh in the gills is basically the same as the flesh in the cap, but for the fact that it is completely inamyloid. The hyphae of the stipitipellis, the uppermost layer in the stem, also form a cutis. The cylindrical hyphae making up the cutis run parallel to one another, and measure from 2.5 to 4.5 µm in width, with walls up to 1 µm thick. They are encrusted with a brown pigment, and are dextrinoid. The flesh of the stem is made up of generative hyphae running lengthways (that is, up and down the stem). The cells are 5 to 8 µm wide, and are smooth and colourless; the cell walls up to 1 µm thick. They are dextrinoid. All M. funalis hyphae lack clamp connections.

Similar species
Marasmius funalis differs from its closest relative, M. liquidambari, due to the presence of cheilocystidia, the lack of clamp connections and the fact that the caulocystidia of M. liquidambari do not form bristles; instead, they are club shaped to cylindrical. The species is known from Mexico and Papua New Guinea. M. hudonii, known from Europe, is similar in appearance to M. funalis. However, the former has a cap covered in hairs or bristles, and differs microscopically; for instance, the hyphae feature clamp connections. The Malagasy species Setulipes funaliformis was named after M. funalis due to the morphological similarities between the two. The species can be differentiated by the fact that the basidiospores of S. funalformis are slightly larger and narrower, measuring from 7 to 10 by 3.5 to 4.5 μm, and the caulocystidia of M. funalis are significantly longer.

Distribution and ecology
Marasmius funalis is known only from Kawasaki, Kanagawa and Machida, Tokyo, Japan. Mushrooms grow in groups on dead plant matter, and have been recorded on Japanese cedar (Cryptomeria japonica) wood and leaf litter in woodland mostly made up of Chonowski's hornbeam (Carpinus tschonoskii) and bamboo-leaf oak (Quercus myrsinifolia). The mushrooms can be encountered from May to July.

See also
List of Marasmius species

References

Bibliography

Fungi of Asia
Fungi described in 2002
funalis

redpajama_set_name: RedPajamaWikipedia


text:
Binalong Bay – miasto w Australii, w północno-wschodniej części Tasmanii, nad Oceanem Spokojnym.

Miejscowości w stanie Tasmania


text:
Spansk-marockanska kriget (, kriget om Afrika), var den militära konflikten mellan Spanien och sultanatet Marocko mellan 1859 och 1860, under drottning Isabella II:s regeringstid.

Förhistoria
Sedan 1840 utsattes de spanska städerna Ceuta och Melilla för ständigt upprepade intrång av marockanska grupper. Till detta kom aggressioner mot de stationerade trupperna i vissa punkter, framför allt under 1844, 1845, 1848 och 1854. Spanska armén svarade omedelbart på dessa aktioner, men genom att provokatörerna blev kvar på marockanskt område, kom situationen vanemässigt att ständigt upprepas. När en spansk förläggning i augusti 1859 blev attackerad när man höll på med reparationer av olika befästningar, krävde den spanske regeringspresidenten Leopoldo O'Donnell att sultanen av Marocko skulle statuera ett exempel för angriparna. Men av detta blev inget gjort.

O'Donnell var en man med hög militär prestige och var just då i färd med att utvidga stödet för den liberala regeringens politik. Han var också medveten om att pressen klagade och insisterade på en bestämd reaktion från den verkställande makten och föreslog kongressen att förklara krig mot Marrocko den 22 oktober, efter att ha fått medhåll från den franska och engelska regeringen, trots den senares reservationer när det gällde kontrollen av zonen vid Gibraltarsundet vilket till slut skulle försvaga den spanska positionen när det gällde att avsluta konflikten.

1859 i Marocko
1860 i Marocko
Krig under 1850-talet
Krig under 1860-talet
Relationer mellan Marocko och Spanien
Spanska krig


text:
El grupo hemo (del griego αἷμα "sangre") es un grupo prostético que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en un ion  (ferroso) contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado porfirina, hecho de cuatro grupos pirrólicos unidos entre sí por medio de puentes metileno. No todas las porfirinas contienen hierro, pero una fracción sustancial de las metaloproteínas que contienen el núcleo porfirina, poseen el grupo hemo como grupo prostético; estas proteínas se conocen como hemoproteínas. El grupo hemo es principalmente conocido por formar parte de la hemoglobina, el pigmento rojo de la sangre, pero también se encuentra en un gran número de otras hemoproteínas biológicamente importantes tales como la mioglobina, citocromos, catalasa, y la óxido nítrico sintasa endotelial.

Función

Las hemoproteínas poseen diversas funciones biológicas, incluyendo el transporte de gases diatómicos, catálisis química, y detección de gases diatómicos y transferencia de electrones. El ion hemo sirve como fuente o sumidero de electrones durante transferencias electrónicas o reacciones redox. En las reacciones de las peroxidasas, la molécula de porfirina sirve además como fuente de electrones. En el transporte o detección de gases diatómicos, el gas se une al ion hemo. Durante la detección de gases diatómicos, la unión del gas ligando al grupo hemo induce cambios conformacionales en la proteína que lo rodea.

Se ha especulado que la función evolutiva original de las hemoproteínas fue la transferencia de electrones en la fotosíntesis primitiva basada en los compuestos de azufre que realizaban los organismos similares a cianobacterias ancestrales, antes de que apareciera el oxígeno molecular.

Las hemoproteínas han alcanzado su remarcable diversidad funcional modificando el ambiente inmediato del macrociclo hemo dentro de la matriz proteica. Por ejemplo, la capacidad de la hemoglobina para entregar en forma efectiva el oxígeno a los tejidos se debe a unos residuos aminoacídicos específicos localizados cerca del grupo hemo de la molécula. La hemoglobina une oxígeno en la vasculatura pulmonar, donde el pH es alto y la p es baja, y lo libera en los tejidos, donde la situación se invierte. Este fenómeno se conoce como efecto Bohr. El mecanismo molecular detrás de este efecto es la organización estérica de la cadena globina; un residuo de histidina localizado en una posición adyacente al grupo hemo, deviene en positivamente cargado cuando el pH se acidifica (lo cual es causado por la disolución del dióxido de carbono en tejidos con alta tasa metabólica), liberando estéricamente al oxígeno del grupo hemo.

Estructura química

El grupo hemo contiene hierro y un anillo de porfirina; el que corresponde a un tetrapirrol cíclico, este macrociclo está compuesto por 4 anillos de pirrol unidos por puentes metino (=CH-) o a veces mal llamado metileno (=), en el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro (II) tetracoordinado por los cuatro pares de electrones no compartidos de los nitrógenos del anillo porfirina.

Tipos

Principales hemos

Hay varios tipos de grupos hemo biológicamente importantes:

El tipo de Hemo más común en la naturaleza es el Hemo B; otros tipos importantes son el Hemo A y el Hemo C. Los grupos heme aislados comúnmente se designan con letras mayúscula, mientras que los grupos heme unidos a las proteínas se designan con las letras en minúscula. El citocromo a se refiere al grupo hemo A en una combinación específica con una proteína de membrana para formar una porción del la citocromo c oxidasa.

Otros hemos

Nota:El sistema de numeración de carbonos utilizado a continuación es el viejo sistema utilizado por los bioquímicos, no el sistema 1-24 recomendado por la IUPAC que se muestra en la tabla más arriba.

 Hemo l es un derivado del Hemo B que se encuentra covalentemente unido a la proteína en la lactoperoxidasa, peroxidasa de eosinófilo y peroxidasa de tiroides. La adición de peróxido con los residuos glutamil-375 y aspartil-225 de la lactoperoxidasa forma enlaces tipo ester entre estos aminoácidos y los grupos metil 1 y 5 respectivamente del grupo hemo.
Se piensa que se forman enlaces éster similares con estos dos grupos metil en las peroxidasas de eosinófilo y de tiroides. El grupo  Hemo l es una característica importante de las peroxidasas animales; las peroxidasas de plantas incorporan Hemo B. La lactoperoxidasa y la peroxidasa de eosinófilo son enzimas protectoras, que forman parte del mecanismo de defensa del organismo contra otros organismos invasores. La peroxidasa de tiroides es la enzima que cataliza la biosíntesis de las importantes hormonas tiroideas. Debido a que la lactoperoxidasa destruye organismos invasores en los pulmones y en los excrementos, se piensa que desempeña un importante papel protector.

 Hemo m es un derivado del Hemo B unido covalentemente al sitio activo de la mieloperoxidasa. El Hemo m contiene dos enlaces tipo éster en las posiciones 1 y 5 metilo, como ocurre en el Hemo l encontrado en otras peroxidasas de mamíferos. Además, posee un único ion sulfonio unido entre el azufre de un residuo aminoácido y el grupo vinilo en C2, dándole a esta enzima la capacidad de oxidar con facilidad iones cloruro y bromuro, para formar hipoclorito e hipobromito dos compuestos con una altísima capacidad microbicida. La mieloperoxidasa se encuentra presente en los neutrófilos animales y es responsable por la destrucción de bacterias y virus. Sintetiza hipobromito casi "por error", ya que es un compuesto mutagénico, pero la cantidad de iones bromuro presentes en los tejidos es muy baja.

 Hemo D es otro derivado del Hemo B, pero en el cual el ácido propiónico de la cadena lateral en C6, el cual se encuentra además hidroxilado, forma un anillo  γ-espirolactona. El anillo III se encuentra además hidroxilado en la posición 5, en una conformación trans al nuevo grupo lactona. El Hemo D es el sitio donde se produce la reducción del oxígeno a agua en muchos tipos de bacterias que funcionan a una baja tensión de oxígeno.

 Hemo S está relacionado con el Hemo B por la presencia de un grupo formilo en la posición 2 en lugar del grupo 2-vinilo. El Hemo S se encuentran en la hemoglobina de los gusanos marinos. La correcta estructura de los Hemo B y S fue dilucidada por primera vez por el químico alemán Hans Fischer.

Los nombres de los citocromos típicamente (aunque no siempre) reflejan el tipo de grupo heme qu contienen así por ejemplo el citocromo a contiene Hemo A, el citocromo c contiene Hemo C, etc.

Síntesis

El proceso enzimático que lleva a la producción del grupo hemo, se llama apropiadamente porfirinosíntesis, ya que todos los intermediarios son tetrapirroles se clasifican químicamente como porfirinas.

El proceso se encuentra altamente conservado en todos los seres vivos. En humanos, esta vía metabólica sirve casi exclusivamente para la síntesis del hemo. En otras especies, además produce sustancias similares tales como la cobalamina.

La vía se inicia con la síntesis de ácido δ-aminolevulínico (dALA o δALA) a partir del aminoácido glicina y de succinil-CoA proveniente del ciclo del ácido cítrico. La enzima limitante de velocidad en esta reacción, la ALA sintasa, se encuentra regulada negativamente por la concentración de glucosa y hemo. Los mecanismos de inhibición de la ALAs por hemo o hemina se produce por medio de la disminución de la estabilidad de la síntesis de ARNm y por la disminución de la incorporación de ARNm en la mitocondria. Este mecanismo tiene una importancia terapéutica, la infusión de arginato de heme o hematina y glucosa puede abortar los ataques de porfiria intermitente aguda en pacientes con un error innato del metabolismo en este proceso. Y funciona reduciendo la transcripción de la ALA sintasa.

Aunque todas las células precisan del grupo hemo para funcionar adecuadamente, los órganos principalmente involucrados en la síntesis del hemo son el hígado (en el cual la síntesis de hemo es altamente variable, dependiendo del contenido global de hemo del organismo) y la médula ósea (en la cual la tasa de producción de heme es relativamente constante, y depende de la producción de la cadena de globina). El hemo puede ser visto como una molécula intermediaria en el catabolismo de la hemoglobina que conduce a la producción de bilirrubina. Defectos en varias enzimas que participan en la síntesis del hemo pueden conducir a un grupo de enfermedades llamadas porfirias, entre las que se incluyen: porfiria intermitente aguda, porfiria congénita eritropoyética, porfiria cutánea tarda, coproporfiria hereditaria, porfiria variegata y la protoporfiria eritropoyética.

Degradación

La degradación del grupo hemo comienza dentro de los macrófagos del bazo, los cuales retiran los eritrocitos senescentes de la circulación. En un primer paso, el grupo hemo se convierte en biliverdina, por la enzima hemo oxigenasa (HMOX). Se utiliza NADPH como agente reductor, se introduce oxígeno a la reacción y se libera monóxido de carbono (CO), mientras que el hierro que se libera de la molécula lo hace en la forma de ion férrico (). El monóxido de carbono actúa como mensajero celular y tiene alguna función en la vasodilatación.

Adicionalmente, la degradación del heme parece ser una respuesta evolutivamente muy conservada al estrés oxidativo. Brevemente, cuando una célula es expuesta a radicales libres, se produce una rápida inducción de la expresión de la HMOX1 la cual es una hemo oxigenasa de respuesta al estrés. Esta isoenzima cataboliza a los grupos hemo. La razón por la cual las células podrían aumentar exponencialmente su capacidad de degradar el grupo hemo en respuesta al estrés oxidativo todavía permanece poco clara, pero parece formar parte de una respuesta citoprotectora que limita los efectos deletéreos del hemo libre.

 HMOX1/2
                 hemo -------------- biliverdina +
                       /          \
                 + NADPH
                                 CO

En la segunda reacción, la biliverdina se convierte en bilirrubina, por acción de la biliverdina reductasa (BVR):

 BVR
                 biliverdina ----------- bilirrubina
                              /      \
                       + NADPH

La bilirrubina se transporta al hígado unida a proteína (albúmina sérica), donde se conjuga con ácido glucurónico para hacerla más soluble en agua. La reacción es catalizada por la enzima UDP-glucurónido transferasa (UDPGUTF).

 UDPGUTF
                 bilirrubina + 2 UDP-glucuronato ------------  diglucurónido de bilirrubina
                                                        \
                                                     2 UMP + 2 Pi

Esta forma de bilirrubina se excreta del hígado a través de la bilis. La excesión de bilirrubina hacia los canalículos biliares es un proceso activo, dependiente de energía y limitante. La flora intestinal desconjuga al diglucurónido de bilirrubina, y convierte a la bilirrubina en urobilinógenos. Una parte de este urobilinógeno se reabsorbe en el intestino y viaja por sangre hasta que es excretado con la orina por los riñones en forma de urobilina, la cual es un producto de la oxidación del urobilinógeno, y es la que le da el color amarillo a la orina. El urobilinógeno restante viaja por el tracto digestivo donde se convierte en estercobilinógeno. Este se oxida a estercobilina, la cual es la responsable del color oscuro de las heces.

El grupo hemo en la salud y en la enfermedad

Bajo condiciones de homeostasis, la reactividad del grupo hemo se encuentra bajo control, ya que se encuentra insertado dentro de los "bolsillos hemo" de las hemoproteínas. Sin embargo, bajo condiciones de estrés oxidativo, algunas hemoproteínas, tales como por ejemplo la hemoglobina, pueden liberar sus grupos prostéticos. El hemo no proteico (libre) que se produce de esta manera es altamente tóxico, más probablemente debido al átomo de hierro contenido dentro del anillo protoporfirina IX, el cual actúa como un reactivo de Fenton para catalizar la producción de radicales libres. Esta propiedad del hemo libre puede sensibilizar a una variedad de células para entrar en muerte celular programada en respuesta a agonistas proinflamatorios, un efecto deletéreo que juega un importante rol en la patogénesis de ciertas enfermedades inflamatorias tales como la malaria y sepsis.

Genes

Los siguientes genes son parte de la vía metabólica de síntesis del heme:

 ALAD: ácido aminolevulínico, delta-, deshidratasa (la deficiencia causa porfiria por deficiencia de ALA-deshidratasa)
 ALAS1: aminolevulinato, delta-, sintasa 1
 ALAS2: aminolevulinato, delta-, sintasa 2 ((la deficiencia causa anemia sideroblástica/hipocrómica)
 CPOX: coproporfirinógeno oxidasa ((la deficiencia causa coproporfiria hereditaria)
 FECH: protoporfiria por deficiencia de ferroquelatasa
 HMBS: hidroximetilbilano sintasa ((la deficiencia causa porfiria intermitente aguda)
 PPOX: protoporfirinógeno oxidasa ((la deficiencia provoca porfiria variegata)
 UROD: uroporfirinógeno descarboxilasa ((la deficiencia provoca porfiria cutánea tardía)
 UROS: uroporfirinógeno III sintasa (la deficiencia provoca porfiria eritropoyética congénita)

Véase también
 Clorina
 Clorofila
 Cobalamina
 Hemopexina
 Hemina
 Respiración

Referencias

Enlaces externos

Sangre
Hematología
Grupos funcionales
Cofactores
Tetrapirroles


text:
The Richmond Spiders men's basketball statistical leaders are individual statistical leaders of the Richmond Spiders men's basketball program in various categories, including points, three-pointers, assists, blocks, rebounds, and steals. Within those areas, the lists identify single-game, single-season, and career leaders. The Spiders represent the University of Richmond in the NCAA's Atlantic 10 Conference.

Richmond began competing in intercollegiate basketball in 1913. However, the school's record book does not generally list records from before the 1950s, as records from before this period are often incomplete and inconsistent. Since scoring was much lower in this era, and teams played much fewer games during a typical season, it is likely that few or no players from this era would appear on these lists anyway.

The NCAA did not officially record assists as a stat until the 1983–84 season, and blocks and steals until the 1985–86 season, but Richmond's record books includes players in these stats before these seasons.

Scoring

Rebounds

Assists

Steals

Blocks

References

Lists of college basketball statistical leaders by team
Statistical


text:
Bomberman Land is a video game released on December 21, 2000, for PlayStation as part of the Bomberman franchise.

It is the first installment of the Bomberman Land series and would spawn its own series of sequels; including Bomberman Land 2, 2005's Bomberman Land 3, Bomberman Land Touch!, Bomberman Land Touch! 2, and the 2007 Wii and PSP games.

Background
Bomberman Land is a game that allows a multiplayer experience that allows the players to adventure through a series of mini games. It also gives the option of playing single player in Story Mode. There are various levels, puzzles, and quests to be solved. The game also includes Battle Pack Mode, which is the classic way of playing Bomberman.

The goal of the game is to collect 125 B-CARD pieces obtained through the adventures inside the Bomberman Land theme park.

Story
The story begins with the White Bomber at the beach for leisure, and he receives an invitation to an amusement park. When he arrives, he realizes that the other characters and friends from the game also got invites and were there as well. A strange figure appears on the screen and steals the main Director away. It is now the White Bomber's job to win the various events and defeat the Champion at his own game.

References

External links
Bomberman Land at Hudson Soft (Japanese) on Wayback Machine
Bomberman Land - Hudson Game Navi at Hudson Soft (Japanese) on Wayback Machine

2000 video games
Konami franchises
Land
Japan-exclusive video games
PlayStation (console) games
PlayStation Network games
Multiplayer and single-player video games
Video games developed in Japan
Video games set in amusement parks

Hudson Soft games
Party video games


text:
Wake on LAN, (WoL) – metoda włączania komputerów poprzez sieć lokalną (LAN).

Wstęp
Od czasu powstania płyt głównych typu ATX, komputer nigdy nie jest całkowicie wyłączony. Po jego wyłączeniu pracuje zasilacz dostarczając jedno z napięć (5V), co umożliwia czuwanie niektórym elementom komputera.
Włączenie komputera polega na wysłaniu sygnału do zasilacza, informującego go że ma zacząć dostarczać napięcie do pozostałych elementów komputera. Takim sygnałem może być wciśnięcie przycisku "Power" na obudowie komputera, przerwanie wygenerowane modemem, zegar (jeśli ustawiliśmy taką opcję w BIOS), czy też odbiór specjalnego pakietu (Magic Packet) przez kartę sieciową.

Wymagania
Płyta główna i karta sieciowa muszą wspierać "Wake on LAN". Jeśli karta sieciowa nie jest wbudowana w płytę główną, może być konieczne użycie dodatkowego kabla łączącego kartę z płytą.
Opcja WoL musi być włączona w BIOS komputera.
Jeśli chcemy użyć WoL w bardziej złożonej sieci niż sama sieć lokalna, router musi być odpowiednio skonfigurowany, tak by przepuścił Magic Packet. Zazwyczaj tak nie jest, bo jest on typu broadcast.

Działanie
Każda karta sieciowa odbiera cały ruch, który do niej trafia. Jeśli nie jest ustawiona w specjalny tryb promiscuous, natychmiast odrzuca wszystkie pakiety, które nie są adresowane do niej. Jeśli natrafi na Magic Packet dla niej, wysyła sygnał do płyty głównej o potrzebie włączenia komputera. Ta funkcjonalność jest utrzymana podczas szczątkowego zasilania, gdy komputer jest wyłączony. Laptopy wymagają zazwyczaj, by były podłączone do zasilania zewnętrznego; podczas zasilania z  baterii funkcja WoL nie działa.
Z dowolnego innego komputera w tej samej sieci lokalnej musimy wysłać pakiet zwany Magic Packet. Wysyłając go, podajemy MAC adresata, czyli komputera, który ma się włączyć. Włączenie powinno nastąpić niemal natychmiast.
Jeśli pakiet ma przejść przez przynajmniej jeden router, musimy podać adres IP komputera tak, by routery "wiedziały", do której sieci lokalnej wysłać pakiet.
Program wymaga zawsze podawania adresu IP, ale nie musi być on prawdziwy, gdyż WoL działa faktycznie w warstwie 2 modelu OSI, a komputery przed włączeniem nie posiadają adresu IP.

Przykład: podajemy w parametrach odpowiednio: adres MAC, Adres IP, maskę podsieci i port.
 wolcmd 012345678901 192.168.0.5 255.255.255.0 7
Port możemy podać dowolny, ponieważ jest to już warstwa 4 modelu OSI, ale jego modyfikacja może być przydatna, gdy będziemy konfigurowali router. Adres MAC możemy podać również w formie 01:23:45:67:89:01 lub 01-23-45-67-89-01, co ułatwia pisanie skryptów.

Przypisy

Protokoły sieciowe
Administracja sieciowa


text:
Kepler-51 ist ein junger Stern im Sternbild Schwan mit einer Masse vergleichbar zur Sonne. Er befindet sich in einer Entfernung von etwa 2600 Lichtjahren und wird von 3 Exoplaneten umkreist, die eine erstaunlich geringe Dichte aufweisen und deshalb als Zuckerwatte-Planeten () bezeichnet werden.

Planetensystem

Kepler-51 b umläuft den Zentralstern in etwa 45 Tagen. Kepler-51 c umläuft den Zentralstern in etwa 85 Tagen und Kepler-51 d umläuft den Stern in etwa 130 Tagen. Alle 3 Planeten weisen außergewöhnlich geringe Dichten aus, welche unterhalb 0,1 g/cm³ liegen. Zum Vergleich: Saturn in unserem Sonnensystem weist mit etwa 0,69 g/cm³ die geringste Dichte, während die Erde eine Dichte von 5,5 g/cm³ aufweist. Aufgrund ihrer Nähe zum Zentralstern weisen alle relativ hohe Temperaturen im Vergleich zur Erde auf. Selbst der äußerste Kepler-51 d hat immer noch eine abgeschätzte Gleichgewichtstemperatur von über 100 Grad Celsius.

Weblinks

Einzelnachweise

Veränderlicher Stern


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MyPhoneExplorer — безкоштовне програмне забезпечення для керування і моніторингу стільникових телефонів марки Sony Ericsson. Працює виключно під управлінням Windows. Програма розроблена в Австрії. Має широке розповсюдження. Інтерфейс користувача перекладений багатьма мовами, включаючи українську. Новіша версія програми працює на телефонах з Андроїдом.

Функції
 Редактор телефонної книги з можливостями синхронізації з Outlook, GMail, Windows contacts, Thunderbird, SeaMonkey, Lotus Notes, Tobit David
 Календар та органайзер з можливостями синхронізації з Outlook, Google, Sunbird, Thunderbird, SeaMonkey, Windows calendar (Vista), Rainlendar, Lotus Notes, Tobit David
 SMS архів, а також імпорт, експорт повідомлень
 і багато інших функцій

Посилання
 Офіційний сайт MyPhoneExplorer - fjsoft.at
 Lotus Notes and Domino

Вільне ПЗ для Windows


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Риньи, Анри Готье де (1782—1835) — французский государственный и военный деятель.
 Риньи, Антуан Карл Плансон де (более известен как Антон Карлович Плансон; 1791—1839) — преподаватель французского языка.
 Риньи — коммуна во Франции, департамент Верхняя Сона.

См. также
 Риньи-ла-Ноннёз — коммуна во Франции, департамент Об.
 Риньи-ле-Феррон — коммуна во Франции, департамент Об.


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In der Liste der Baudenkmale in Hüde sind alle Baudenkmale der niedersächsischen Gemeinde Hüde aufgelistet. Die Quelle der Baudenkmale ist der Denkmalatlas Niedersachsen. Der Stand der Liste ist der 25. März 2021.

Allgemein

Hüde

Gruppe: Hofanlage I Sandbrink
Die Gruppe "Hofanlage I Sandbrink" hat die ID 34627620.

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Gruppe: Im Dorf 22a
Die Gruppe "Im Dorf 22a" hat die ID 44056938.

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Gruppe: Hofanlage Bei den Höfen 5
Die Gruppe "Hofanlage Bei den Höfen 5" hat die ID 34627639.

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Gruppe: Kirchhof Burlage
Die Gruppe "Kirchhof Burlage" hat die ID 34435868.

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Einzelbaudenkmale

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Weblinks

 Denkmalatlas Niedersachsen

Einzelnachweise

Hude
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!Baudenkmale