蛋白質的核磁共振光譜是什麼?
蛋白質的核磁共振光譜 (通常簡稱蛋白質NMR) 是結構生物學的一個領域,其中使用NMR光譜來獲取蛋白質的結構和動態,以及核酸及其複合物的資訊. 該領域的開拓者是理查德·恩斯特和庫爾特·維特里希在歐洲理工學院,以及阿德·巴克斯,馬裡烏斯·克洛爾,安吉拉·格羅南博恩在NIH,以及哈佛大學的格哈德·瓦格納等. 通過NMR光譜測定結構通常由幾個階段組成,每個階段使用單獨的一組高度專業化的技術. 準備樣本,進行測量,應用解釋方法,計算和驗證結構.  核磁共振涉及原子的核心 ("核") 的量子力學特性. 這些特性取決於當地的分子環境, 它們的測量提供了原子如何化學連線的地圖, 它們在空間中的距離, 以及它們相對於彼此的移動速度. 這些屬性基本上與更為熟悉的磁共振成像 (MRI) 中使用的屬性相同,但分子應用使用了有點不同的方法,適合從毫米 (對放射學家感興趣) 到奈米 (結合的原子通常相隔一奈米) 的尺度變化. 這種尺度變化需要更高的檢測靈敏度和長期測量的穩定性. 與MRI不同的是,結構生物學研究並不直接生成影象,而是依賴複雜的計算機計算來生成三維分子模型.  目前大多數樣品都在水溶液中進行檢查,但正在開發方法,也可以使用固體樣品. 資料收集依賴於將樣品放置在強大的磁鐵中,通過樣品傳送射頻訊號,並測量這些訊號的吸收. 根據蛋白質內部原子的環境, 個體原子的核會吸收不同頻率的無線電訊號. 此外,不同的核的吸收訊號可能會被相鄰的核擾亂. 這種資訊可以用來確定原子核之間的距離. 這些距離可以用來確定蛋白質的整體結構.  一個典型的研究可能涉及兩個蛋白質如何相互相互作用,可能是為了開發可以用來探測相互作用的正常生物學 ("化學生物學") 或為製藥使用提供可能的線索的小分子 (藥物開發). 經常,相互作用的蛋白質對可能已經被人類遺傳學研究確定,表明相互作用可以被不利的突變破壞,或者它們可能在"模型"生物體的正常生物學中發揮關鍵作用,如果<unk>,酵母,<unk>C. elegans或老鼠. 為了準備樣品,通常使用分子生物學方法通過細菌發酵製成數量. 這也允許改變分子的同位素組成,這是可取的,因為同位素的行為不同,並提供了識別重疊的NMR訊號的方法.